b"\n_START_ARTICLE_\nFosforilasi\n_START_SECTION_\nCaratteristiche sul funzionamento\n_START_PARAGRAPH_\nL'azione della Glicogeno fosforilasi \xc3\xa8 associata alla presenza di piridossal fosfato (PLP). La presenza del piridossal fosfato \xc3\xa8 di fondamentale importanza, perch\xc3\xa9 l'energia rilasciata dalla scissione del legame o-glicosidico (\xce\xb11->4) viene conservata sotto forma di legame fosforico all'estremit\xc3\xa0 anomerica del glucosio, formando glucosio-1-fosfato, il quale, poi, potr\xc3\xa0 essere convertito in glucosio-6-fosfato dalla fosfoglucomutasi.\n_START_SECTION_\nAttivazione dell'enzima e regolazione\n_START_PARAGRAPH_\nL'attivit\xc3\xa0 della glicogeno fosforilasi \xc3\xa8 regolata sia allostericamente sia covalentemente._NEWLINE_Nella regolazione allosterica intervengono: ioni calcio, AMP (attivatori); ATP (inibitore); ed il glucagone. _NEWLINE_Nella regolazione covalente, interviene la fosforilazione della glicogeno fosforilasi b, e quindi la sua attivazione in glicogeno fosforilasi a, mentre la defosforilazione comporta la sua inattivazione._NEWLINE_Il glucagone e l'insulina, sono gli ormoni principali che controllano la glicemia ematica._NEWLINE_Il glucagone \xc3\xa8 detto ormone iperglicemizzante (aumenta la concentrazione di glucosio nel sangue), mentre l'insulina \xc3\xa8 l'unico ormone ipoglicemizzante (abbassa la concentrazione di glucosio nel sangue). _NEWLINE_L'azione di questi due ormoni, consente di mantenere costante la concentrazione di glucosio nel sangue. Logicamente, entrambi gli ormoni non possono lavorare contemporaneamente, perch\xc3\xa9 gli eventi biochimici che consentono l'attivazione degli enzimi sono opposti. Infatti la glicogeno fosforilasi a comporta la demolizione del glicogeno, invece, l'azione della glicogeno sintasi, comporta la formazione del glicogeno._NEWLINE_Affinch\xc3\xa9 venga attivata la glicogeno fosforilasi, viene fosforilata una proteina chiamata Fosforilasi-b-chinasi, la quale trasporta un gruppo fosfato sull'enzima, che dalla forma inattiva (fosforilasi b, cio\xc3\xa8 i suoi residui di serina sono defosforilati) lo trasforma nella forma attiva (fosforilasi a, cio\xc3\xa8 i suoi residui di serina sono fosforilati). Invece, la defosforilazione e quindi l'inattivazione della glicogeno fosforilasi, sono determinate dalla proteina fosfatasi 1 (PP1), la quale rimuove i gruppi fosforici dai due residui di serina della fosfatasi a, convertendola nella forma meno attiva, fosfatasi b. L'attivazione della proteina proteina fosfatasi 1 si verifica nel momento in cui \xc3\xa8 necessaria la riduzione della concentrazione ematica di glucosio._NEWLINE_Il glucagone, contemporaneamente a quest'evento, comporta una riduzione della concentrazione di fruttosio 2,6-bifosfato, il quale \xc3\xa8 un attivatore allosterico dell'enzima della glicolisi la fosfofruttochinasi 1, la cui inibizione comporta una riduzione dell'attivit\xc3\xa0 della glicolisi, cio\xc3\xa8 quel processo biochimico che porta alla demolizione del glucosio in due molecole di Piruvato, il quale, a sua volta, potr\xc3\xa0 subire un processo di demolizione aerobia (ossidazione: ciclo di Krebs e catena di trasporto degli elettroni, con formazione finale di ATP) o anaerobica (fermentazione)._NEWLINE_Contemporaneamente alla attivazione per fosforilazione della glicogeno fosforilasi, avviene l'inibizione per fosforilazione della glicogeno sintasi, il quale \xc3\xa8 un enzima che serve per la formazione del glicogeno._NEWLINE_Chiaramente, il processo biochimico inverso (governato dall'insulina), comporter\xc3\xa0 l'inibizione della glicogeno fosforilasi (defosforilazione dei residui di serina e ritorno nella forma inattiva: glicogeno fosforilasi b), per cui cesser\xc3\xa0 la demolizione del glicogeno ed inizier\xc3\xa0 il processo di sintesi del glicogeno, dove vengono legate molecole di glucosio alle estremit\xc3\xa0 non riducenti delle catene di glicogeno."