Cofacteur F430
Le cofacteur  est le groupement prosthétique de la méthyl-coenzyme M réductase, une enzyme intervenant à la dernière étape de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes pour libérer le méthane :

CoB–SH +  → CoB–S–S–CoM + .

Ce cofacteur doit son nom à son maximum d'absorption à .

Structure 

Le cofacteur  isolé est thermiquement instable et sensible à l'oxydation. Sa structure a été déterminée par cristallographie aux rayons X et spectroscopie RMN. Il possède seulement cinq double liaisons, ce qui en fait le tétrapyrrole naturel le plus réduit.

La forme active du  contient le cation Ni(I), de façon analogue au cofacteur  qui contient le cation Co(I). Ces deux ions ont néanmoins une configuration électronique différente : Co(I) est diamagnétique avec une configuration en d8 tandis que Ni(I) est paramagnétique avec une configuration en d9.  est le seul tétrapyrrole biologique connu fonctionnant avec du nickel.

Il existe une variante du  thiométhylée sur le carbone 172, ce qui ne semble pas altérer les propriétés réactionnelles du cation

Mécanisme proposé 

Le mécanisme de clivage de la liaison  dans la méthyl-coenzyme M n'est pas complètement élucidé, bien qu'il soit établi que la  et la  s'insèrent sur la méthyl-coenzyme M réductase dans un canal terminé par le , sur un site axial du nickel. Il est possible que Ni(I) transfère un électron au méthyle  pour former le méthane  en laissant le nickel à l'état d'oxydation Ni(II) ; ce dernier est ensuite à nouveau réduit à l'état Ni(I) au moment du clivage de la liaison  de la  par la .

Notes et références 

Cofacteur
Méthanogenèse