Realizado simultaneamente no IBS e no LNBio – laboratório vinculado ao Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM) –, o projeto teve como objetivo principal entender os processos relacionados à formação da parede celular bacteriana – uma estrutura semirrígida que envolve todo o microrganismo e é essencial para sua sobrevivência.
“A parede celular é como uma rede de pesca formada, em grande parte, por peptidoglicano, que são moléculas de açúcar polimerizadas e associadas a peptídeos. Além de proteger a bactéria contra diferenças de pressão osmótica, essa estrutura garante a forma adequada da célula. Também é o lugar em que se associam diversos fatores de virulência [moléculas que ajudam as bactérias a driblar as defesas do sistema imune e a infectar células hospedeiras]”, explicou Dessen.
No caso de patógenos do tipo bacilo, logo após a divisão celular determinadas proteínas precisam se associar para garantir que as células filhas adquiram o formato alongado da parede celular. Forma-se, com isso, um complexo proteico conhecido como elongassoma.
No trabalho agora publicado, o grupo conseguiu, pela primeira vez, isolar a parte central do complexo formada pelas proteínas PBP2 e MreC e elucidar sua estrutura tridimensional.
Para isso, foi adotada uma técnica conhecida como cristalografia por difração de raios X – que consiste em cristalizar proteínas e observar como esse cristal difrata a radiação emitida sobre ele. “Desse modo, foi possível entender como as duas moléculas interagem e planejar meios para inibir essa interação”, disse Dessen.