b'\n_START_ARTICLE_\nEnzima alost\xc3\xa9rica\n_START_PARAGRAPH_\nLas enzimas alost\xc3\xa9ricas son enzimas que cambian su conformaci\xc3\xb3n al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de uni\xc3\xb3n de otro Ligando (bioqu\xc3\xadmica) en un sitio distinto de la mol\xc3\xa9cula. Esta "acci\xc3\xb3n a distancia" de la uni\xc3\xb3n de un ligando que afecta a la uni\xc3\xb3n de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de aloster\xc3\xada o alosterismo. La aloster\xc3\xada juega un papel crucial en muchos procesos biol\xc3\xb3gicos fundamentales, entre los que se incluyen la se\xc3\xb1alizaci\xc3\xb3n celular y la regulaci\xc3\xb3n del metabolismo. _NEWLINE_Las enzimas alost\xc3\xa9ricas no son necesariamente olig\xc3\xb3meros como se pensaba anteriormente,\xe2\x80\x8b y de hecho muchos sistemas han demostrado aloster\xc3\xada en enzimas de una sola subunidad.\xe2\x80\x8b_NEWLINE_Mientras que las enzimas sin dominios o subunidades acoplados muestran una cin\xc3\xa9tica de Michaelis-Menten, la mayor\xc3\xada de las enzimas alost\xc3\xa9ricas tienen varios dominios o subunidades acoplados y muestran una uni\xc3\xb3n cooperativa. En general, la cooperatividad en las enzimas alost\xc3\xa9ricas conduce a una dependencia sigmoidal con respecto a la concentraci\xc3\xb3n de sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que las enzimas m\xc3\xa1s alost\xc3\xa9ricas var\xc3\xaden mucho su actividad catal\xc3\xadtica en respuesta a peque\xc3\xb1os cambios en la concentraci\xc3\xb3n del efector. Las mol\xc3\xa9culas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efector homotr\xc3\xb3pico) o alguna otra mol\xc3\xa9cula peque\xc3\xb1a (efector heterotr\xc3\xb3pico), pueden hacer que la enzima sea m\xc3\xa1s o menos activa alterando el equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios donde se unen los efectores heterotr\xc3\xb3picos, llamados sitios alost\xc3\xa9ricos, son generalmente independientes del sitio activo aunque est\xc3\xa1n acoplados termodin\xc3\xa1micamente.\n_START_SECTION_\nPropiedades cin\xc3\xa9ticas\n_START_PARAGRAPH_\nLas propiedades cin\xc3\xa9ticas de las enzimas alost\xc3\xa9ricas  se han explicado en t\xc3\xa9rminos de un cambio de conformaci\xc3\xb3n entre un estado de baja actividad, baja afinidad, "tenso" o T y un estado de alta actividad, alta afinidad, "relajado" o R. Aunque se ha demostrado que existen estas formas estructuralmente diferentes en varias enzimas alost\xc3\xa9ricas conocidas, se conoce peor la base molecular de la interconversi\xc3\xb3n entre los dos estados. Se han propuesto principalmente dos modelos para describir el mecanismo b\xc3\xa1sico de la enzima alost\xc3\xa9rica. En el modelo concertado de Monod, Wyman y Changeux,\xe2\x80\x8b se propone que la prote\xc3\xadna tiene solo dos estados globales de "todo o nada", mientras que el modelo secuencial de Koshland, Nemethy, y Filmer\xe2\x80\x8b  admite un n\xc3\xbamero de diferentes estados conformacionales globales. Recientemente, el uso combinado de t\xc3\xa9cnicas f\xc3\xadsicas (por ejemplo, la cristalograf\xc3\xada de rayos X y la difracci\xc3\xb3n de rayos X en \xc3\xa1ngulos peque\xc3\xb1os, o SAXS) y de t\xc3\xa9cnicas gen\xc3\xa9ticas (mutag\xc3\xa9nesis dirigida) ha permitido a los investigadores estudiar m\xc3\xa1s profundamente la base molecular de la aloster\xc3\xada. La enzima aspartato carbamoiltransferasa de Escherichia coli se ha consolidado como uno de los sistemas modelo de regulaci\xc3\xb3n alost\xc3\xa9rica, aunque el sistema alost\xc3\xa9rico can\xc3\xb3nico que ha dado forma a nuestra comprensi\xc3\xb3n actual de la aloster\xc3\xada es la hemoglobina tetram\xc3\xa9rica de los vertebrados, ya que fue la primera macromol\xc3\xa9cula cuya estructura cristalina se resolvi\xc3\xb3 (Max Perutz).'