Gli enzimi: caratteristiche, funzionamento e classificazione - WeSchool


Le reazioni chimiche alla base del 
metabolismo energetico
 hanno spesso caratteristiche che le rendono impossibili o che le portano ad avere tempistiche incompatibili con la vita. A questo scopo la cellula sintetizza gli 
enzimi
, i quali vengono definiti catalizzatori biologici.
La loro importanza per la cellula è fondamentale: la presenza di enzimi velocizza ed effettua un controllo sulle reazioni metaboliche a seconda delle condizioni ambientali; inoltre rende possibili reazioni che, o perchè troppo lente o perchè fortemente dipendenti dall'energia messa in gioco, non potrebbero avvenire da sole.





















Videolezione "Le reazioni redox nei viventi e l'energia: NAD +, FAD e ATP"

























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Ciò è possibile perchè gli enzimi sono in grado di abbassare di molto l’
energia di attivazione
 della reazione. Non a caso una buona parte dei geni che codificano per proteine porteranno alla sintesi di enzimi, a sottolineare come essi abbiano un ruolo fondamentale nell’economia della cellula. In quanto catalizzatori, gli enzimi devono risultare uguali prima e dopo la reazione, in modo da poterne iniziare una nuova senza alcun tipo di problema.
Gli enzimi sono per la maggior parte 
proteine globulari
, ma si pensa che in antichità fossero in realtà costituiti da RNA. Ciò è suggerito dal fatto che ancora oggi esistono enzimi costituiti da un filamento di RNA come il ribozima, contenuto all’interno dei ribosomi. Le proteine globulari con attività catalitica hanno la caratteristica di essere ripiegate su stesse e di avere una cavità, generalmente interna, nel quale il reagente, chiamato 
substrato
, entra e viene modificato dall’enzima stesso. Questa porzione prende il nome di 
sito attivo
, ed è costituito da tutte le catene laterali degli amminoacidi coinvolti nella reazione. Essi possono legare covalentemente il substrato oppure instaurare interazioni deboli con esso (spesso attrazioni elettrostatiche) favorendone la stabilità.
In milioni di anni di evoluzione, gli enzimi hanno sviluppato una struttura (o architettura) e una sequenza amminoacidica che li rende perfetti per il processamento del proprio substrato naturale. Essi infatti sono in grado di distinguere in maniera precisa il substrato da altre molecole presenti nell’ambiente (
specificità
) e di farlo anche quando esso si trova a basse concentrazioni (
affinità
). In particolare la specificità è molto spessa legata alla forma 3D del sito attivo: soltanto molecole con certe caratteristiche spaziali, infatti, saranno in grado di raggiungerlo e di posizionarsi in maniera corretta.
Per alcuni tipi di reazioni gli enzimi necessitano di altre molecole in grado di coadiuvare le loro azioni: queste molecole prendono il nome di 
cofattori
. I cofattori più comuni sono:
ioni metallici
, come Fe
2
+
, Mg
2
+
, Zn
2
+
, che facilitano l’interazione con ioni del segno opposto
coenzimi
, come il NAD
+
/NADH e il FAD/FADH
2
, utilizzati nelle reazioni biologiche di ossidoriduzione, l’ATP, usato come fornitore di energia, e il coenzima A, che permette il trasferimento di gruppi acilici. 
Esiste una classificazione che suddivide gli enzimi in base al tipo di reazione che catalizzano, il meccanismo con cui questo avviene e il substrato utilizzato. Il primo livello di divisione permette di indentificare 6 categorie di enzimi.
1) 
Ossidoreduttasi
: catalizzano il trasferimento di elettroni dal cofattore al substrato, che risulta quindi ossidato o ridotto. Gli enzimi di questa categoria vengono generalmente chiamati deidrogenasi, come ad esempio la isocitrato deidrogenasi, presenti nel 
ciclo di Krebs
.
2) 
Transferasi
: permettono il trasferimento di gruppi funzionali da un substrato all’altro. Le chinasi sono enzimi in grado di fosforilare il substrato, come l’esochinasi della 
glicolisi 
che trasferisce un gruppo fosfato da un donatore (l’ATP) a un accettore (il glucosio).
3) 
Idrolasi
: favoriscono la rottura di un legame covalente mediante l’aggiunta di acqua (idrolisi). Le fosfatasi distaccano il gruppo fosfato dal substrato, liberandolo sotto forma di ione, mentre le proteasi spezzano il legame peptidico tipico delle proteine.
4) 
Liasi
: sono coinvolti in reazioni in cui si formano o si spezzano legami con metodiche diverse dagli enzimi spiegati precedentemente. Un esempio sono le decarbossilasi, che permettono il distacco di una molecola di CO
2
 dal substrato.
5) 
Isomerasi
: trasformano un substrato in un suo isomero, come nel caso della aconitasi, che catalizza l’isomerizzazione del citrato a isocitrato.
6) 
Ligasi
: facilitano reazioni di condensazione che necessitano di una fonte energetica come l’ATP. Le DNA ligasi, ad esempio, permettono l’unione di due nucleotidi all’interno di un filamento di DNA interrotto.

