酶动力学

历史

1902年，维克多·亨利（Victor Henri）提出了对酶动力学进行定量的理论，但是由于忽略了溶液中氢离子浓度的影响，他的实验结果无法验证这一理论。在1909年，Peter Lauritz Sørensen提出了对数的pH尺度并引入“缓冲”这一概念后，德国化学家Leonor Michaelis和他的加拿大博士后Maud Leonora Menten重复了Henri的实验，实验结果肯定了Henri所提出的方程。这一方程被称为Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics，中文对应名称为米氏方程。这一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所进一步发展，此二人所提出的动力学方程至今仍得到广泛使用。

多层基板的反应

多层基板的反应，后续复杂的速率方程描述如何衬底的约束，以及以何种顺序。

化学机理

一个很重要的目的测量酶动力学是确定化学机制的一种酶反应，即该序列的化学步骤变换到基板产品。

酶抑制和活化

酶抑制剂是减少或消除酶活性的分子，而酶活化剂是增加酶的催化速率的分子。这些相互作用可以是可逆的（即取消该抑制剂恢复酶活性）或不可逆的（即抑制剂永久地失活酶）。