b'\n_START_ARTICLE_\nFitasa\n_START_SECTION_\nComplejo de fitato\n_START_PARAGRAPH_\nEs muy bien reconocido que el complejo de fitato puede ser degradado o hidrolizado secuencialmente por enzimas que han sido denominadas en forma colectiva como fitasas [myo-inositol (1,2,3,4,5,6) hexaquisfosfato fosfohidrolasas], una clase de fosfastasas o fosfohidrolasas. Un n\xc3\xbamero de fitasas con propiedades estructurales y catal\xc3\xadticas variadas han sido encontradas en animales, plantas y microorganismos (bacterias y hongos). Basado en sus propiedades bioqu\xc3\xadmicas (pH \xc3\xb3ptimo, mecanismos catal\xc3\xadticos, especificidad de la hidr\xc3\xb3lisis) y alineaci\xc3\xb3n de la secuencia de amino\xc3\xa1cidos, las fitasas pueden ser categorizadas en dos clases principales: a) fitasas \xc3\xa1cidas histidinas, HAP (EC 3.1.3.2) y b) fitasas alcalinas.\n_START_SECTION_\nClasificaci\xc3\xb3n\n_START_PARAGRAPH_\nLa mayor\xc3\xada de las fitasas vegetales, bacterianas y f\xc3\xbangicas pertenecen a la clase HAP. En 1975, la IUPAC\xe2\x80\x93IUB (The International Union of Pure and Applied Chemistry y The International Union of Biochemistry), clasificaron todas la fitasas \xc3\xa1cidas como la subfamilia de HAP\xe2\x80\x99s de alto peso molecular en la que incluye a las 3-fitasa (EC 3.1.3.8), las cuales inician la hidr\xc3\xb3lisis del enlace \xc3\xa9ster en la posici\xc3\xb3n 3, y a las 6-fitasa (EC 3.1.3.26), las que inician en la posici\xc3\xb3n 6. La mayor\xc3\xada de las fitasas dependen de un pH \xc3\xb3ptimo para su actividad catal\xc3\xadtica; las HAP\xe2\x80\x99s tienen un rango de pH \xc3\xb3ptimo de 4,5 -5,5, mientras que las alcalinas su rango es entre 6,5-8,0. Todas las fitasas son prote\xc3\xadnas monom\xc3\xa9ricas, con algunas excepciones, son tetr\xc3\xa1meras; la masa molecular es muy variable entre ellas, 38-100 KDa. La mayor\xc3\xada de las fitasas en estado crudo realizan su m\xc3\xa1xima actividad en una temperatura \xc3\xb3ptima de 44 a 60 oC. Por el contrario, fitasas como Aspergillus fumigatus y Bacillus amyloliquefaciens tienen una temperatura \xc3\xb3ptima por encima de 70 oC. Para ser usadas como aditivo alimenticio una caracter\xc3\xadstica deseable de las fitasas microbiales, as\xc3\xad como de cualquier otra actividad enzim\xc3\xa1tica ex\xc3\xb3gena, es la resistencia a proteasas y \xc3\xa1cido digestivos; as\xc3\xad como tambi\xc3\xa9n la termoestabilidad durante el procesamiento t\xc3\xa9rmico de alimentos (80-100 oC). Bajo todas estas consideraciones es l\xc3\xb3gico esperar que las fitasas de origen microbiano o de diferentes or\xc3\xadgenes difieran en su bioeficacia.\n_START_SECTION_\nUnidades de medida\n_START_PARAGRAPH_\nUno de los problemas para medir la actividad de las diferentes fitasas es que no existe una unidad internacional est\xc3\xa1ndar, lo cual ha creado una considerable confusi\xc3\xb3n en la industria de alimentos comerciales y en los estudios comparativos de eficacia de diferentes fuentes de fitasas. La unidad de medida definida de la actividad fitasa depende de las condiciones del an\xc3\xa1lisis incluyendo el substrato usado (fitato de sodio), la temperatura y el pH del an\xc3\xa1lisis. En la fitasa de Apergillus niger introducida en 1991, la actividad fue medida mediante una t\xc3\xa9cnica r\xc3\xa1pida y simple descrita por Engelen entre otros (1994). A partir de esta t\xc3\xa9cnica se defini\xc3\xb3 como fytase units (FTU), a la cantidad de enzima que libera 1 \xef\x81\xadmol de ortofosfato inorg\xc3\xa1nico/min de 0,0051 mol/L de fitato de sodio a pH 5,5 y a una temperatura de 37 oC. Varias otras abreviaciones, incluyendo FYT, U y PU, han sido usadas para denotar la actividad fitasa de diferente fitasas microbiales comerciales, aunque estas actividades parecen ser determinadas bajo similares condiciones in vitro. Sin embargo se debe tener cuidado, de que la eficacia de utilizaci\xc3\xb3n de una cantidad dada de enzima va a variar por las condiciones del an\xc3\xa1lisis tales como pH, temperatura, duraci\xc3\xb3n, contenido de minerales, agitaci\xc3\xb3n, etc., tambi\xc3\xa9n, es probable que el \xe2\x80\x9cfitato natural\xe2\x80\x9d no sea tan r\xc3\xa1pidamente hidrolizado como el fitato de sodio. La aceptaci\xc3\xb3n de un an\xc3\xa1lisis est\xc3\xa1ndar, basado posiblemente sobre otro substrato diferente al fitato de sodio ser\xc3\xada de beneficio.