b"\n_START_ARTICLE_\nAminoacil ARNt sintetasa\n_START_SECTION_\nMecanismo\n_START_PARAGRAPH_\nLa sintetasa primero se une a ATP y al correspondiente amino\xc3\xa1cido o su precursor para formar un aminoacil-adenilato, liberando una mol\xc3\xa9cula de pirofosfato inorg\xc3\xa1nico (PP\xe1\xb5\xa2). El complejo adenilato-aaRS luego se une la mol\xc3\xa9cula apropiada de ARNt, y el amino\xc3\xa1cido se transfiere desde el complejo aminoacil-AMP a un grupo hidroxilo (ya sea 2' o 3') del \xc3\xbaltimo nucle\xc3\xb3tido (A76, en el extremo 3') del ARNt. Algunas sintetasas tambi\xc3\xa9n pueden mediar una reacci\xc3\xb3n de correcci\xc3\xb3n de lectura para garantizar una alta fidelidad en la carga del ARNt: si el ARNt se ha unido con un amino\xc3\xa1cido incorrecto, la sintetasa puede hidrolizar la uni\xc3\xb3n aminoacil-ARNt.\n_START_SECTION_\nEstructuras\n_START_PARAGRAPH_\nAmbas clases de aminoacil-ARNt sintetasas son prote\xc3\xadnas multidominio. T\xc3\xadpicamente, una aaRS consiste en un dominio catal\xc3\xadtico (donde ocurren las dos reacciones antes descritas), un dominio de uni\xc3\xb3n al anticod\xc3\xb3n (que interact\xc3\xbaa principalmente con la regi\xc3\xb3n del anticod\xc3\xb3n del ARNt y asegura la uni\xc3\xb3n del ARNt correcto a cada amino\xc3\xa1cido). Adem\xc3\xa1s algunas aaRS poseen sitios adicionales de uni\xc3\xb3n al ARNt y dominios de edici\xc3\xb3n\xe2\x80\x8b que hidrolizan las mol\xc3\xa9culas aminoacil-ARNt incorrectamente emparejadas._NEWLINE_Se ha encontrado que los sitios catal\xc3\xadticos de una determinada clase de aaRS son hom\xc3\xb3logos unos de otros, mientras que no hay similitud entre los de las clases I y II. Las aaRS de clase I poseen un plegamiento Rossmann y poseen la arquitectura de cadenas antiparalelas beta, mientras que las aaRS clase II poseen un plegamiento \xc3\xbanico formado por cadenas beta antiparalelas._NEWLINE_Los dominios en h\xc3\xa9lice alfa de uni\xc3\xb3n al anticod\xc3\xb3n de las sintetasas de arginil, glicil y cisteinil-ARNt se denominan dominos DARL debido a una secuencia de amino\xc3\xa1cidos caracter\xc3\xadstica, muy conservada evolutivamente (D-A-R-L).\xe2\x80\x8b\n_START_SECTION_\nEvoluci\xc3\xb3n\n_START_PARAGRAPH_\nLa mayor\xc3\xada de las aminoacil-ARNt sintetasas de una determinada especificidad son evolutivamente m\xc3\xa1s cercanas entre s\xc3\xad que a las aaRS de otra especificidad. Sin embargo, las asparraginil-ARNt sintetasas y glutaminil-ARNt sintetasas se encuentran dentro del grupo de las aspartil-ARNt sintetasas y glutamil-ARNt sintetasas, respectivamente. La mayor\xc3\xada de las aaRS de una especificidad dada tambi\xc3\xa9n pertenecen a una sola clase. Sin embargo, hay dos versiones diferentes de las lisil-ARNt sintetasas, una perteneciente a la clase I y la otra perteneciente a la clase II._NEWLINE_Adem\xc3\xa1s, las filogenias moleculares de las aaRS a menudo no son compatibles con las filogenias aceptadas para los organismos, por ejemplo violan el patr\xc3\xb3n de llamada filogen\xc3\xa9tica can\xc3\xb3nica demostrado por la mayor\xc3\xada de otras enzimas en los tres dominios de la vida: Archaea, Bacteria y Eukarya. Por otra parte, las filogenias inferidas para aaRS de diferentes amino\xc3\xa1cidos a menudo no est\xc3\xa1n de acuerdo unas con otras. Estos son dos claros indicios de que se ha producido una transferencia horizontal en varias ocasiones durante la historia evolutiva de las aminoacil-ARNt sintetasas (Carl R. Woese, Gary J. Olsen, Michael Ibba, and Dieter S\xc3\xb6ll. Microbiology and Molecular Biology Reviews, March 2000, p. 202-236, Vol. 64, No. 1: Aminoacyl-tRNA Synthetases, the Genetic Code, and the Evolutionary Process).\n_START_SECTION_\nExpandiendo el c\xc3\xb3digo gen\xc3\xa9tico por medio de aminoacil-ARNt sintetasas mutantes\n_START_PARAGRAPH_\nEn algunas de las aminoacil ARNt sintetasas, la cavidad en la que se une el amino\xc3\xa1cido puede mutarse y modificarse para aceptar amino\xc3\xa1cidos artificiales, no naturales, sintetizados en laboratorio, con el fin de unirlos a determinados ARNt espec\xc3\xadficos. Esto supone una expansi\xc3\xb3n del c\xc3\xb3digo gen\xc3\xa9tico, extendi\xc3\xa9ndolo m\xc3\xa1s all\xc3\xa1 de los veinte amino\xc3\xa1cidos universales presentes en la naturaleza para incluir tambi\xc3\xa9n un amino\xc3\xa1cido artificial. El amino\xc3\xa1cido artificial se encuentra entonces codificado por un cod\xc3\xb3n que de otra forma ser\xc3\xada no codificante, como por ejemplo el cod\xc3\xb3n de terminaci\xc3\xb3n ambar. Estos organismos que expresan la sintetasa mutante pueden entonces programarse gen\xc3\xa9ticamente para incorporal el amino\xc3\xa1cido artificial en una posici\xc3\xb3n deseada de una prote\xc3\xadna de inter\xc3\xa9s, permitiendo a los bioqu\xc3\xadmicos o bi\xc3\xb3logos moleculares sondear o modificar la funci\xc3\xb3n de la prote\xc3\xadna. Por ejemplo, se puede partir de un gen que codifica una prote\xc3\xadna que une una determinada secuencia de ADN y, dirigiendo un amino\xc3\xa1cido artificial con una cadena lateral reactiva al sitio de uni\xc3\xb3n, crear una nueva prote\xc3\xadna que corte al ADN en esa secuencia diana, en lugar de unirse a ella._NEWLINE_Otros prop\xc3\xb3sitos \xc3\xbatiles de la incorporaci\xc3\xb3n de amino\xc3\xa1cidos sint\xc3\xa9ticos son: fotoreactividad, quelaci\xc3\xb3n de metales, quelaci\xc3\xb3n de xen\xc3\xb3n, entrecruzamiento, cambios de color, resonancia de esp\xc3\xadn, fluorescencia, biotinilaci\xc3\xb3n, y amino\xc3\xa1cidos con actividad redox.\xe2\x80\x8b"