loop.上述のそれぞれ3つのLeu残基を含む2つのペプチド断片(Leu152-Arg169とLeu168-Met185)を合成し、受容体結合活性を調べた。ペプチド断片Leu168-Met185は弱いながらも野生株の10^4分の1の活性を示したが、一方、ペプチド断片Leu152-Arg169は有意な活性を示さなかった。Leu残基のVal残基への部位特異変異株を、安定同位体標識を用いたNMR法によって解析し、野生株のLeu152,168,175のδCH_3プロトンとγCHプロトン間の相関ピーク及び変異体のVal152,159,166,168,175のγCH_3プロトンとβCHプロトン間の相関ピークを帰属した。次に、これまでの帰属の結果に基づいて側鎖間のNOEを解析し、Phe95,Val97,Ile167,Phe171,Phe174のシグナルを帰属した。NOESYスペクトルを解析し、ヘリックスDに存在するPhe171とヘリックスBに存在するPhe95間のNOEを観測した。ヘリックスBに存在するTyr98,101とヘリックスC、D間のループに存在するLeu152間のNOEを観測した。受容体結合活性が低下した変異体Leu175→ValのNOESYスペクトルを、野生株のNOESYスペクトルと比較し解析した。Leu175→Valの変異によって、(1)前述したヘリックス間NOEであるPhe171とPhe95間及びTry98,101とLeu152間のNOEの強度は殆ど変化しなかった。(2)Val175は、Phe171とのNOEの強度が減少したが、Ile167及びヘリックスBのVa197とのNOEの強度が増加した。(3)Ile167とLeu168間のNOEの強度が減少した。