より、N末端側37残基の一部ないし全部を欠失した変異型フェレドキシンを作成し天然型と比較した。N末端から順に0、11、16、22、37残基を欠失したものをG1、V12、S17、G23、V38と名づけた。これらの蛋白1モル当たりの亜鉛含量はG1、V12では1原子、S17、G23、V38では0原子であった。クラスターの変性温度Tmは、G1と天然フェレドキシンでは100°C以上であるのに対し、V12では約98°C、S17とG23では約89°C、V38では約83°Cであった。以上の結果から、本フェレドキシンのクラスターの熱安定性にとって、亜鉛およびN末端37残基の配列は極めて重要な役割を担っていると結論した。次に、S17変異体を用いて、変性機構の解析を行った。加熱によるクラスターの崩壊と、遠紫外CDスペクトルから見たαヘリックス含量の減少、近紫外CDスペクトルから見た側鎖のコンホメーション変化は、ほぼ同一のTm(89°C)を示したことから、熱変性に伴うこれらの変化は、同時に進行すると思われる。ある鉄硫黄センター等について検討するとともに、欠失変異でなく亜鉛原子の結合に関与する残基の置換体についても検討する予定である。