Фермент
Ферменттер (энзимдер) — организмде биологиялык катализаторлордун милдетин аткаруучу өзгөчө белоктор, боюнча организмдеги ар кандай химиялык реакцияларды тездетүүчү заттар.

Функциясы 
Ферменттер организмде зат алмашуудагы химиялык реакциялардын жүрүшүн тездетет, бирок акыркы продуктунун составына кирбейт. Ферменттер катышпаган бир дагы тиричилик процесси жок. Дем алуу, жүрөк иши, өсүү жана клетканын бөлүнүшү, булчуң иши, тамак-аштын майдаланышы жана сиңирилиши, көптөгөн организмге пайдалуу биологиялык заттардын, ошондой эле ферменттердин өзүнүн синтезделиши жана ажырашы тез жана тынымсыз жүрүүчү фермент системаларга жараша болот, боюнча клеткалардагы жана органдардагы жалпы ферменттик реакциялар организмдин тиричилик аракетинин молекулалык негизин түзөт. Химиялык катализаторлордон алар ар бири белгилүү заттарга же белгилүү химиялык байланышка гана таасир этиши менен айырмаланат. Мисалы, лактоза сүт канты — лактозаны гана ажыратып, глюкоза менен галактозага айландырат, ал эми амилаза болсо полисахариддерге таасир этет. Ферменттердин тийгизген таасиринен татаал заттар жөнөкөй заттарга ажырап, ичегилерде сиңет. Мисалы, тамак белоктору алгач пепсин, трипсин жана химотрипсин ферменттеринин таасири менен полипептидге айланат. Ал полипептиддер ичке ичегилерде пептидаз ферментинин жардамы менен аминокислоталарга чейин ажырап, канга сиңет; кан аркылуу бардык органдарга жеткирилип, организмге керек белоктордун синтезделишине катышат.

1814-ж. орус илимпозу академик К. С. Кирхгоф биринчи жолу угуттан фермент препаратын (крахмалды кантка айландыруучу экстракт) алган. Кийинчерээк аны диастаза же амилаза деп аташкан.

Бөлүнүшү 
Ферменттер жөнөкөй жана татаал болуп бөлүнөт. Татаал ферменттердин молекуласы белоктон (апофермент) жана белок эмес топтордон турат. Эгерде белок эмес топ апоферменттен оңой ажырап кетсе, алар кофакторлор же коферменттер деп аталат. Углеводдор, нуклеотиддер, ар түрдүү металлдардын иондору жана башкалар кошулмалар, витаминдер (витаминдер 150дөн ашуун ферменттерге кофермент болуп эсептелет) кофермент болушат. Авитаминоз же гиповитаминоздо ферменттик системалардын функциялары туура иштебей организмдин тиричилик аракети бузулат.

Ферменттер орган жана ткандарда абдан аз өлчөмдө кездешет. Ферменттердин таасири бир топ факторлорго (температура, суутек көрсөткүчүнө жана башкалар) байланыштуу. 38— 60° Сде ферменттердин активдүүлүгү абдан жогору. Темпаратура андан төмөндөп же жогорулап кетсе ферменттик реакциянын ылдамдыгы азайып, акырында токтойт. Ферменттердин активдүүлүгү температурага байланыштуу болушун медицинада кеңири колдонот, мисалы, жүрөккө, кан тамырларына, мээге жана башкалар органдарга операция жасаганда ал органдарга кычкылтек жетишпегендиги байкалат, анын натыйжасында аларда өтө оор жана кайталанбас процесстердин жүрүшү мүмкүн. Мындай абалды алдын алуу үчүн организмдеги заттардын алмашуусунун ургаалдуулугун төмөндөтүп, анын кычкылтекке болгон муктаждыгын азайтуу керек. Ал үчүн организмди муздатуу зарыл, себеби организм муздаганда андагы ферменттик реакция жайлап зат алмашуу төмөндөйт, кычкылтек аз талап кылынат. Ошентип ткандардын кычкылтекке муктаждыгын азайтса болот.

