Abstract一酸化窒素(NO)は電子スピンS=1/2を持ち、それ自身で「EPR活性」で、多くの場合、酸化型ヘム蛋白質にも還元型ヘム蛋白質にも容易に結合する。酸化型ヘム蛋白質は電子スピンS=5/2または1/2を持ち「EPR活性」であるが、NOが配位すると「EPR不活性」となる。両スピン間の強い相互作用を光照射で弱めると、極低温でトラップされた解離NO分子と中心金属間の弱いスピン相互作用による特異なEPR吸収が金属中心の周辺アミノ酸残基の立体構造情報を与える。「EPR不活性」な還元型ヘム蛋白質にNOが結合すると「EPR活性」となり、酸素結合ヘム蛋白質のヘム周辺の構造を知る手掛りを与える。どの様に制御しているかを明らかにした。関する詳細な議論をする事が出来た。立体構造が解明されていないP450sccの基質非存在下のヘム空間は基質非存在下のP450camのヘム空間に較べ立体障害が大きい事が解かった。本研究法は立体構造の不明なヘム蛋白質のヘム空間の構造を探る重要な研究法と言える。シトクロームbd複合体のシトクロームdに結合している酸素分子を嫌気条件下でNOに置換し、EPR活性化した。その結果、シトクロームdの配位子はCys残基あるいは特異な環境下にあるHis残基であると推定した。