b'\n_START_ARTICLE_\nEfecto Bohr\n_START_PARAGRAPH_\nEl efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez en 1904 por el fisi\xc3\xb3logo dan\xc3\xa9s Christian Bohr (padre del f\xc3\xadsico Niels Bohr), que establece que a un pH menor (m\xc3\xa1s \xc3\xa1cido, m\xc3\xa1s hidrogeniones), la hemoglobina se unir\xc3\xa1 al ox\xc3\xadgeno con menos afinidad. Puesto que el di\xc3\xb3xido de carbono est\xc3\xa1 directamente relacionado con la concentraci\xc3\xb3n de hidrogeniones (iones H), liberados en la disociaci\xc3\xb3n del CO que conduce finalmente a una disminuci\xc3\xb3n de la afinidad por el ox\xc3\xadgeno de la hemoglobina.\xe2\x80\x8b_NEWLINE_\xe2\x80\x8b_NEWLINE_\xe2\x80\x8b\n_START_SECTION_\nAcoplamiento del hidr\xc3\xb3n y del ox\xc3\xadgeno\n_START_PARAGRAPH_\nEn la desoxihemoglobina (hemoglobina reducida), la N-terminal de los grupos amino de las subunidades \xce\xb1 y el C-terminal de la histidina de la subunidad \xce\xb2 participan en las interacciones i\xc3\xb3nicas. La formaci\xc3\xb3n de pares i\xc3\xb3nicos hace que aumente la acidez. _NEWLINE_As\xc3\xad, la desoxihemoglobina une un hidr\xc3\xb3n por cada dos O\xe2\x82\x82 liberados._NEWLINE_En la oxihemoglobina, estos pares i\xc3\xb3nicos est\xc3\xa1n ausentes y, por lo tanto, dismimuye la acidez. Consecuentemente, un hidr\xc3\xb3n se libera por cada dos O\xe2\x82\x82 unidos. _NEWLINE_En concreto, este acoplamiento rec\xc3\xadproco de los protones y el ox\xc3\xadgeno es el efecto Bohr.\n_START_SECTION_\nPapel fisiol\xc3\xb3gico\n_START_PARAGRAPH_\nEste efecto facilita el transporte de ox\xc3\xadgeno cuando la hemoglobina se une al ox\xc3\xadgeno en los pulmones, pero luego lo libera en los tejidos, especialmente en los tejidos que m\xc3\xa1s necesitan de ox\xc3\xadgeno. Cuando aumenta la tasa metab\xc3\xb3lica de los tejidos, su producci\xc3\xb3n de di\xc3\xb3xido de carbono aumenta. El di\xc3\xb3xido de carbono forma bicarbonato mediante la siguiente reacci\xc3\xb3n: _NEWLINE_CO\xe2\x82\x82 + H\xe2\x82\x82O  H\xe2\x82\x82CO\xe2\x82\x83  H\xe2\x81\xba + HCO\xe2\x82\x83\xe2\x81\xbb_NEWLINE_Aunque la reacci\xc3\xb3n suele ser lenta, las enzimas de la familia de la anhidrasa carb\xc3\xb3nica en los gl\xc3\xb3bulos rojos acelera la formaci\xc3\xb3n de bicarbonato y protones. Esto hace que el pH de los tejidos disminuya, y por eso, aumenta la disociaci\xc3\xb3n del ox\xc3\xadgeno de la hemoglobina en los tejidos, permitiendo que los tejidos obtengan ox\xc3\xadgeno suficiente para satisfacer sus necesidades. _NEWLINE_Por otro lado, en los pulmones, donde la concentraci\xc3\xb3n de ox\xc3\xadgeno es alta, la uni\xc3\xb3n del ox\xc3\xadgeno provoca la liberaci\xc3\xb3n de protones de la hemoglobina, que se combinan con bicarbonato y se elimina el di\xc3\xb3xido de carbono en la respiraci\xc3\xb3n. Dado que estas dos reacciones se compensan, hay pocos cambios en el pH de la sangre. _NEWLINE_La curva de disociaci\xc3\xb3n se desplaza hacia la derecha cuando aumenta el di\xc3\xb3xido de carbono o la concentraci\xc3\xb3n de iones de hidr\xc3\xb3geno. Este mecanismo permite que el cuerpo se adapte al problema de suministrar m\xc3\xa1s ox\xc3\xadgeno a los tejidos que m\xc3\xa1s lo necesitan. Cuando los m\xc3\xbasculos est\xc3\xa1n sometidos a una actividad intensa, generan CO\xe2\x82\x82 y \xc3\xa1cido l\xc3\xa1ctico como consecuencia de la respiraci\xc3\xb3n celular y de la fermentaci\xc3\xb3n de \xc3\xa1cido l\xc3\xa1ctico. De hecho, los m\xc3\xbasculos generan \xc3\xa1cido l\xc3\xa1ctico tan r\xc3\xa1pidamente que el pH de la sangre que pasa a trav\xc3\xa9s de los m\xc3\xbasculos se reduce alrededor de 7,2. Dado que el \xc3\xa1cido l\xc3\xa1ctico libera su protones, disminuye el pH, lo que hace que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% m\xc3\xa1s de ox\xc3\xadgeno.\n_START_SECTION_\nCarbamatos\n_START_PARAGRAPH_\nEl di\xc3\xb3xido de carbono regula la uni\xc3\xb3n de O\xe2\x82\x82 a la hemoglobina mediante combinaci\xc3\xb3n reversible con los grupos aminos de la N-terminal de las prote\xc3\xadnas de la sangre para formar carbamatos: _NEWLINE_R-NH\xe2\x82\x82 + CO\xe2\x82\x82R-NH-COO\xe2\x81\xbb + H\xe2\x81\xba_NEWLINE_La desoxihemoglobina se une al CO\xe2\x82\x82 m\xc3\xa1s f\xc3\xa1cilmente que la oxihemoglobina para formar carbamatos (carbaminohemoglobina). Cuando la concentraci\xc3\xb3n de CO\xe2\x82\x82 es alta (como en los capilares), los protones liberados por la formaci\xc3\xb3n de carbamato promueven la liberaci\xc3\xb3n de ox\xc3\xadgeno. Aunque la diferencia de CO\xe2\x82\x82 vinculante entre la oxihemoglobina y la desoxihemoglobina s\xc3\xb3lo representa el 5% del CO\xe2\x82\x82 total de la sangre, es responsable de la mitad del CO\xe2\x82\x82 transportado por \xc3\xa9sta. Esto es debido porque el 10% del CO\xe2\x82\x82 total de la sangre se pierde a trav\xc3\xa9s de los pulmones en cada ciclo circulatorio.\n_START_SECTION_\nEfectos de la cooperatividad\n_START_PARAGRAPH_\nEl efecto Bohr depende de las interacciones cooperativas entre los grupos hemo tetr\xc3\xa1mero de la hemoglobina. Esto se evidencia por el hecho de que la mioglobina, un mon\xc3\xb3mero sin cooperatividad, no muestra el efecto Bohr. Mutantes de la hemoglobina con cooperatividad m\xc3\xa1s d\xc3\xa9bil pueden mostrar un efecto Bohr reducido. _NEWLINE_En la hemoglobina Hiroshima, variante de la hemoglobina, la cooperatividad de la hemoglobina es reducida, y el efecto Bohr tambi\xc3\xa9n. Durante los per\xc3\xadodos de ejercicio, la hemoglobina mutante tiene una mayor afinidad por el ox\xc3\xadgeno y los tejidos pueden sufrir falta de ox\xc3\xadgeno.'