b"\n_START_ARTICLE_\nLisozima\n_START_SECTION_\nStoria\n_START_PARAGRAPH_\nIl lisozima fu descritto la prima volta nel 1922 da Alexander Fleming, un batteriologo scozzese, scopritore della penicillina. Scopr\xc3\xac il lisozima quasi per caso durante le sue ricerche atte a scoprire nuovi farmaci antibiotici. Un giorno, mentre aveva un forte raffreddore, aggiunse una goccia del suo muco in una coltura batterica e con suo gran stupore not\xc3\xb2 che i batteri di l\xc3\xac a poco morirono. Aveva di fatto scoperto una delle nostre difese naturali contro le infezioni. L'intento di Fleming era quello di trovare nuovi farmaci, ma il lisozima non \xc3\xa8 utilizzabile come medicinale in quanto \xc3\xa8 una molecola troppo grande per muoversi tra le cellule e pu\xc3\xb2 essere applicato solo localmente poich\xc3\xa9 non pu\xc3\xb2 diffondere per tutto il corpo. Inoltre fu scoraggiato dal fatto che il lisozima non aveva alcun effetto sui tipi di batteri pi\xc3\xb9 pericolosi._NEWLINE__NEWLINE_La struttura della molecola \xc3\xa8 stata successivamente descritta da David Chilton Phillips nel 1965, che riusc\xc3\xac a ottenerne un'immagine con una risoluzione di 2 \xc3\x85. Il suo lavoro svolto su questo enzima lo port\xc3\xb2 successivamente a spiegare come l'attivit\xc3\xa0 catalitica degli enzimi sia correlata con la loro struttura._NEWLINE__NEWLINE_Attualmente il lisozima viene spesso utilizzato come conservante nell'industria alimentare.\n_START_SECTION_\nStruttura\n_START_PARAGRAPH_\nIl lisozima \xc3\xa8 un piccolo enzima costituito da 129 aminoacidi ed \xc3\xa8 una glicosidasi. _NEWLINE_Ha una struttura costituita da due domini: un dominio \xc3\xa8 essenzialmente composto da alfa-eliche, l'altro \xc3\xa8 costituito da un foglietto beta antiparallelo e da due alfa-eliche. La configurazione tridimensionale della molecola \xc3\xa8 mantenuta dalla presenza di 3 ponti disolfuro, due localizzati nel dominio ad alfa-elica e uno in quello a foglietto beta, e nella sua parte interna si hanno pochi residui polari._NEWLINE__NEWLINE_Non ha gruppi prostetici, ovvero parti non polipeptidiche.\n_START_SECTION_\nMeccanismo d'azione\n_START_PARAGRAPH_\nLe modalit\xc3\xa0 con cui il lisozima opera la catalisi non sono del tutto note con certezza. Essendo una glicosidasi rompe il ponte ossigeno (legame glicosidico) che unisce il C1 del NAM al C4 del NAG._NEWLINE__NEWLINE_Da studi effettuati con un inibitore competitivo del lisozima come il tri NAG (polimero di NAG) si \xc3\xa8 ipotizzato che nella tasca del legame con il substrato possano essere alloggiati sei residui saccaridici in sei differenti siti denominati A, B, C, D, E e F. Di questi residui uno, il residuo D, assume una struttura distorta per adattarsi alla fessura dell'enzima._NEWLINE__NEWLINE_La ricerca si \xc3\xa8 quindi spostata sui gruppi catalitici vicini al legame glicosidico che unisce il residuo D al residuo E che \xc3\xa8 quello che viene rotto. I soli residui catalitici in prossimit\xc3\xa0 di tale regione sono l'acido aspartico 52 (Asp 52) e l'acido glutammico 35 (Glu 35). L'Asp 52 \xc3\xa8 in una parte relativamente polare dell'enzima ed \xc3\xa8 quindi nella forma ionizzata mentre il Glu 35 \xc3\xa8 in una parte idrofobica della molecola enzimatica ed \xc3\xa8 nella forma protonata._NEWLINE__NEWLINE_Quando il gruppo carbossilico del Glu 35 attacca il legame glicosidico donando un protone (H+) all'atomo di ossigeno tra i residui D ed E si ha la rottura del legame con la formazione di un carbocatione sul C1 di D. Questo carbocatione \xc3\xa8 un intermedio ed \xc3\xa8 stabilizzato dalla carica negativa di Asp 52 fino a quando la Glu 35 non catalizza il trasferimento di uno ione idrossido dall'acqua del mezzo al C1 del residuo D. La velocit\xc3\xa0 della catalisi \xc3\xa8 massima a pH 5._NEWLINE__NEWLINE_Il lisozima \xc3\xa8 presente nel latte equino (cavalla e asina). In questi sono disponibili informazioni relative a peso molecolare e sequenza: probabilmente si tratta della stessa proteina (percentuale di identit\xc3\xa0 delle sequenze superiore al 96%), di peso molecolare 14.500 circa, della quale sono state osservate diverse varianti genetiche (Herrouin et al, 2000). A livello quantitativo, i dati disponibili sembrano piuttosto_NEWLINE_limitati: Hatzipanagiotou et al. (1998), attraverso misure di attivit\xc3\xa0, hanno verificato variazioni quantitative nel corso della lattazione; secondo Greppi et al. (1996) il latte di cavalla contiene maggiori quantit\xc3\xa0 di lisozima (0.99\xc2\xa0g/L) rispetto al latte di asina (0.76\xc2\xa0g/L); secondo quanto riportato da Solaroli et al. (1993) per il latte di cavalla, la concentrazione presenta ampie variazioni (tra 0,4 e 1\xc2\xa0g/L). Secondo Faccia et al. (2001) che ha studiato la quantit\xc3\xa0 di lisozima nelle razze Murgese e TPR e nell'asino di Martina Franca sembra che il Murgese presenti valori leggermente superiori sia al TPR sia all'asino (0,52 contro 0,50\xc2\xa0g/L). Altri autori hanno riscontrato nel latte d'asina quantit\xc3\xa0 di lisozima compresi fra 1,0 e 1,4\xc2\xa0g/l, cio\xc3\xa8 superiori al latte di cavalla.\n_START_SECTION_\nMalattie che causano la mancanza di lisozima\n_START_PARAGRAPH_\nUna mutazione ereditaria del gene del lisozima pu\xc3\xb2 essere causa di amiloidosi."