Abstract生体内での酵素触媒反応や電子移動には、金属が極めて重要な役割を果たしているが、その動的な機能を理解するためには、静的構造の知見が不可欠であり、その最も直接的な研究手段はX線結晶構造解析である。結晶構造解析を行い、銅が果たす生体内機能の構造相関を明らかにすることを目的としている。AM1から抽出されたシュードアズリンの1.5A分解能の構造を決定したことである。このシュードアズリンは、アミノ酸残基数123のブルー銅蛋白質で、アズリンとの吸収スペクトルやEPRスペクトルの比較から、特異な銅の配位構造が予想されていた。シュードアズリンの構造解析のため、まず放射光実験により銅の異常分散効果が顕著に出る1.375Aの強度測定を1.2A分解能で行い、蛋白質中の銅原子の位置を決定した。これをてがかりに分子置換法による構造解析を行い、分子動力学計算による精密化を行って、R値24%を得た。Hendricksonらの精密化を行ない1.5A分解能でR値19.9%の最終構造を得た。Dに採択され現在印刷中である。その構造はブルックヘブンの蛋白質構造データベースに登録中である。denitrificansのアズリン、ポプラのプラストシアニン等の構造と詳しく比較した結果、各蛋白質の構造上の類似性、特異性を明らかにすることが出来た。