b'\n_START_ARTICLE_\nCitrato sintasa\n_START_SECTION_\nEstructura\n_START_PARAGRAPH_\nLa citrato sintasa se presenta como un homod\xc3\xadmero. Cada subunidad consiste de unas 20 h\xc3\xa9lices alfa. Estas h\xc3\xa9lices alfa comprenden aproximadamente el 75% de la estructura terciaria de la citrato sintasa, mientras que los residuos restantes componen principalmente extensiones irregulares de la estructura, a excepci\xc3\xb3n de una l\xc3\xa1mina beta de unos 13 amino\xc3\xa1cidos. Entre las subunidades existe un \xc3\xbanico hueco que contiene el sitio activo. Se encuentran tambi\xc3\xa9n dos sitios de uni\xc3\xb3n: uno reservado para el citrato u oxaloacetato, y otro reservado para la coenzima A. El sitio activo contiene tres residuos claves: His-274, His-320 y Asp-375, que son altamente selectivos en sus interacciones con los sustratos.\n_START_SECTION_\nInhibici\xc3\xb3n\n_START_PARAGRAPH_\nLa enzima es inhibida por ratios altos de ATP/ADP, acetil-CoA/CoA y NADH/NAD, ya que las altas concentraciones de ATP, acetil-CoA y NADH muestran que el suministro energ\xc3\xa9tico es alto para la c\xc3\xa9lula. La citrato sintasa tambi\xc3\xa9n es inhibida por el succinil-CoA y el citrato (inhibici\xc3\xb3n por producto)._NEWLINE_La inhibici\xc3\xb3n de la citrato sintasa por an\xc3\xa1logos del acetil-CoA ha sido bien documentada y ha sido usada para probar la existencia de un \xc3\xbanico sitio activo. Estos experimentos han revelado que este \xc3\xbanico sitio alterna entre dos formas con actividad ligasa e hidrolasa.'