Etapas de montagem de proteínas são visualizadas.
Graças à marcadores moleculares fluorescentes, o Prof. Stephen Michnick e o Dr. Alexis Vallée-Bélisle conseguiram observar proteínas em diferentes etapas de seu dobramento. Tais etapas são muito rápidas e sua compreensão esclarece os mecanismos moleculares de seu funcionamento.
A inovação dos pesquisadores do Quebec poderá permitir, por exemplo, visualizar os dobramentos ruins, característicos de certas proteínas, nas patologias como o Alzheimer e o Parkinson. Poderá, do mesmo modo, ser utilizada em nanotecnologia e permitir melhores diagnósticos médicos e ambientais.
Representação artística. É possível ver aí duas etapas de montagem de uma proteína (em violeta e em vermelho) e também a sonda fluorescente (em amarelo) utilizada para visualizar estes estados.
Créditos: UdM-Peter Allen.
A observação de uma proteína, passando de um estado relativamente simples a seu estado funcional altamente complexo, exige que sejam obtidas fotos de sua forma, à cada etapa da montagem. Tais etapas de desenvolvimento não duram senão uma fração de segundo, muitas vezes alguns milissegundos.
Até o presente, nenhuma técnica permitia obter informações estruturais precisas sobre estes estados, em tão curto espaço de tempo.
"Desenvolvemos uma estratégia para observar a montagem da proteína, integrando sondas fluorescentes em vários pontos ao longo de sua cadeia linear. Esta abordagem nos permite acompanhar a montagem da proteína, etapa por etapa, em toda sua superfície, até a estrutura final" , afirmou o Dr. Alexis Vallée-Bélisle, da Universidade de Montreal.
Não obstante, o processo de montagem de uma proteína não é um fim em si mesmo, uma vez que esta última pode se modificar continuamente, devido a mudanças químicas ou da idade do ser vivo.
Rádio Canadá (Tradução - MIA).
Nota do Scientific Editor - O trabalho "Visualizing transient protein-folding intermediates by tryptophan-scanning mutagenesis", que deu origem a esta nota, é de autoria de Alexis Vallée-Bélisle e Stephen W. Michnick, tendo sido publicado na revista Nature Structural & Molecular Biology, on-line, 2012, DOI:10.1038/nsmb.2322.