Активдүүлүгү 
Көптөгөн ферменттер чөйрөнүн нейтралдуу реакцияларында өтө активдүү, ал эми жегич реакцияларда алардын активдүүлүгү начарлайт. Кээ бир ферменттер, мисалы, пепсин, катепсин жана башкалар — кычкыл, трипсин жегич реакцияларда активдүү болот. Темпаратурадан жана суутек көрсөткүчүнөн башка дагы көп заттар ферменттердин активдүүлүгүнө таасир этип, алар күчөтөт (активаторлор) же төмөндөтөт (ингибиторлор). Көптөгөн ферменттер ткандарда жана анын клеткаларында активсиз түрдө сакталып, белгилүү учурда гана алар активдүү формасына айланат. Мисалы, пепсин пепсиногенден, трипсин трипсиногенден пайда болот. Ферменттердин активдүүлүгүн кальций, марганец, кобальт күчөтөт. Мисалы, амилаза хлориддин катышуусу менен гана активдүү боло алат.

Антиферменттер 
Организмде жалаң эле ферменттердин активаторлору же ингибиторлору болбостон, алардын активдүүлүгүн токтотуучу же азайтуучу антиферменттер бар. Антиферменттер организмди ага жат, бөтөн ферменттерден, анын ичинде оору жуктургуч бактериялардын ферментинен сактап турат.
Организмде зат алмашуунун химиялык процесстери, боюнча ферменттердин активдүүлүгү бузулбаган бир дагы оору болбойт. Ошондуктан ферменттер көп ооруларда дары катары пайдаланылат. Ферменттердин арасынан пепсин, трипсин, химотрипсин кеңири колдонулат. Организмдеги абдан коркунучтуу процесс — тромбоз плазминдин жардамы менен айыктырылат. Бул фермент активсиз профермент — плазминогенден пайда болуп, тромбду өтө тез жана кылдаттык менен эритет.

Ферменттердин функциясы бузулгандагы оорулар 
ферменттердин функциясы бузулганда ооруга чалдыгат (мисалы, фенилкетонурия), оорулуунун заарасында көп өлчөмдө аминокислоталар — фенилаланин жана фенилпиро жүзүм кислоталары пайда болот. Бул оору фенилаланингидроксилаза ферментинин организмде жоктугунан фенилаланиндин тирозинге айланбай калгандыгынан болот. Мында организмде зат алмашуу продуктулары жыйылып, көп органдардын, өзгөчө борбордук нерв системасынын функциясы бузулат. Бул оору бала төрөлгөндөн тартып өөрчүп, 6—7 айга жеткенде алардын акыл-эси начар экендиги билинет. Мындай ооруну дарылоо үчүн составында фенилаланин жок продуктуларды берүү зарыл. Дагы бир тукум куума оору — галактоземада боор, бөйрөк иши начарлап, көздүн катаракты пайда болот. Дарылоодо оорулууга галактозасыз жана сүтсүз тамак-аш берилет. Сүт бербеген себеби анда көп өлчөмдө сүт канты — лактоза бар, ал организмде глюкозага жана галактозага ажырайт. Организмдин углевод алмашуусунда ферменттер аз же жок болсо түрдүү тукум куума ферментопатиялар пайда болот. Эритроциттеги глюкоза -6 - фосфат-дегидрогеназа, пируваткиназанын аздыгы аз кандуулукка (анемияга) алып келет. Ферменттердин функцияларынын бузулушу витаминдердин жетишсиздигинин натыйжасында пайда болот. Көп витаминдер коферменттер катары колдонулат. В1 витамини (тиаминпирофосфат) пирожүзүм кислотасынын кычкылдануу жолу менен пайда болуучу пируватдегидрогеназанын коферменти болуп саналат. Организмде В витамининин азайышы же жок болушу ткандарга өзгөчө мээде пирожүзүм кислотасынын көп өлчөмдө пайда болушуна себепкер болот. Мындай учурда көбүнчө нерв системасынын функциясы запкы чегет (невроздор, шал жана башкалар). Тиаминпирофосфат жүрөк аритмиясында кокарбоксилаза деген ат менен кеңири колдонулат.

