Abstractウシの脳からシナプス小胞を分離し、低分子量GTP結合蛋白質の局在化を調べた。この結果、シナプス小胞には3種の低分子量GTP結合蛋白質が存在することを明らかにした。このうちの1種類のGTP結合蛋白質は、ボツリヌス毒素によりADPーリボシル化される蛋白質であった。トランスミッタ-放出過程に対するこの蛋白質の役割を種々検討したが、現在のところまだこの蛋白質の役割を解明するには至らなかった。ジギトニン処理して膜透過性を増大させた標品を作製した。この系では、細胞外のCa濃度を変化させると細胞内のCa濃度を容易に変えられる利点がある。この方法で細胞内Ca濃度を変化させると、ノルエピネフリン、セロトニン、GABA等のトランスミッタ-の放出が起こるが、ボツリヌス毒素によりこの放出は完全に抑制された。したがって、ボツリヌス毒素がトランスミッタ-放出過程におけるCa流入以降のどこかに働いていることは確かである。ボツリヌス毒素は、各種のトランスミッタ-放出に共通の機構をブロックしていることも確かである。ボツリヌス毒素の細胞内タ-ゲットは、依然として不明である。グリア細胞由来の神経分化因子を作用させ、アセチルコリンの合成酵素の活性化を調べた。この結果、この因子を作用させるとアセチルコリン合成酵素の顕著な活性化が起こったが、コリンの細胞内への取り込み能は変化がなかった。神経がコリン作動性に分化する際、アセチルコリン合成酵素とコリン取り込み能は、全く独立の機構で発達することがわかった。