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Globina: características, estrutura, função e alterações
A globina é uma estrutura proteica dispostos em forma esférica ou globular, e sendo, portanto, o seu nome. Essa estrutura é do tipo terciário e é caracterizada por ser complexa, uma vez que a cadeia de aminoácidos se dobra para formar a esferoproteína.Existem vários tipos de cadeias de globina e estas foram classificadas em letras gregas: globina alfa, beta, delta, gama, epsilon e cadeia zeta.
Os aminoácidos que compõem a estrutura primária da proteína variam de acordo com as espécies às quais pertencem (humanos ou animais). Também existem variações dentro da mesma espécie, de acordo com o estado atual da vida do organismo (vida embrionária, vida fetal ou vida pós-parto).
Diferentes estruturas que contêm globina em sua composição. Fontes: Wikipedia.com/BiancaDescals [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)//// O carregador original foi o ProteinBoxBot na Wikipedia em inglês. [Domínio público] /Wikipedia.com
A informação genética para a síntese das várias cadeias de globina está contida em vários cromossomos. Por exemplo, as globinas da cadeia alfa são encontradas no cromossomo 16, enquanto as informações genéticas das globinas beta, delta, gama e epsilon estão no cromossomo 11.
Globin faz parte de estruturas importantes no corpo, por exemplo, as mais relevantes são: hemoglobina e mioglobina.
A hemoglobina contém quatro cadeias de globina (alfa 1 e alfa 2) e (beta 1 e beta 2). Cada globina tem uma dobra onde protege o grupo heme.
Por outro lado, a mioglobina é encontrada. Que tem uma estrutura menos complexa que a hemoglobina. Possui um polipeptídeo globular de tira única, disposto secundariamente.
Até recentemente, acreditava-se que essas eram as únicas substâncias que continham globina nos seres superiores, mas hoje são conhecidas mais duas que possuem globina em sua constituição: citocobobina e neuroglobina.
A citocobina está presente na maioria dos tecidos e está especialmente localizada no tecido conjuntivo, além de ser encontrada na retina.
Por sua vez, a neuroglobina tem preferência pelo tecido nervoso, daí o seu nome. A neuroglobina foi encontrada nas células nervosas do cérebro localizadas no nível do córtex cerebral, bem como em outros locais como o tálamo, o hipotálamo, o hipocampo e o cerebelo .
No entanto, eles não são os únicos locais, porque fora do sistema nervoso pode ser encontrado nas ilhotas de Langerhans do pâncreas e na retina.
Existem 6 tipos diferentes de cadeias de globina que são designadas com as letras do alfabeto grego: alfa (α), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) e zeta (ζ). Essas cadeias pertencem à família das globinas, mas diferem uma da outra no número de aminoácidos que possuem.
Estes polipeptídeos têm uma estrutura primária, secundária e terciária. A cadeia simples de aminoácidos representa a estrutura primária. Quando a corrente é enrolada formando espirais ou hélices, elas formam a estrutura secundária.
Se essa estrutura se dobra muitas vezes sobre si mesma, forma uma estrutura globular correspondente à estrutura terciária.
Da mesma forma, eles só podem adquirir a forma quaternária quando 4 moléculas ou cadeias de globina são combinadas na forma terciária.
Assim, aparece na estrutura complexa da hemoglobina. No entanto, na mioglobina é diferente. Nesse caso, a globina é apresentada como um monômero, ou seja, possui uma única cadeia peptídica, organizada em dobras, criando 8 hélices (estrutura secundária).
Tanto a hemoglobina quanto a mioglobina abrigam um grupo heme dentro de sua estrutura complexa.
Nesta molécula, juntam-se 2 cadeias de alfa globina e 2 cadeias beta. É assim que eles são perfeitamente acoplados para acomodar o grupo heme em seu centro, além de ferro.
Entre essas estruturas, existem sindicatos fracos e sindicatos fortes. Nas junções fracas, 19 aminoácidos participam e a ligação ocorre da seguinte forma: a cadeia alfa 1 se liga à cadeia beta 2 e a cadeia alfa 2 se liga à cadeia beta 1.
