Das hydrophobe Segment der α-Helix besteht größtenteils aus Aminosäureresten mit unpolaren Seitenketten, die mit dem unpolaren Kern der Lipiddoppelschicht wechselwirken.
<p>Die in die wässrige Phase und den hydrophilen Anteil der Lipiddoppelschicht ragenden Seitenketten sind überwiegend polar. 
</p>
Aufgrund der daraus resultierenden Amphiphilie sind Transmembranhelices in der Lage, die hydrophoben und hydrophilen Bereiche einer Lipiddoppelschicht zu durchspannen.
<a href="//commons.wikimedia.org/wiki/User:Jonas_Honold" title="User:Jonas Honold">Jonas Honold</a>
CC BY-SA 4.0
<span class="int-own-work" lang="en">Own work</span>