b'\n_START_ARTICLE_\nFosfofructoquinasa-2\n_START_SECTION_\nEstructura\n_START_PARAGRAPH_\nLos mon\xc3\xb3meros de la prote\xc3\xadna bifuncional est\xc3\xa1n claramente divididos en dos dominios funcionales. El dominio quinasa est\xc3\xa1 localizado en el N-terminal. Consiste en una l\xc3\xa1mina central beta de seis filamentos, con cinco filamentos paralelos y un filamento antiparalelo, rodeado por siete h\xc3\xa9lices alfa. El dominio contiene el sitio de uni\xc3\xb3n del nucle\xc3\xb3tido en el final C-terminal del primer filamento beta, por tanto, se parece a la estructura de la adenilato quinasa._NEWLINE_El dominio fosfatasa est\xc3\xa1 localizado en el C-terminal. Se parece a la familia de prote\xc3\xadnas que incluye las fosfoglicerato mutasas y las \xc3\xa1cido fosfatasas. El dominio tiene una estructura mixta \xce\xb1/\xce\xb2, con una l\xc3\xa1mina central beta de seis filamentos y un subdominio alfa-helicoidal que presumiblemente incluye el sitio activo de la mol\xc3\xa9cula._NEWLINE_Finalmente la regi\xc3\xb3n N-terminal modula las actividades de la quinasa y la fosfatasa, y estabiliza la forma dim\xc3\xa9rica de la enzima.\n_START_SECTION_\nFunci\xc3\xb3n\n_START_PARAGRAPH_\nCuando el nivel de glucosa es bajo, se libera glucag\xc3\xb3n en la corriente sangu\xc3\xadnea, activando una cascada de se\xc3\xb1alizaci\xc3\xb3n mediante cAMP. La prote\xc3\xadna quinasa A, activada por la cascada de cAMP, fosforila la enzima bifuncional activando la fosfatasa y bajando los niveles de fructosa-2,6-bisfosfato. Ya que la fructosa-2,6-bisfosfato normalmente estimula a la fosfofructoquinasa-1, una reducci\xc3\xb3n en su concentraci\xc3\xb3n provoca la inhibici\xc3\xb3n de la glic\xc3\xb3lisis y la estimulaci\xc3\xb3n de la gluconeog\xc3\xa9nesis._NEWLINE_En cambio, cuando el nivel de glucosa se incrementa, el nivel de fructosa-6-fosfato se incrementa y la mol\xc3\xa9cula estimula a la prote\xc3\xadna fosfatasa 2, que elimina el grupo fosfato de la prote\xc3\xadna bifuncional. De esta forma el dominio quinasa es activado y cataliza la formaci\xc3\xb3n de fructosa-2,6-bisfosfato. Entonces, la glic\xc3\xb3lisis es estimulada y la gluconeog\xc3\xa9nesis inhibida.\n_START_SECTION_\nRegulaci\xc3\xb3n\n_START_PARAGRAPH_\nLa regulaci\xc3\xb3n alost\xc3\xa9rica de la fosfoquinasa-2 (PFK2) es muy similar a la regulaci\xc3\xb3n de la fosfoquinasa-1 (PFK1). La presencia de altos niveles de AMP o grupo fosfato significa la presencia de bajos niveles de glucosa y estimula a PFK2. En cambio, la presencia de una alta concentraci\xc3\xb3n de fosfoenolpiruvato y citrato significa que hay una presencia elevada del precursor biosint\xc3\xa9tico y por tanto inhibe a PFK2. En cambio, a diferencia de PFK1, la PFK2 no es afectada por la concentraci\xc3\xb3n de ATP._NEWLINE_El glucag\xc3\xb3n inhibe a la PFK2 activando la prote\xc3\xadna quinasa A. Se causa que la actividad de la fosfatasa sea favorecida, disminuyendo la concentraci\xc3\xb3n de fructosa-2,6-bisfosfato e inhibi\xc3\xa9ndose la glic\xc3\xb3lisis a trav\xc3\xa9s de la inhibici\xc3\xb3n de PFK1.\n_START_SECTION_\nRelevancia cl\xc3\xadnica\n_START_PARAGRAPH_\nEl gen PFKFB2 que codifica la fosfofructoquinasa-2 isozima 2 est\xc3\xa1 relacionado con la predisposici\xc3\xb3n a la esquizofrenia. El control de la actividad de fosfofructoquinasa-2 isozima 2 est\xc3\xa1 relacionado con el funcionamiento del coraz\xc3\xb3n y el control contra la hipoxia.'