b'\n_START_ARTICLE_\nChristian B. Anfinsen\n_START_SECTION_\nBiograf\xc3\xada\n_START_PARAGRAPH_\nNaci\xc3\xb3 en el seno de una familia de origen noruego. Estudi\xc3\xb3 qu\xc3\xadmica en el Swarthmore College, donde se gradu\xc3\xb3 en 1937, para posteriormente realizar un m\xc3\xa1ster en qu\xc3\xadmica org\xc3\xa1nica en la Universidad de Pensilvania en 1939, y finalmente el doctorado en bioqu\xc3\xadmica en la Universidad de Harvard en 1943.\xe2\x80\x8b_NEWLINE_Anfinsen se qued\xc3\xb3 en Harvard como profesor asistente hasta 1950, a\xc3\xb1o en el que entr\xc3\xb3 a trabajar en el National Institute of Health, entidad dependiente del Gobierno Estatal estadounidense, y donde permaneci\xc3\xb3 hasta 1981. En 1981, Anfinsen fue miembro fundador del Consejo Cultural Mundial.\xe2\x80\x8b Entre 1982 y 1995 fue profesor de biolog\xc3\xada en la Universidad Johns Hopkins.\xe2\x80\x8b_NEWLINE_Tuvo tres hijos con su primera esposa, Florence Kenenger, casado entre 1941 y 1978. Se cas\xc3\xb3 con Libby Shulman Ely, que le dio cuatro nietastros, en 1979.\xe2\x80\x8b_NEWLINE_Sus papeles se donaron a la National Library of Medicine por Libby Anfinsen, entre 1998 a 1999.\xe2\x80\x8b\n_START_SECTION_\nInvestigaciones cient\xc3\xadficas\n_START_PARAGRAPH_\nEn 1961 demostr\xc3\xb3 que la ribonucleasa, tras perder su actividad al ser desnaturalizada mediante condiciones qu\xc3\xadmicas extremas, era capaz de ser posteriormente renaturalizada, recuperando su estructura y por tanto su actividad al restablecerse las condiciones adecuadas. Esta investigaci\xc3\xb3n le permiti\xc3\xb3 sugerir que toda la informaci\xc3\xb3n requerida por la prote\xc3\xadna para adoptar su configuraci\xc3\xb3n final est\xc3\xa1 codificada en su estructura primaria._NEWLINE_En 1972 le fue concedida la mitad del Premio Nobel de Qu\xc3\xadmica por sus trabajos sobre la ribonucleasa, mientras que la otra mitad del premio recay\xc3\xb3 en los trabajos de Stanford Moore y William H. Stein sobre el conocimiento de los principios de la estructura qu\xc3\xadmica y la actividad catal\xc3\xadtica de las enzimas.'