\n_START_SECTION_\nRelevancia en la avicultura\n_START_PARAGRAPH_\nLa efectividad de las fitasas de origen microbial, de bacterias y hongos, para liberar el P ligado al fitato en ingredientes vegetales para la utilizaci\xc3\xb3n por aves est\xc3\xa1 bien documentada. De acuerdo a Selle y Ravindran (2006), varios y distintos productos microbiales de fitasa son comercialmente disponibles; los 3 m\xc3\xa1s com\xc3\xbanmente usados son derivados de A. niger, una 3-fitasa, y de Peniophora lycii y Escherichia coli, las cuales son 6-fitasas. Por el uso de fitasas en la alimentaci\xc3\xb3n de aves, se han reportado mejoras en la biodisponibilidad del P en un rango entre 20 a 50\xc2\xa0%, con la cantidad de P liberado del fitato, lo cual es dependiente de: a) el tipo y nivel de fitasa adicionado, b) nivel diet\xc3\xa9tico del P no f\xc3\xadtico, c) nivel del Ca diet\xc3\xa9tico, en particular, la relaci\xc3\xb3n Ca:P, d) la fuente de fitato (i.e., ingredientes usados), y e) el contenido de fitato de la dieta. Los resultados han permitido la asignaci\xc3\xb3n de equivalencia de f\xc3\xb3sforo a las diferentes fitasas microbiales evaluadas. Evidencias actuales tambi\xc3\xa9n sugieren que la agregaci\xc3\xb3n de fitasas en la alimentaci\xc3\xb3n de aves tiene efectos positivos sobre la utilizaci\xc3\xb3n de otros nutrientes y la EM, aunque con cierto grado de variaci\xc3\xb3n.\n_START_SECTION_\nBeneficios y efectos\n_START_PARAGRAPH_\nSe describen los siguientes efectos: mejora en la disponibilidad del Ca, por un efecto directo e indirecto, Mg y de varios elementos trazas, tales como Zinc, Cu, Fe y Mn. Adem\xc3\xa1s una mejora en la digestibilidad de la prote\xc3\xadna y amino\xc3\xa1cidos, la cual puede ser explicada por la degradaci\xc3\xb3n de los complejos prote\xc3\xadna-fitato y prote\xc3\xadna-mineral-fitato. Los complejos prote\xc3\xadna-fitato pueden ser formados post-alimentaci\xc3\xb3n en el tracto digestivo en el caso de que el fitato no haya sido hidrolizado por la fitasa. Tambi\xc3\xa9n el fitato puede formar complejos con amino\xc3\xa1cidos libres suplementados, lo cual podr\xc3\xada ser prevenido por la acci\xc3\xb3n de la fitasa. Adem\xc3\xa1s, es bien conocido que el fitato inhibe enzimas proteol\xc3\xadticas. Como tambi\xc3\xa9n puede secuestrar el almid\xc3\xb3n e inhibir la acci\xc3\xb3n de la amilasa, se ha establecido la hip\xc3\xb3tesis de que la fitasa es tambi\xc3\xa9n capaz de aumentar la utilizaci\xc3\xb3n de energ\xc3\xada en animales monog\xc3\xa1stricos. Como consecuencia de tales efectos, se han reportados mejoras del rendimiento de las aves.\n_START_SECTION_\nUso comercial\n_START_PARAGRAPH_\nLas variaciones en los resultados de eficacia de las diferentes preparaciones comerciales de fitasa, pueden ser debidos a varios factores descritos anteriormente como ser: diferencia en caracter\xc3\xadsticas intr\xc3\xadnsecas (diferencia en estructura y en el requerimiento de condiciones \xc3\xb3ptimas para su m\xc3\xa1xima actividad: pH y temperatura), la inactivaci\xc3\xb3n potencial por las condiciones del tracto digestivo (proteasas y \xc3\xa1cido digestivos) y por el procesamiento t\xc3\xa9rmico de alimentos, y las variaciones del contenido fitato de los ingredientes vegetales. Los resultados obtenidos por el uso de fitasa han generado una serie de t\xc3\xa9cnicas pr\xc3\xa1cticas de uso en la alimentaci\xc3\xb3n de aves (i.e., el uso de equivalencias de P y Ca y el uso de matrices con valoraci\xc3\xb3n de EM, de prote\xc3\xadna bruta y amino\xc3\xa1cidos)._NEWLINE_\xe2\x80\x8b'