b'\n_START_ARTICLE_\nEnteropeptidasa\n_START_SECTION_\nActividad\n_START_PARAGRAPH_\nA pesar de su nombre alternativo quinasa, la enteropeptidasa es de hecho una serina proteasa que cataliza la hidr\xc3\xb3lisis de enlaces pept\xc3\xaddicos en diversas prote\xc3\xadnas. La enteropeptidasa exhibe un mecanismo similar al de la tripsina, cortando prote\xc3\xadnas en un sitio espec\xc3\xadfico a continuaci\xc3\xb3n de una lisina, (Asp-Asp-Asp-Asp-Lys).\xe2\x80\x8b Como la regi\xc3\xb3n "pro" del tripsin\xc3\xb3geno contiene esta secuencia, la enteropeptidasa cataliza su activaci\xc3\xb3n in-vivo:_NEWLINE_tripsin\xc3\xb3geno \xe2\x86\x92 tripsina + regi\xc3\xb3n-pro (Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys)\n_START_SECTION_\nGen\xc3\xa9tica\n_START_PARAGRAPH_\nEn humanos, la enteropeptidasa se encuentra codificada por el gen PRSS7 (tambi\xc3\xa9n conocido como ENTK) presente en el cromosoma 21q21. Algunas mutaciones sin sentido y mutaciones en el marco de lectura en este gen conducen a un raro desorden recesivo caracterizado por un severo defecto en el crecimiento de aquellos infantes afectados, debido a la deficiencia de enteropeptidasa.\xe2\x80\x8b\n_START_SECTION_\nAplicaciones\n_START_PARAGRAPH_\nLa especificidad de la enteropeptidasa la convierte en una herramienta ideal para aplicaciones bioqu\xc3\xadmicas; una prote\xc3\xadna de fusi\xc3\xb3n que contiene una marca de afinidad C-terminal tal como una secuencia poli-histidina, unida por esta secuencia puede ser cortada por la enteropeptidasa para obtener la prote\xc3\xadna diana por subsecuente purificaci\xc3\xb3n proteica.\xe2\x80\x8b Por el contrario, la secuencia N-terminal de las proteasas que requieren ser clivadas previo a su activaci\xc3\xb3n, pueden ser mutadas para permitir su activaci\xc3\xb3n por la enteropeptidasa.\xe2\x80\x8b'