b'\n_START_ARTICLE_\nHidr\xc3\xb3lisis enzim\xc3\xa1tica\n_START_PARAGRAPH_\nSe entiende por hidr\xc3\xb3lisis enzim\xc3\xa1tica la hidr\xc3\xb3lisis que se produce mediante un grupo de enzimas llamadas hidrolasas. Estas enzimas ejercen un efecto catal\xc3\xadtico hidrolizante, es decir, producen la ruptura de enlaces por agua seg\xc3\xban:_NEWLINE_H-OH + R-R\xe2\x80\x99 \xe2\x86\x92 R-H + R\xe2\x80\x99-OH._NEWLINE_Se nombran mediante el nombre del sustrato seguido de la palabra hidrolasa, y cuando la enzima es espec\xc3\xadfica para separar un grupo en particular, \xc3\xa9ste puede utilizarse como prefijo. En algunos casos este grupo puede ser transferido por la enzima a otras mol\xc3\xa9culas y se considera la hidr\xc3\xb3lisis misma como una transferencia del grupo al agua._NEWLINE_A veces suele utilizarse el nombre com\xc3\xban de la enzima, por lo que muchas veces el sufijo \xe2\x80\x93asa, nos indicar\xc3\xa1 generalmente que se trata de una hidrolasa. Por ahora no ha sido posible encontrar una nomenclatura sistem\xc3\xa1tica para todas las p\xc3\xa9ptido-hidrolasas, por lo que hoy en d\xc3\xada, para las nuevas enzimas, su nombre se forma seg\xc3\xban: fuente de p\xc3\xa9ptido hidrolasa seguido, si es necesario, de una letra para distinguirla de otra enzima.\xe2\x80\x8b_NEWLINE_A continuaci\xc3\xb3n se explican todos los grupos de enzimas hidrolasas, citando como ejemplos las m\xc3\xa1s importantes en humanos.\n_START_SECTION_\nTio\xc3\xa9ter hidrolasa\n_START_PARAGRAPH_\nComprende s\xc3\xb3lo una enzima, la S-adenosil-L-homociste\xc3\xadna. Interviene en el metabolismo de los amino\xc3\xa1cidos sulfurados y da lugar a la adenosina y L-homociste\xc3\xadna.\n_START_SECTION_\nEn cianuros\n_START_PARAGRAPH_\n- Nitrilo aminohidrolasa_NEWLINE_Cataliza la reacci\xc3\xb3n:_NEWLINE_Nitrilo + H2O \xe2\x86\x92 carboxilato + NH3_NEWLINE_Act\xc3\xbaa sobre una amplia serie de nitrilos arom\xc3\xa1ticos, incluyendo 3-indolacetonitrilo y tambi\xc3\xa9n algunos nitrilos alif\xc3\xa1ticos.\xe2\x80\x8b\n_START_SECTION_\nObtenci\xc3\xb3n de  Esterasas\n_START_PARAGRAPH_\nMuchas esterasas se obtienen del h\xc3\xadgado de animales como el cerdo y el conejo.  Las esterasas son utilizadas para la biocatalisis en la pr\xc3\xa1ctica de s\xc3\xadntesis org\xc3\xa1nica durante los \xc3\xbaltimos 30 a\xc3\xb1os, sobre todo en s\xc3\xadntesis de alcoholes en las que se obtengan mezclas rac\xc3\xa9micas. La hidr\xc3\xb3lisis de esteres carbox\xc3\xadlicos tienen un alto rango de sub-productos por lo que la biocat\xc3\xa1lisis tienen una excelente selectividad enantiom\xc3\xa9rica. Algunas esterasas son obtenidas por un peque\xc3\xb1o n\xc3\xbamero de mutaciones alrededor del sitio activo de la enzima, de esta manera se controla la selectividad de las enzimas.\xe2\x80\x8b\n_START_SECTION_\nHidr\xc3\xb3lisis catalizada por metaloenzimas\n_START_PARAGRAPH_\nHay esterasas dependientes de cinc en la hidr\xc3\xb3lisis de depsip\xc3\xa9ptidos en bacterias.  El remover cinc de la termolisina termina con la actividad enzim\xc3\xa1tica como esterasa. La aplicaci\xc3\xb3n de Co y Zn con valencia 2+ restaura la actividad.  Enzimas como la fosforilcol\xc3\xadn esterasa (Pce), descrita por primera vez en el a\xc3\xb1o de 1974 en S. pneumoniae, dependen de metales para funcionar, la presencia de esta enzima elimina un n\xc3\xbamero limitado de residuos de fosforilcolina de la pared celular. Pce es inactiva frente a paredes celulares de bacterias crecidas en etanolamina, aunque es capaz de hidrolizar otros sustratos de peque\xc3\xb1o tama\xc3\xb1o como p-nitrofenilfosforilcolina o CDP-colina. La Pce es una enzima dependiente de Cinc para su actividad. Se han hecho estudios en los que se muestran que la apoenzima puede interactuar con otros iones met\xc3\xa1licos de carga 2+ como: Ca2+, Fe2+, Mg2+, Co2+, Cu2+ y Mn2+. _NEWLINE_\xe2\x80\x8b\n_START_SECTION_\nEstructura\n_START_PARAGRAPH_\nLas enzimas dependientes de Cinc pueden tener una coordinaci\xc3\xb3n en geometr\xc3\xada bipiramidal de base pentagonal o bipir\xc3\xa1mide trigonal distorsionada,_NEWLINE_El centro activo se localiza en la interfaz que generan las hojas-\xce\xb2, donde hay una cavidad con un potencial electrost\xc3\xa1tico altamente negativo que alberga a los dos \xc3\xa1tomos de cinc. _NEWLINE_Comparando los centros met\xc3\xa1licos de la Pce con los de enzimas de la familia de las metalo-\xce\xb2- lactamasas, podemos ver que las esferas de coordinaci\xc3\xb3n presentan esturcturas bip\xc3\xadramidales.'