b"\n_START_ARTICLE_\nMiosina\n_START_PARAGRAPH_\nLe miosine sono una vasta famiglia di proteine motrici, rintracciabili in cellule eucariote, responsabili del movimento basato sui filamenti di actina.\n_START_SECTION_\nMiosina II\n_START_PARAGRAPH_\nLa miosina II, presente nel sarcomero dei muscoli striati, \xc3\xa8 l'isoforma pi\xc3\xb9 espressa nell'organismo umano, nonch\xc3\xa9 la pi\xc3\xb9 studiata per la sua funzione primaria nel movimento muscolare._NEWLINE_\xc3\x88 formata da due catene pesanti di circa 2000 amminoacidi ciascuna; le estremit\xc3\xa0 N-terminali vanno a formare la regione globulare, dotata di due teste, mentre le code C-terminali si sviluppano come due code intrecciate con un dominio coiled-coil (due \xce\xb1-eliche superavvolte tra loro). Molto utile per la visualizzazione \xc3\xa8 l'immagine del caduceo, con due serpenti intrecciati tra loro)._NEWLINE_La miosina II presenta anche quattro catene leggere che si uniscono alla struttura nella regione di confine tra testa e coda.\n_START_SECTION_\nMiosina VI\n_START_PARAGRAPH_\nLa miosina VI rappresenta un'eccezione, avendo movimento verso l'estremit\xc3\xa0 meno del filamento di actina._NEWLINE_La regione della coda ha funzioni prevalentemente di legame con molecole shuttle per il trasporto intracellulare, o con altre molecole di miosina. Nelle fibre muscolari, ad esempio, la regione di coda della miosina \xc3\xa8 interessata nel legame con altre miosine, per mantenere la struttura del sarcomero.\n_START_SECTION_\nDifferenze tra miosine\n_START_PARAGRAPH_\nLa miosina II, la prima ad essere individuata, appartiene al sottogruppo pi\xc3\xb9 numeroso della superfamiglia delle miosine. Ci\xc3\xb2 \xc3\xa8 dovuto soprattutto all'abbondanza di miosina II all'interno delle fibre muscolari. All'inizio degli anni settanta, in ogni caso, i ricercatori hanno iniziato ad individuare nuove varianti di miosina caratterizzate da un'unica testa (la miosina II ne presenta due). Queste nuove miosine sono state dunque raggruppate a seconda della somiglianza strutturale. Secondo uno studio di Hodge e Cope, in ogni caso, tutte le miosine deriverebbero da un precursore ancestrale._NEWLINE_L'analisi delle sequenze amminoacidiche mostra una elevata conservazione dei residui della testa ed un'alta variabilit\xc3\xa0 delle code. Ci\xc3\xb2 pu\xc3\xb2 essere spiegato dal fatto che, se le code delle diverse miosine devono essere in grado di legare un elevato numero di molecole terze, le teste sono deputate esclusivamente al movimento ed il meccanismo motore \xc3\xa8 dunque rimasto immutato lungo il corso dell'evoluzione._NEWLINE_Le differenze riscontrate tra le diverse forme di miosina sono legate anche a notevoli differenze nella velocit\xc3\xa0 del movimento lungo i filamenti di actina. In tutte le miosine, infatti, l'idrolisi di ATP ed il successivo rilascio di un gruppo fosfato, generano una flessione presso la testa, con la proiezione in avanti della regione definita del collo. Le forme che presentano un collo pi\xc3\xb9 lungo, tuttavia, sono in grado di coprire una maggiore distanza a parit\xc3\xa0 di idrolisi di ATP (nello stesso modo attraverso cui persone con gambe pi\xc3\xb9 lunghe sono in grado di coprire una maggior distanza con un passo). La miosina V, ad esempio, \xc3\xa8 in grado di far scorrere il filamento di 30-40 nm per ogni idrolisi mentre la miosina II (che presenta un collo pi\xc3\xb9 corto) pi\xc3\xb9 muoversi solo di 5-10\xc2\xa0nm per volta."