b"\n_START_ARTICLE_\nProteasoma\n_START_PARAGRAPH_\nIl proteasoma o proteosoma \xc3\xa8 un complesso multiproteico presente in tutte le cellule appartenenti ai domini eukarya e archaea (e in alcune del regno bacteria), che ha il compito di degradare polipeptidi all'interno della cellula. Sebbene la sua funzione sia simile a quella del lisosoma, differisce da esso per alcuni motivi, tra cui la natura citologica e il tipo di composti che produce. Nel particolare, il proteasoma \xc3\xa8 un complesso proteico atto a degradare i peptidi, il lisosoma \xc3\xa8 un compartimento cellulare dotato di membrana cellulare deputato alla degradazione di svariate sostanze tramite l'azione di acidit\xc3\xa0 ed enzimi proteolitici.\n_START_SECTION_\nStruttura\n_START_PARAGRAPH_\nOgni proteasoma \xc3\xa8 costituito da una subunit\xc3\xa0 centrale chiamata 20S che svolge l'attivit\xc3\xa0 proteolitica formata da 4 anelli costituiti da 7 subunit\xc3\xa0 ciascuno. I due anelli centrali catalitici sono chiamati \xce\xb2, mentre i due laterali \xce\xb1._NEWLINE_Ogni subunit\xc3\xa0 20S, poi, pu\xc3\xb2 legare ad entrambe le estremit\xc3\xa0 un'ulteriore subunit\xc3\xa0 detta 19S andando a formare il proteasoma 26S, oppure PA28 (formato da PA28\xce\xb1 e PA28\xce\xb2) che, sostituendo 19S aumenta l'attivit\xc3\xa0 del complesso. Sia PA28 che 19S sono subunit\xc3\xa0 regolatorie che mirano a controllare l'attivit\xc3\xa0 del proteasoma. La loro localizzazione \xc3\xa8 importante per degradare le proteine in modo corretto.\n_START_SECTION_\nImmunoproteasoma\n_START_PARAGRAPH_\nNella serie di eventi che prendono parte alla processazione dell'antigene, in ambito immunologico, il proteasoma costituisce una tappa importantissima. In particolare la stimolazione di interferone causa la trascrizione e la successiva traduzione di diverse subunit\xc3\xa0 catalitiche per il complesso: LMP2 e LMP7 (entrambe codificate nel complesso maggiore di istocompatibilit\xc3\xa0) e MECL-1. Queste strutture vanno a sostituire le subunit\xc3\xa0 \xce\xb2 acquisendo, quindi una diversa specificit\xc3\xa0 catalitica: aumentano i tagli a seguito di amminoacidi idrofobici e si abbassano quelli dopo residui acidi. Questo perch\xc3\xa9 si vengono a generare peptidi che legano preferibilimente le molecole MHC e prediligono il trasporto attraverso TAP1, due tappe importanti nella formazione di antigeni che dovranno poi essere esposti su molecole MHC di classe I._NEWLINE_Nell'immunoproteasoma diventa di fondamentale importanza la presenza delle subunit\xc3\xa0 PA28 la cui produzione viene stimolata dall'interferone-\xce\xb3.\n_START_SECTION_\nUbiquitina\n_START_PARAGRAPH_\nL'ubiquitina \xc3\xa8 un peptide di 76 amminoacidi (3 ripetuti), altamente conservato negli eucarioti (nei procarioti non \xc3\xa8 presente). Nelle cellule funge da marcatore di proteine da degradare nella via proteasomiale, secondo i meccanismi descritti pi\xc3\xb9 avanti. La sua attivazione avviene grazie al suo legame con l'enzima E1 (enzima attivatore dell'ubiquitina). Successivamente viene trasferita all'enzima E2 (enzima coniugatore dell'ubiquitina), dal quale pu\xc3\xb2 passare alla proteina bersaglio o, nella maggior parte dei casi, ad un ulteriore enzima, detto E3 (ubiquitina ligasi), che catalizza l'attacco al polipeptide da degradare: \xc3\xa8 quindi una proteina regolatoria.\n_START_SECTION_\nProteolisi\n_START_PARAGRAPH_\nLa via proteolitica proteasomiale inizia nel citosol, dove le proteine da degradare vengono riconosciute dall'enzima ubiquitinante. L'attacco del peptide avviene a livello del gruppo amminico di un residuo laterale di lisina. A questo ne seguono molti altri, in modo da avere una proteina bersaglio che presenti numerosissime ramificazioni, rappresentate da residui di ubiquitina._NEWLINE__NEWLINE_Il polipeptide viene cos\xc3\xac riconosciuto dalle subunit\xc3\xa0 \xce\xb1 del proteasoma, che tramite l'idrolisi di ATP permette l'ingresso della proteina ed un suo corretto dispiegamento all'interno della struttura. Contemporaneamente le molecole di ubiquitina vengono rimosse e liberate nel citosol, per essere riutilizzate._NEWLINE__NEWLINE_Il prodotto finale della degradazione \xc3\xa8 una serie di peptidi di 6-10 amminoacidi di lunghezza, corrispondenti alla distanza dei siti proteolitici all'interno del proteasoma. Questa dunque \xc3\xa8 la seconda differenza fondamentale rispetto al lisosoma, che lide i polipeptidi in amminoacidi singoli."