Apresentação em tema: "Michelle A. Graham, Kevin A. T. Silverstein, Steven B"— Transcrição da apresentação:
3 Objetivo Utilizar seqüências disponíveis no banco de dados para identificar de forma rápida e eficiente seqüências de M. truncatula, L. japonicus e soja, que não têm homólogos em outros grupos de não-legumes, além de sugerir funções às seqüências-específicas encontradas
5 Identificação Foram usados algoritmos BLAST para comparar os unigenes (TCs) de Medicago truncatula, Lotus japonicus e Glycine soja e max, contra conjuntos de unigenes: NR e EST do GenBank, e sequências genômicas de arroz e Arabidopsis, além de seqüências nucleotídicas do TIGR
12 InterProScan Banco de dados de proteínas, domínios e locais funcionais, no qual características identificáveis encontradas em proteínas conhecidas podem ser aplicadas à seqüências protéicas desconhecidas Busca por motivos protéicos
14 Caracterização 2ª Mineração de grupos de genes legume-específicos com domínios comuns não caracterizados (geração de único domínio) Domínio gerado  procurar entre proteínas para atribuir função 2.525 TCs + 50, 672 e 688 homólogos single 665 grupos de potenciais famílias gênicas F-Box, Ricos em prolina e ricos em cisteína (CCPs)
18 Correlação “filogenética” entre os vários mini-repeats e quadro que mostra a provável composição de MR3-1 a partir de MR1-1 e MR1-2
Similaridade com motivos bem representados em diversas categorias Esses genes podem ser exemplos de rápida evolução (Blast não pode identificar) Genes novos – falha na detecção por domínios (ou não detectados, ou sem similaridade com proteínas conhecidas)
10 raiz e nódulos 8 sementes 4 folhas e flores 7 situações de estresse e patógenos Genes candidatos à transformação ou silenciamento gênico em análise futuras de função gênica
Uma das atividades em bioinformática é formar aglomerados de todas as sequências geradas no projeto (as figurinhas de um álbum) Podemos saber quantas.
Caracterização e estudos de expressão dos genes que codificam oxalato descarboxilase e formato desidrogenase dependente de NAD+ no fungo Crinipellis perniciosa.