b'\n_START_ARTICLE_\nN-Formilmetionina\n_START_PARAGRAPH_\nLa N \xe2\x80\x93Formilmetionina (fMet) es un amino\xc3\xa1cido derivado de la metionina en el cual, al grupo amino, se a\xc3\xb1adi\xc3\xb3 un grupo formilo. Su labor es, espec\xc3\xadficamente, la iniciaci\xc3\xb3n de la s\xc3\xadntesis de prote\xc3\xadnas a partir de los genes de las bacterias, las mitocondrias y los cloroplastos. Este amino\xc3\xa1cido puede ser removido despu\xc3\xa9s de la traducci\xc3\xb3n._NEWLINE_La fMet juega un papel crucial en la s\xc3\xadntesis de prote\xc3\xadnas en las bacterias, no se utiliza en la s\xc3\xadntesis citos\xc3\xb3lica de prote\xc3\xadnas en eucariotas, en donde genes nucleares eucariotas son traducidos. Asimismo, no es utilizado por las Archaeas. En el cuerpo humano, la fMet es reconocida por el sistema inmune como material for\xc3\xa1neo, o como una se\xc3\xb1al de alarma lanzada por las c\xc3\xa9lulas da\xc3\xb1adas, lo cual estimula al cuerpo a luchar contra una infecci\xc3\xb3n potencial.\n_START_SECTION_\nFunci\xc3\xb3n en s\xc3\xadntesis de prote\xc3\xadna\n_START_PARAGRAPH_\nLa fMet es el residuo inicial en la s\xc3\xadntesis de prote\xc3\xadnas en las bacterias, y, en consecuencia, est\xc3\xa1 situada en el extremo N-terminal del polip\xc3\xa9ptido creciente, por lo que podr\xc3\xadamos decir que es el primer amino\xc3\xa1cido de la s\xc3\xadntesis proteica de los procariotas.. La fMet es enviada al complejo ribosoma(30S)-mRNA por un tRNA especializado (tRNA\xe1\xb6\xa0\xe1\xb4\xb9\xe1\xb5\x89\xe1\xb5\x97\xe2\x81\xbe que tiene un anticod\xc3\xb3n 3\'-UAC-5\' que es capaz de unirse con el cod\xc3\xb3n de inicio 5\'-AUG-3\' situado en la mRNA._NEWLINE_La fMet se codifica con el mismo cod\xc3\xb3n de la metionina, el cod\xc3\xb3n AUG. Sin embargo, el AUG es un cod\xc3\xb3n de iniciaci\xc3\xb3n. As\xc3\xad que cuando AUG es el cod\xc3\xb3n de inicio, la fMet se utiliza en lugar de la metionina, siendo as\xc3\xad el primer amino\xc3\xa1cido de la nueva cadena. Cuando el mismo cod\xc3\xb3n aparece posteriormente en el mRNA, el mRNA usa metionina normal. Muchos organismos utilizan variaciones de este mecanismo b\xc3\xa1sico._NEWLINE_La adici\xc3\xb3n del grupo formilo a la metionina es catalizada por la enzima metionil-tRNA formiltransferasa. Esta modificaci\xc3\xb3n se realiza despu\xc3\xa9s de la metionina ha sido colocada en el tRNA \xe1\xb6\xa0\xe1\xb4\xb9\xe1\xb5\x89\xe1\xb5\x97 por el aminoacil-tRNA sintetasa._NEWLINE_Tenga en cuenta que la metionina puede colocarse, ya sea en como tRNA \xe1\xb6\xa0\xe1\xb4\xb9\xe1\xb5\x89\xe1\xb5\x97 o tRNA Met. Sin embargo, la transformilasa catalizar\xc3\xa1 la adici\xc3\xb3n del grupo formilo a la metionina s\xc3\xb3lo si la metionina fue colocado en el tRNA \xe1\xb6\xa0\xe1\xb4\xb9\xe1\xb5\x89\xe1\xb5\x97 y no en tRNA Met._NEWLINE_Esta metionina se elimina de mayor\xc3\xada de las prote\xc3\xadnas (tanto de acogida y recombinantes (host and recombinant)) por la metionina aminopeptidasa (MAP).\xe2\x80\x8b Antes que la aminopeptidasa elimine la metionina N-terminal, se debe remover al formilo, para esto se necesita a la enzima p\xc3\xa9ptido desformilasa._NEWLINE_Las mitocondrias de las eucariotas c\xc3\xa9lulas, incluyendo las de los humanos, y los cloroplastos de las plantas tambi\xc3\xa9n inician su s\xc3\xadntesis de prote\xc3\xadna con la N -formylmethionine (ver N -Formylmethionine-leucil-fenilalanina).\n_START_SECTION_\nPapel en la respuesta inmunol\xc3\xb3gica\n_START_PARAGRAPH_\nDebido a que la fMet est\xc3\xa1 presente en las prote\xc3\xadnas producidas por las bacterias, pero no en las producidas por los eucariotas (a excepci\xc3\xb3n de sus mitocondrias), el sistema inmune lo usa para distinguir lo propio de for\xc3\xa1neo. Las c\xc3\xa9lulas polimorfonucleares pueden unirse prote\xc3\xadnas comienzan con fMet, y los utilizan para iniciar la atracci\xc3\xb3n de los leucocitos circulantes y luego estimula las actividades tales como la fagocitosis.\xe2\x80\x8b\xe2\x80\x8b\xe2\x80\x8b_NEWLINE_Debido a que el fMet est\xc3\xa1 presente en las prote\xc3\xadnas producidas por las mitocondrias y cloroplastos, algunas teor\xc3\xadas no lo ven como una mol\xc3\xa9cula que el sistema inmune puede utilizar para distinguir lo propio de lo for\xc3\xa1neo.\xe2\x80\x8b Oligop\xc3\xa9ptidos y prote\xc3\xadnas que contienen fMet parecen detectarse en los tejidos con mitocondrias da\xc3\xb1adas, as\xc3\xad como por bacterias da\xc3\xb1adas, y as\xc3\xad puede calificar como una se\xc3\xb1al de "alarma", como se discute en el modelo del peligro de la inmunidad. El prototipo de oligop\xc3\xa9ptido que contiene fMet es la N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP) que activa los leucocitos y otros tipos de c\xc3\xa9lulas mediante la uni\xc3\xb3n con estas c\xc3\xa9lulas formyl peptide receptor 1 (FPR1) y formyl peptide receptor 2 (FRP2) o el receptor acoplado a prote\xc3\xadnas G  ( v\xc3\xa9ase tambi\xc3\xa9n el formyl peptide receptor 3). Actuando a trav\xc3\xa9s de estos receptores, los oligop\xc3\xa9ptidos y prote\xc3\xadnas que contienen fMet participan en la respuesta del sistema inmunitario innato; e inician respuestas de inflamaci\xc3\xb3n aguda pero bajo las condiciones de inhibir y resolver estas respuestas. Los oligop\xc3\xa9ptidos y prote\xc3\xadnas que contienen fMet tambi\xc3\xa9n podr\xc3\xadan funcionar en otras respuestas fisiol\xc3\xb3gicas y patol\xc3\xb3gicas.'