nucleaseと命名;分子量35.4kDa)の性状を検討した。IIIのホモローグ)欠損大腸菌株細胞を形質転換した。sitesを生じる薬剤および一本鎖切断を生じる薬剤に抵抗性を示し、本酵素が予想通りの生理活性を持つことを示した。III等とホモロジーを示す29kDaのC末領域(活性ドメイン)から成ることが示唆された。本酵素精製の過程で、35kDa、33kDaおよび31kDaの活性な酵素断片が生じた。前2つの断片はsubtilisin様のプロテアーゼで、31kDaの断片は化学的機構でN末アミノ酸の一部が除かれて生じることが判明した。これらの結果は推定ドメイン構造を支持した。enzymeと考えられた。X線照射や薬剤処理でHeLa細胞に本酵素の誘導を試みたが、誘導されなかった。4.ヒトの白血球ゲノムライブラリーから本酵素遺伝子をクローニングし、塩基配列をきめた。本遺伝子は、2.64kbで5つのエキソンから構成されていた。5.今後、発がんと本酵素との関係を研究するためにはアンチセンスRNAの発現により本酵素量を低下させたり、本酵素遺伝子を破壊してみる必要があると考えられた。本酵素が関与するDNA修復系を一体として研究するため、本酵素の次のステップに関与する酵素dRpaseも研究する必要があるとの結論を得た。現在これらの研究を開始している。