Abstract1.エンドセリン変換酵素(ECE)活性を有する膜結合型金属プロテアーゼの同定ラットの種々組織から調整した膜分画のECE活性を測定したところ、腎臓は他の組織に比べてかなり高い比活性値を示した。そこで、本研究では腎臓のECEの諸性質について調べた。膜可溶化分画をゲル濾過カラムに添加した場合、ECE活性は分子量約450kDa(HMW分画)と約150kDa(LMW分画)の位置に認められた。HMW分画の金属プロテアーゼはアクチノニンにより阻害されたが、ホスホラミドン及びケラトルファンにより影響を受けなかった。LMW分画の金属プロテアーゼはアクチノニン、ホスホラミドン及びケラトルファンにより阻害された。両分画の金属プロテアーゼは血管内皮細胞や肺で同定されたECEのそれとは異なっていた。HMW分画の金属プロテアーゼの諸性質はラット腎臓に存在するエンドペプチダーゼ-2のそれに極めて類似していることから、エンドペプチダーゼ-2を精製してECE活性の有無について検討を加えた。ET-1)からエンドセリン-1(ET-1)を生成することが明らかとなった。ET-1に作用して実際にET-1を生成するかどうか調べた。ET-1及びET-1分子内のいずれのペプチド結合も切断しなかった。