Алкохолдехидрогеназа
Алкохолдехидрогеназите са група дехидрогеназни ензими, срещащи се в редица организми, които превръщат алкохоли в алдехиди или в оксосъединения. При хората и много други животни катализират първите стъпки на окисление на иначе токсичните за организма алкохоли. При дрожди и бактерии участват в обратната реакция като част от възстановяването на редуциращи еквиваленти в процеса на ферментацията.

Реакцията, която се катализира, е окисление на етанол до ацеталдехид, при използването на НАД за акцептор:

CH3CH2OH + НАД+ ⇄ CH3CHO + НАД.H + H+

Като правило в ензимната кинетика, същият ензим катализира и обратната реакция, до достигане на термодинамично равновесие, поради което началните условия на реакция ще определят и нейната посока.

Номенклатура 
Систематичното наименование на ензима, съобразено с препоръките от Класификация и номенклатура на ензимите (КНЕ), е алкохол:НАД+ оксидоредуктаза. Четирицифреният код, съпоставен на ензима по същата номенклатура, е EC 1.1.1.1. Съществуват множество синоними, сред които са: алдехидредуктаза, АДХ, алкохолдехидрогеназа (НАД), етанолдехидрогеназа, НАД+-зависима алкохолдехидрогеназа, НАД-алкохол дехидрогеназа, НАДН-алдехид дехидрогеназа, дрождева алкохолдехидрогеназа и др.

Организмови особености 
При отделните групи организми, ензимът носи различна характеристика, както по отношение на структурата, така и по отношение на някои свойства.

Човек 
При хората ензимът е локализиран в стомаха и в черния дроб. Това позволява консумацията на алкохолни напитки, но естествената функция на ензима е детоксикацията на алкохоли, нормално съдържащи се в храната или продуцирани от бактериите на храносмилателния тракт.

Алкохолдехидрогеназата е отговорна и за окислението и на други алкохоли освен етанол. Така например субстрат може да бъде метанол (окисляващ се до формалдехид), етилен-гликол (окисляващ се до гликолат), както и редица други първични алкохоли.

Ензимът алкохолдехидрогеназа при хората е димер (съставен от две полипептидни вериги). В човешкия геном, съществуват поне седем различни гена, кодиращи алкохолдехидрогеназа. Всеки един от тях кодира различен полипептид. Комбинирането на различни полипептиди в рамките на един димер е причина за съществуването на множествени форми на ензима. Съществуват пет отделни класа алкохолдехидрогеназа (I до V). Чернодробната форма на ензима се означава като клас I, и може да е комбинация от три различни полипептида – алфа, бета и гама, кодирани съответно от гените ADH1A, ADH1B и ADH1C.

Останалите класове – II, III, IV и V се кодират от други гени, респективно ADH4, ADH5, ADH7 и ADH6.

Всеки димер съдържа два цинкови йона – Zn2+. Единият от двата йона във всеки димер е съществен за каталитичния процес, тъй като поддържа хидроксилната група на алкохола в подходяща за процеса ориентация.

Дрожди и бактерии 
При дрождите и много бактерии алкохолдехидрогеназата е съществен ензим от ферментационния процес. Благодарение на нея ацеталдехидът, получен при редукцията на пируват, се отделя като етанол. Целта на тази стъпка е регенерацията на НАД+, важно съединение за окислителните етапи на гликолизата. Хората използват процеса на етанолна ферментация за получаването на алкохолни напитки от редица суровини.

Основната алкохолдехидрогеназа при дрожди е по-голяма по размери от човешката и се състои от четири, вместо от две субединици. Също съдържа цинкови йони в каталитичния си участък. Има известна хомология между ензимите от човек и дрожди.

Насекоми 
При насекомите алкохолдехидрогеназата принадлежи към друг клас – тя не съдържа метални йони в активния си център, и се счита за нехомоложна на човешката и дрождовата.

Външни препратки 
 PDB структури  Триизмерни структури на различни алкохолдехидрогенази от Protein Data Bank.
 ExPASy Връзки към алкохолдехидрогеназите в Swiss-Prot
 BRENDA  Информация и литература в BRENDA

EC 1.1
EC 1.1.1