Enquanto isso, 35 aminoácidos participam de fortes ligações e as cadeias que se ligam são: a cadeia alfa 1 se liga à cadeia beta 1 e a cadeia alfa 2 se liga à cadeia beta 2.
Localização das cadeias alfa 1 e alfa 2, beta 1 e beta 2 na estrutura da hemoglobina. Fonte: OpenStax College [CC BY 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0)] imagem editada (traduzida para o espanhol)
Um grupo de proteínas globulares também está presente na mioglobina, mas neste caso existe apenas uma cadeia peptídica que consiste em 153 aminoácidos. Seu arranjo espacial é secundário e possui 8 hélices alfa.
Esta estrutura proteica localiza estrategicamente os aminoácidos hidrofóbicos na estrutura, enquanto os aminoácidos hidrofílicos ou polares são externos.
Este design é perfeito para abrigar o grupo heme dentro (parte hidrofóbica). Isso se liga à proteína por ligações não covalentes.
Foi descoberto em 2001 e diz-se ser um tipo de hemoglobina, mas difere por ser hexacoordinado, enquanto a hemoglobina e a mioglobina são pentacoordenadas. Isso tem a ver com a posição do aminoácido histidina próximo ao grupo heme.
Sua descoberta foi feita no ano de 2000. A neuroglobina é um monômero com 150 aminoácidos, portanto é muito semelhante à mioglobina. A estrutura da neuroglobina tem uma similaridade entre 21 a 25% com mioglobina e hemoglobina.
Como a globina não é encontrada sozinha no organismo, mas como parte de certas estruturas, são mencionadas as funções que cada uma delas cumpre:
Pode ser encontrada dentro dos eritrócitos. É responsável por fixar e transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos. Assim como limpa o corpo de dióxido de carbono, fazendo o caminho oposto.
O grupo heme localizado na globina tem a função de armazenar moléculas de oxigênio para oxigenar o músculo cardíaco e o músculo esquelético.
Acredita-se que esta proteína influencie a proteção da hipóxia e do estresse oxidativo nos tecidos. Pensa-se também que ele pode transportar oxigênio arterial para o cérebro.
Pensa-se que a neuroglobina tem capacidade para fixar oxigênio, monóxido de carbono e óxido nítrico.
No entanto, ainda não se sabe com certeza qual é a função da neuroglobina, mas acredita-se que esteja relacionada à regulação da hipóxia e isquemia cerebral. Especialmente, atuaria como um neuroprotetor.
Como a neuroglobina possui uma estrutura semelhante à hemoglobina e à mioglobina, especula-se que possa participar do suprimento de oxigênio no nível neuronal. Acredita-se também que ele pode eliminar os radicais livres e o nitrogênio que ocorrem na cadeia respiratória.
Em relação ao óxido nítrico, acredita-se eliminá-lo quando o oxigênio é normal e o produz em processos de hipóxia a partir do NO 2 .
As cadeias alfa e beta da globina são codificadas por diferentes genes localizados nos cromossomos 16 e 11, respectivamente.
Indivíduos com hemoglobina S (doença falciforme ou doença falciforme) apresentam um defeito na cadeia beta da globina. O defeito consiste na substituição de bases de nitrogênio no nível do número de nucleotídeos 20 do gene envolvido, onde há uma mudança de adenina por uma timina.
Mutações no gene β s do cromossomo 11 causam diferentes haplótipos de globulina chamados: Senegal, Camarões, Benin, Bantú ou CAR e asiático ou indiano-árabe.
O conhecimento do tipo de haplótipo apresentado pelos pacientes com anemia falciforme é epidemiologicamente importante, pois permite conhecer a distribuição dos diferentes haplótipos, mas essas informações também fornecem dados importantes para conhecer o prognóstico da doença.
Por exemplo: sabe-se que o haplótipo Bantu é mais sério, enquanto o tipo Senegal e asiático são mais leves.
As diferenças entre um haplótipo e outro estão na quantidade de hemoglobina F que eles possuem. Quanto maior a porcentagem de hemoglobina F e menor a hemoglobina S, melhor prognóstico. Quanto menor a quantidade de hemoglobina F e maior a quantidade de hemoglobina S, pior o prognóstico.
Essas mutações são herdadas de maneira autossômica juntamente com a mutação da hemoglobina S.
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