組織蛋白

分类和组蛋白变体

存在五个主要的组织蛋白家族： H1/H5，H2A，H2B，H3和H4 。组织蛋白H2A，H2B，H3和H4被称为核心组织蛋白（Core Histone），而组织蛋白H1/H5被称为连接组织蛋白（Linker Histone）。
在H2A、H2B、H3及H4这四种组蛋白中的其中两种称为“核心组蛋白”，并且集合成为八聚体的核小体核心颗粒。这种集合是将DNA的146对碱基对以1.65左手超螺旋形围在这个蛋白质线轴。连接组蛋白H1将核小体核心颗粒与DNA的进入位点及E位点结合，因而可以将DNA紧扣在位，并且能容许形成更高层次的结构。最基本的形状为一个10纳米的纤维或一连串的珠子。这涉及将在每一个核小体之间约50对的DNA碱基对围在这些核小体上，这些DNA又称为连接DNA。较高层次的结构包括有30及100纳米的纤维，是在一般细胞内的结构。在减数分裂中，透过核小体与其他蛋白质的相互作用，合成染色体。合成的组蛋白与DNA称为染色质。
核心组蛋白是高度保守的蛋白质，意即组蛋白在氨基酸序列中有着非常小的改变。连接组蛋白通常有着多于一种的形状，对比核心组蛋白是保守程度较低的。
在主要的组蛋白类别中，亦存在一些异构体。它们有着相同的氨基酸序列及相似的核心结构，但却有着不同的特征。这些不同的组蛋白通常带着染色质的特别功能，就如与H3相似的CenpA是唯一的组蛋白与染色体的着丝点联合；H2A的异构体H2A.Z是与活性转录基因联合与涉及在异染色体的形成；另一个H2A异构体H2A.X以双链断裂与DNA结合，并进行DNA修复。

H1

组蛋白H1有着一个中央球状结构域及长的C与N端尾巴，能将小珠子串结构围成30纳米大小的螺线管结构。对比其他种类的组蛋白，H1的数量只为其他的一半。这是因为它不是构成核小体部分，而只是将DNA及核小体紧扣在一起。H1亦有着它的异构体，称为组蛋白H5。

H2A、H2B及H4

组蛋白H2A、H2B及H4同样有着一个主要的球状结构域与长的N端尾巴，是组成小珠子串结构内的核小体的重要单元。

历史

于1884年，艾布瑞契·科塞尔首先发现组蛋白。直至1990年代早期，组蛋白才被更多认识，并非纯粹细胞核的惰性填充料，这部分基于马克·普塔什尼(Mark Ptashne)等人的模型，他们认为转录是被蛋白质-DNA和蛋白质-蛋白质相互作用在很大程度上被激活裸DNA模板，就像细菌一样。及后它的调控功能才被发现。
在1980年代，Yahli Lorch和罗杰·科恩伯格(Roger Kornberg)表明，核心启动子上的核小体体外阻止了转录的启动，迈克尔·格伦斯坦(Michael Grunstein)证明组蛋白在体内抑制转录，导致核小体为 一般基因阻遏物。

填充蛋白质

组蛋白作为DNA缠绕的线轴。 这使得能够在细胞核内将真核细胞的大型的基因组所必需的压实物：压实的分子比未压实的分子短40,000倍。