酶促反应

酶促反应（又称酶催化）是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。
酶促反应的机制与其他类型的化学催化在原理上很相似。酶通过提供替代反应路线以及稳定中间产物的方法，减少了为达到最高能量过渡态时的能量需求。激活能（Ea）的减少增加了具有足够达到激活能并形成产物的反应物分子的数量。

诱导契合

最受欢迎的酶-底物反应模型是诱导契合模型。该模型提出了：酶和底物之间的最初反应是相对较弱的，但这些弱反应迅速引导酶中的构象改变以使结合变得更加紧密。

诱导契合催化

因为酶紧密结合的稳定效应，诱导契合机制的优势就体现了出来。底物结合有两种不同的机制：①、一致结合，酶与底物结合很紧密；②、差别结合，酶与过渡态结合很紧密。一致结合的稳定结果是同时增加了底物和过渡态的结合亲和力，然而差别结合只增加过渡态的结合亲和力。这两者都在进化中被酶所采用并用以将反应激活能降到最低。被饱和状态的酶，即与底物有高度结合亲和力的状态时就需要差别结合以减少激活能，然而未与酶结合的小底物可采用一致结合或是差别结合两者中的一种。
这些效应引导大多数蛋白质采用差别结合机制以减少激活能，因此大多数蛋白质具有酶与过渡态的高度亲和力。差别结合是由诱导契合机制所实行起来的——底物首先与之相弱结合，然后酶改变其构象，增加了与过渡态的亲和力并稳定这个过渡态，因此减少了达到过渡态所需的激活能。
需要澄清的是：诱导契合的概念并不能对催化加以科学的说明。即，化学催化被定义为在水中（没有酶）非酶促情况下Ea‡（当系统处于ES‡的状态）相对于Ea‡发生降低。而诱导契合仅意味着在结合酶形态下壁垒会降低，但并没有告诉我们使得反应壁垒降低的原因是什么。
诱导契合可能有利于解释：当竞争和干扰存在时可通过构象校对机制保证分子识别的精确性。

过渡态的稳定机制

这些构象改变也可以用于使活性位点中的催化残基靠近那些在反应中会被改变的底物中的化学键。在结合发生后，通过提供反应替代化学路径的方法，一种或多种催化机制使得反应过渡态的能量降低。有六种可能的“越过壁垒”或“通过壁垒”的催化机制：

共价催化

共价催化涉及到底物与活性位点残基或是辅酶之间形成一个短暂存在的共价键。这使得在反应中多了一个额外的共价中间体，这有助于降低后面反应过渡态的能量。在反应之后的阶段，共价键必须必须被打断以使酶再生。在如胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶等的蛋白酶中发现了这一机制，在反应中形成了酰基酶中间产物。使用来自赖氨酸残基的自由胺形成施夫碱的过程则是另外一种机制，就像在糖酵解过程中的醛缩酶一样。
一些酶利用如磷酸吡哆醛（PLP）或硫胺素焦磷酸（TPP）之类的非氨基酸辅因子与反应物分子间反应形成共价中间产物。这样为降低后面反应过渡态能量而形成的共价中间产物在功能上与反应物与活性位点中的氨基酸残基形成共价中间产物是一样的，都是为了达到稳定；而所不同的是辅因子有着允许带着产物离开酶之功能然而氨基酸侧链则不行。酶利用这样辅因子的例子包括：依赖磷酸吡哆醛的酶天冬氨酸转氨酶和依赖硫胺素焦磷酸的酶丙酮酸脱氢酶。
有必要澄清的是：共价催化有时仅相当于是利用一种特殊的机制，而不是真正的催化。例如，胰凝乳蛋白酶中连接到活泼丝氨酸分子上的共价键应被类比为已被充分理解的非催化溶液反应中连到亲核试剂上的共价键。真正共价催化（在这种情况下能量壁垒比在相应非酶促溶液中的要低）理论是需要，例如，一个由酶基团连接到过渡态的局部共价键（例如一个非常强的氢键），并且这种效应对催化来说并贡献并不明显。

量子隧穿效应

由于“通过壁垒”机制（量子隧穿效应）模型和观察资料的出现，这些传统的“越过壁垒”机制在某些情况下受到挑战。一些酶运转地比经典的ΔG‡所预测的动力学参数还要快。在“通过壁垒”模型中，一个质子或电子可以隧穿过激活能壁垒。质子的量子隧穿效应已经在氧化色胺的芳香胺脱氢酶中被观察到。
有趣的是，量子隧穿效应似乎没有对酶促反应有很大的帮助，因为隧穿效应对酶促反应与溶液中的非酶促反应同时做着贡献。然而，隧穿贡献（通常相较于经典的“越过壁垒”途径的反应速率来说增加为原来的1000倍）对于生物有机体生存能力来说可能是关键因素。这强调了隧穿作用对生物的特别重要性。
在1971年－1972年间，首个酶促反应的量子力学模型被系统地阐述出来。

催化机制的例子

在实践中，大多数酶机理涉及到不同类型催化相结合在一起。

磷酸丙糖异构酶

磷酸丙糖异构酶（EC 5.3.1.1）催化两种丙糖磷酸异构体——磷酸二羟丙酮与D-3-磷酸甘油醛之间的可逆转换。

胰蛋白酶

胰蛋白酶（EC 3.4.21.4）是一种可以断开蛋白质底物赖氨酸与精氨酸氨基酸残基之间键的丝氨酸蛋白酶。

醛缩酶

醛缩酶（EC 4.1.2.13）催化果糖-1,6-二磷酸分解成甘油醛-3-磷酸与磷酸二羟丙酮。