Нормалдуу физиологиялык учур 
Нормалдуу физиологиялык учурда кан сары суусунда ферменттердин активдүүлүгү ткандардыкына караганда өтө аз. Адам ооруга чалдыкканда же организмге айлана-чөйрөнүн жагымсыз факторлору таасир эткенде клетка структурасы бузулуп, клетканын мембраналарынын өткөргүчтүгү артып, ткань ферменттери канга өтүп, андагы ферменттердин өлчөмү көбөйүп, гиперферментемияга дуушар кылат. Организмге ар кандай (радиация, химиялык заттар, вирустар, бактериялар жана башкалар) факторлор таасир эткенде ферменттер өзүнүн активдүүлүгүн өзгөртөт. Бул ферменттердин касиетин клиникаларда оорунун башталышын билүүдө колдонулат. Кан сары суусунда альдолазанын активдүүлүгүнүн көтөрүлүшү вирустуу гепатиттин, эки аминотрансферазанын активдүүлүгү көбөйсө инфаркт жана вирустуу гепатиттин белгисин билдирет. Креатинкиназанын активдүүлүгүнүн кан сары суусунда жогорулашы булчуң дистрофиясында байкалат. Миокарддын инфарктында, вирустуу гепатитте лактатдегидрогеназа сандык жана сапаттык жактан өзгөрөт.
Ферменттерди жалаң эле диагноз коюуда колдонбостон, алар ар түрдүү ооруларды дарылоодо пайдаланылат (энзимотерапия). Пепсин карын ооруларында, трипсин жана химотрипсин сезгенүү жана шишикке каршы колдонулат. Клиникада плазминдин гепарин менен кошулмасы көп пайдаланылат. Бириктиргич ткандардын өтө өсүп кеткен учурунда гиалуронидазалар (лидаза, ронидаза) көп керектелет, кара Фермент препараттары.

Ферменттер жеңил, тамак жана химиялык өнөр жайларында да кеңири пайдаланылат. Нан бышыруу, шарап, пиво, маңыз, спирт, уксус чыгаруу жана башкалар ферменттик процесстерге негизделген.

Ферменттердин түрлөрү 
Оксиредуктазалар  –  кычкылдануу – калыбына келүү реакцияларын катализдеген ферменттер. Буларга орг. заттардын молекулаларынын кычкылдануусунун натыйжасында суутектин бөлүнүүсүн  катализдөөчү двидрогеназа ферменттери, суутек  менен кычкылтектик кошулуу реакциясын катализдеген оксидаза ферменттери, суутектик менен кычкылтектин кошулуу реакциясын катализдеген оксидаза ферменттери,  суутектин перекисин суу менен кычкылтекке ажыратуу реакциясын катализдеген каталог ферменттери, ошондой эле биологиялык кычкылданууда катышкан цитохромдор дагы кирет.

