Hélice polyproline
Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type , notée PP, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres  d'environ  et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PP se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type , notée PP, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres  d'environ  et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les  rencontrés couramment dans les protéines, seule la proline est susceptible d'avoir une liaison peptidique en configuration cis, notamment la liaison X–Pro ; des effets stériques et effets électroniques favorisent nettement la configuration trans de la plupart des liaisons peptidiques. Cependant, les liaisons peptidiques qui remplacent la proline avec un autre acide aminé N-substitué comme la sarcosine sont également susceptibles d'adopter une configuration cis.

Hélice polyproline de type  

L'hélice polyproline de type  est définie par une ossature ayant des angles dièdres  d'environ  et des liaisons peptidiques en configuration trans. L'angle de rotation Ω par résidu d'une hélice polypeptidique avec des liaisons peptidiques trans est donnée par la relation : 

.

L'application de cette relation avec les valeurs d'angles dièdres  d'une hélice PP donne presque exactement , ce qui correspond à une hélice gauche avec trois résidus par tour d'hélice. La longueur d'hélice par résidu est de l'ordre de . Cette structure est semblable à celle du collagène, contenant une forte proportion de résidus de proline, d'hydroxyproline et de glycine. Les  se lient spécifiquement aux hélices PP, ce qui constitue un élément important d'interaction protéine-protéine ainsi qu'au sein d'une même protéine. 

L'hélice PP est relativement ouverte et dépourvue de liaison hydrogène interne, contrairement aux structures secondaires hélicoïdales plus communes telles que l', l' et l', ou encore l'. 

Les angles dièdres  de l'ossature d'une hélice PP sont fréquemment observés dans les protéines, même avec d'autres acides aminés que la proline. Le diagramme de Ramachandran est fortement peuplé autour de la région PP, à un niveau comparable à celui de la région du , autour de . Par exemple, on observe souvent des angles dièdres d'hélice PP dans les coudes, le plus souvent au niveau du premier résidu d'un  de type . L'image miroir à  des angles dièdre de l'ossature d'une hélice PP est rarement observée, hormis dans des polymères de glycine, qui est un acide aminé dépourvu de chiralité. L'analogue en poly-Gly d'une hélice poly-Pro  est appelé hélice poly-Gly . Certaines protéines, comme la protéine antigel de , contient des grappes d'hélice poly-Gly .

Hélice polyproline de type  

L'hélice polyproline de type  est bien plus dense que l'hélice polyproline  en raison de la configuration cis de ses liaisons peptidiques. Elle est également plus rare que l'hélice PP car l'enthalpie libre de la configuration cis de son ossature est plus élevée que celle de la configuration trans. Ses angles dièdres typiques sont  sont proches mais néanmoins distincts de ceux d'une hélice PP. L'hélice PP est cependant une hélice droite plus torsadée, avec environ  par tour, au lieu de 3 pour une hélice PP. La longueur d'hélice par résidu est également bien plus faible dans le cas d'une hélice PP, avec une valeur d'environ . Comme l'hélice PP, l'hélice PP est dépourvue de liaison hydrogène.

Propriétés structurales 

L'hélice polyproline  a été traditionnellement considérée comme relativement rigide et a été utilisée comme règle moléculaire en biologie structurale, par exemple pour calibrer des mesures de transfert d'énergie entre molécules fluorescentes. Cependant, des études théoriques et expérimentales subséquentes ont remis en question la conception des hélices polyproline comme des tiges rigides. Des analyses complémentaires par  et des modélisations selon la théorie de la fonctionnelle de la densité ont souligné que l'hélice polyproline est en réalité bien moins rigide qu'initialement supposé.

Les interconversions entre les hélices PP et PP sont lentes en raison de l'énergie d'activation élevée de l'isomérisation  de la liaison peptidique, qui est de l'ordre de . Cette interconversion est néanmoins catalysée par des isomérases spécifiques, appelées peptidylprolyl isomérases, ou PPIases.

Notes et références 

Structure protéique
Hélice (biochimie)