
Ученые из лаборатории Валентина Ананикова Института Органической Химии РАН выяснили механизм работы фермента, отвечающего за катализ реакции Дильса-Альдера в бактериях. Исследование опубликовано в журнале PLoS ONE.Недавно исследователи обнаружили и выяснили строение фермента, отвечающего за синтез Спинозина А — природного инсектицида бактерии Saccharopolyspora spinosa. Ключевой стадией его формирования является внутримолекулярная реакция Дильса-Альдера. Оказалось, что фермент SpnF ускоряет эту реакцию примерно в 500 раз. Вопросом, вставшим перед группой Ананикова, стал механизм работы фермента. Классические ферменты увеличивают скорость реакций разбивая их на множество простых, но быстрых стадий. Но циклоприсоединение по Дильсу-Альдеру является одностадийным синхронным процессом, разбить который на стадии невозможно.Авторы новой статьи провели квантово-химическое моделирование реакции с учетом взаимодействия исходной молекулы с белком-ферментом. Источником столь значимого прироста скорости реакции стало пошаговое искажение формы молекулы из-за возникающих водородных связей. На финальном этапе фрагменты молекулы, предназначенные для «склеивания» оказывались в наиболее предпочтительном положении друг относительно друга. Это и объяснило легкость протекания реакции.
