パルミトイル化とは
パルミトイル化とは、パルミチン酸のような脂肪酸が、タンパク質のシステイン残基（S-パルミトイル化）や、あまり頻繁ではないがセリン残基やスレオニン残基（O-パルミトイル化）に共有結合することであり、一般的には膜タンパク質である。パルミトイル化の正確な機能は、対象となる特定のタンパク質によって異なる。パルミトイル化はタンパク質の疎水性を高め、膜結合に寄与する。パルミトイル化はまた、膜コンパートメント間のタンパク質の細胞内輸送や、タンパク質間相互作用の調節にも重要な役割を果たしているようだ。プレニル化やミリストイル化とは対照的に、パルミトイル化は通常可逆的である（パルミチン酸とタンパク質の結合がチオエステル結合であることが多いため）。哺乳動物細胞における逆反応は、細胞質ではアシルタンパク質チオエステラーゼ（APT）によって、リソソームではパルミトイルタンパク質チオエステラーゼによって触媒される。パルミトイル化は動的な翻訳後プロセスであるため、細胞はタンパク質の細胞内局在、タンパク質間相互作用、結合能を変化させるためにパルミトイル化を行うと考えられている。

パルミトイル化を受けるタンパク質の例として、インフルエンザが宿主細胞のレセプターに結合するために用いる膜糖タンパク質であるヘマグルチニンが挙げられる。H-Ras、Gsα、β2-アドレナリン受容体、内皮型一酸化窒素合成酵素（eNOS）など、ここ数年で様々な酵素のパルミトイル化サイクルが明らかにされてきた。Gタンパク質を介したシグナル伝達において、αサブユニットのパルミトイル化、γサブユニットのプレニル化、ミリスチル化は、Gタンパク質が受容体と相互作用できるように、Gタンパク質を細胞膜の内表面につなぎとめることに関与している。