Трансферазалар  ар түрдүү хим. топторду (метил, карбоксил, сульфо – жана башкалар) бир молекуладан башка молекулага ташуу реакциясын катализдөөчү турган ферменттер трансферазаларга төмөнкүлөр кирет: 
 суутекти ташуучу ферменттер (оксиредук, тазалар, оксифазалар, дегидрогеназалар);   
 курамында азоту бар  топторду ташуучу ферменттер: трансаминазалар, глютамин трансаминазалар, глицин-трансаминазалар, транспептидазалар;   
 фосфат  тобун ташуучу ферменттерге: фосфокиназалар, пирофосфокиназалар, фосфомутазалар, пирофосфорилазалар;   
 ацил  тобун ташуучу ферменттер трансацилазалар;   
 гликозил  тобун ташуучу ферменттерге трансгликозилазалар жана башкалар.   
Гидролазалар заттардын гидролиздик ажыроосун катализдөөчү ферменттер. 
Гидрозалар : пентидозалар (эндопентидозалар, экзопентидазалар), дезаминазалар, эстеразалар, гликозидазалар ж.б.
Пентидаза ферменттери белок молекуласындагы пентид байланыштарын(-СО-NH-) ажыратууда катышат.
Дезаминазалар азоттуу негиздердин (аденин, гуанин) жана амин к-таларынын (мочевина, глютамин, аспарагин ж.б.) гидролизине катышат. Бул учурда аммиак эркин түрүндө бөлүнүп чыгат.
Изомеразалар – изомерлердин бир түрүнөн экинчи түрнө өтүү реакциясын катализдейт. 
Лигазалар же синтетазалар – организмде бардык синтездөө реакцияларын катализдейт. 
Лиазалар – коваленттик байланышты түзүп же болбосо бузуп отуруп, түрдүү атомдор (СО2, Н2О,  NH3) кошуп же ажыратып алуу реакцияларын катализдеген ферменттер.
Мультиферменттер же бир нече Ф. бир эле чынжырдагы реакцияларды катализдеген учурда, 1-реакциядан алынган продукт, 2-реакцияга субстрат болуп катышат.
Изоферменттер – бир эле реакциянын катализдеген ферменттик активдүүлүгү бар белок заттар. Мисалы, лактатдегидрогеназанын (ЛДГ) 5 изомери бар. ЛДГ сүт к-тасынан пирожүзүм к-тасын алууда катышат. Изоферменттер бири-биринен физ., хим. касиеттери менен айырмаланышат.
Аллостерикалык  (лат.  allos-башка) же  иреттөөчү Ф. Булардын таасири астында ферменттин субстратка болгон жакындыгы өзгөрөт. Ф-дин активдүүлүгүнө бөгөт болгон заттар ингибиторлор деп аталат. Мисалы, субстраттын (фермент ажыратуучу зат) концентрациясы көбүрөөк болсо, реакциянын ылдамдыгы төмөндөйт. Демек, ферменттин активдүүлүгү азаят.
Эл аралык система боюнча, ферменттин таасири менен бир секунда аралыгында бир молекула зат ажыраган болсо же пайда болсо ылдамдыгы I катал (кыскача “кат”) деп белгиленет.

Ферменттик катализ 
Ферменттик катализ температурага көз каранды. Көпчүлүк Ф-дин оптималдык таасир этүү  темп-расы 40–50°С болот. Андан жогорулаганда фермент белок зат катары денатурацияга (табигый касиетин жоготууга) учурайт.
Чөйрөнүн рН реакциясы дагы ферменттин активдүүлүгүнө чоң таасир тийгизет. Ар бир ферменттин активдүүлүгү өзүнө гана тиешелүү чөйрөдө жогорку деңгээлде өтөт. Мисалы, амилаза ферменти – 6. 8 рН; 
уреаза   – 7,0 рН; пепсин -– 1,5–2,0 рН; аргиназа   – 9,8 рН
Ферменттердин жогорку активдүүлүгү изоэлектр абалында байкалган. Бул мезгилде Ф-дин бөлүкчөлөрүнүн заряды нөлгө барабар. Демек, Ф-дин активдүүлүгү электр талаасында бөлүкчөлөрдүн кыймылсыз абалында көбүрөөк болот.
Ар бир фермент өзүнө гана тиешелүү  субстратка таасир тийгизет. 
Мисалы, фермент амилаза полисахарид крахмалды ажыратат. Ошондой эле полисахарид гликоген, целлюлозаны же дисахарид мальтозаны, сахарозаны ажырата албайт. Ферменттердин мындай өзгөчөлүгү заттардын хим. структурасынын  ар түрдүүлүгү менен түшүндүрүлөт.

Колдонулган адабият 
 Кыргыз Совет Энциклопедиясынын Башкы редакциясы. «Ден - соолук» Медициналык энциклопедия. - Ф.:1991, ISBN 5-89750-008-8

Биология