b'\n_START_ARTICLE_\nPolimerasa Pfu\n_START_SECTION_\nCapacidad proofreading de PfuPol\n_START_PARAGRAPH_\nPfuPol tiene mayor termoestabilidad y capacidad proofreading (variable relacionada con la fidelidad de la enzima) comparada con Taq polimerasa (TaqPol). A diferencia de esta \xc3\xbaltima, Pfu polimerasa posee actividad exonucleasa 3\' a 5\', lo que le permite retirar nucle\xc3\xb3tidos incorporados de manera err\xc3\xb3nea del extremo 3\' de la hebra de ADN. Consiguientemente, Pfu polimerasa generar\xc3\xa1 productos de PCR con menos errores que aquellos sintetizados por TaqPol._NEWLINE_Disponible comercialmente, PfuPol generalmente posee un \xc3\xadndice de error de 1 en 1.3 millones de pares de bases. Sin embargo, es m\xc3\xa1s lenta que TaqPol, requiriendo entre 1 y 2 minutos por ciclo para amplificar mil bases de ADN a 72 \xc2\xb0C. _NEWLINE_La utilizaci\xc3\xb3n de PfuPol en reacciones de PCR resulta tambi\xc3\xa9n en extremos romos._NEWLINE_PfuPol es entonces conveniente respecto a TaqPol en t\xc3\xa9cnicas que requieran alta fidelidad de s\xc3\xadntesis de ADN, pudiendo ser utilizado conjuntamente con TaqPol para obtener la velocidad de esta enzima.\n_START_SECTION_\nHistoria\n_START_PARAGRAPH_\nCient\xc3\xadficos asociados con la compa\xc3\xb1\xc3\xada biotecnol\xc3\xb3gica Stratagene, establecida en La Jolla, California, describieron la superioridad de PfuPol en 1991 en su trabajo "Una polimerasa termoestable de alta fidelidad aislada de Pyrococcus furiosus", publicado en Strategies 4:34-35 (1991) y Gen en diciembre de aquel a\xc3\xb1o (Gen. 1991 Dec 12;108(1):1-6).'