Proteína do leite: fonte de peptídeos com atraentes propriedades | MilkPoint
São fragmentos proteicos constituídos por duas ou mais moléculas de aminoácidos. Além da função básica de fornecer aminoácidos essenciais na dieta humana, esses fragmentos podem apresentar diferentes propriedades biológicas: (i) ação antioxidante, (ii) anti-hipertensiva, (iii) antidiabética, (iv) imunomoduladora e outras (Figura 1) (DULLIUS; GOETTERT; DE SOUZA, 2018), sendo denominados como peptídeos bioativos.
Além disso, do ponto de vista tecnológico, podem ser utilizados como ingredientes alimentares por apresentarem diferentes propriedades tecno-funcionais, tais como: (i) atividade emulsificante, (ii) formação de gel e espuma e (iii) capacidade de retenção de água e óleo, dentre outras (KARAMI; AKBARI-ADERGANI, 2019; MONTESANO et al., 2020).
Figura 1. Exemplos de algumas propriedades biológicas e tecno-funcionais exercidas pelos peptídeos.
De que formas e de quais fontes podemos obtê-los?
Para obtenção dos peptídeos, diferentes métodos podem ser utilizados, dentre eles a hidrólise enzimática e química, e a fermentação. Atualmente tem-se utilizado principalmente a enzimática devido às vantagens como alta especificidade e ausência de toxicidade.
Esse método é livre de solventes orgânicos e produtos químicos tóxicos, o que é de extrema relevância na indústria alimentícia e farmacêutica, pois não oferece risco aos consumidores.
Diferentes matérias-primas podem ser utilizadas como fontes de proteínas, tanto as de origem animal, por exemplo: carnes, ovos e leite, como as de origem vegetal: vegetais folhosos, cereais e leguminosas. Além disso, as proteínas de insetos já são uma realidade em diversos países (MONTESANO et al., 2020; ULUG; JAHANDIDEH; WU, 2020).
É importante ressaltar que a fonte proteica e o método de obtenção podem gerar diferentes peptídeos com distintas propriedades, uma vez que a funcionalidade do peptídeo está relacionada com o peso molecular, sequência e composição de aminoácidos e também com as condições de processamento (DE CASTRO; SATO, 2015).
Portanto, a escolha da fonte proteica e as condições da hidrólise enzimática (como pH, temperatura, concentração de substrato e relação enzima/substrato) devem ser otimizadas para maximizar as condições de obtenção do peptídeo de interesse. Na área de laticínios vários trabalhos estão sendo realizados para a produção de peptídeos bioativos a partir das proteínas do leite (WU et al., 2018).
Proteínas do leite como fonte de peptídeos
As proteínas do leite são divididas majoritariamente em dois grandes grupos: caseínas (80%) e proteínas do soro (20%). As micelas de caseínas consistem em quatro frações principais, αs1-, αs2-, β- e k-caseína e as principais proteínas do soro são β-lactoglobulina, α-lactoalbumina, imunoglobulinas e soroalbumina (Figura 2).
Figura 2. Principais proteínas do leite.
Essas proteínas têm recebido atenção especial devido suas funções fisiológicas no organismo humano, sendo a principal fonte de peptídeos bioativos. Pesquisas recentes mostram que esses peptídeos desempenham importantes atividades biológicas como: anticoagulante, anti-hipertensiva, antioxidante, anti-inflamatória, antiulcerativa, ansiolítica, entre outras (LIU et al., 2019).
Neste contexto, destacam-se as atividades anti-hipertensiva, antioxidante, antimicrobiana e/ou imunoestimulante dos peptídeos bioativos derivados da β-lactoglobulina. Já os peptídeos da α-lactoalbumina estão relacionados com a redução de estresse e atividades antimicrobiana e anti-hipertensiva, bem como com a ação reguladora do crescimento celular e imunomoduladora (SHARMA; SHAH, 2010).
Atualmente, vários ingredientes alimentares à base de peptídeos bioativos derivados das proteínas do leite são comercializados para serem utilizados no controle da pressão arterial, na redução de inflamações, no tratamento de acne e no auxílio do sono e relaxamento (DULLIUS; GOETTERT; DE SOUZA, 2018).
A diversidade de aminoácidos presentes no leite contribui para a obtenção de peptídeos com diferentes bioatividades. Algumas propriedades biológicas parecem estar relacionadas com a presença de determinados aminoácidos, como por exemplo a atividade antioxidante e a presença de histidina e tirosina.
Neste caso, essa propriedade tem sido muito estudada devido a relação reversa entre o consumo de antioxidantes e a ocorrência de doenças (SARMADI; ISMAIL, 2010). Além disso, devido ao mix de hidrolisados obtidos, mais de uma propriedade pode ser observada, como foi verificado por WU et al. (2018), que avaliaram hidrolisados das proteínas do soro do leite e detectaram tanto atividade anti-hipertensiva quanto imunomoduladora.
Do ponto de vista tecnológico, os peptídeos derivados das proteínas do leite, principalmente das proteínas do soro, são amplamente utilizados como ingredientes alimentares nas formulações de produtos de panificação e confeitaria, fórmulas infantis, bebidas, laticínios e muitos outros devido as excelentes propriedades tecno-funcionais.
Como exemplo, os peptídeos derivados da α-lactoalbumina em condições otimizadas podem conferir aumento da capacidade de retenção de água, atividade emulsificante, espumante e gelificante em produtos alimentícios (STÃNCIUC; RÂPEANU, 2010).
Como constatado por Gani et al. (2015), que avaliaram as características reológicas de farinha de trigo e a qualidade dos pães, a adição de hidrolisados de caseína e de proteínas do soro melhoraram a capacidade de retenção de água do produto.
Neste contexto, a hidrólise das proteínas do leite em condições otimizadas pode resultar na melhoria das propriedades funcionais dos hidrolisados em comparação com as proteínas intactas.
A hidrólise das proteínas do leite pode ser uma interessante estratégia para potencializar as propriedades tecno-funcionais dessas proteínas, bem como permitir a geração de peptídeos com propriedades biológicas. Com isso, a utilização de hidrolisados/peptídeos do leite (de maneira otimizada) pode ser vantajosa para obtenção de produtos com melhores características tecnológicas, sensoriais e nutricionais.
Alécia Daila Barros Guimarães, Engenheira de Alimentos e membro do Laboratório de Inovação no Processamento de Alimentos- LIPA/DTA/UFV
Isabela Soares Magalhães, Nutricionista e membro do Laboratório de Inovação no Processamento de Alimentos- LIPA/DTA/UFV
DULLIUS, A; GOETTERT, M. I; DE SOUZA, C. F. V. Whey protein hydrolysates as a source of bioactive peptides for functional foods–Biotechnological facilitation of industrial scale-up. Journal of Functional Foods, v. 42, p. 58-74, 2018
GANI, A. et al. Enzymatic hydrolysis of whey and casein protein- effect on functional, rheological, textural and sensory properties of breads. Journal of Food Science and Technology, v. 52, n. 12, p. 7697–7709, 2015.
KARAMI, Z.; AKBARI-ADERGANI, B. Bioactive food derived peptides: a review on correlation between structure of bioactive peptides and their functional properties. Journal of Food Science and Technology, v. 56, p. 535 – 547, 2019.
LIU, H. et al. An anticoagulant peptide from beta-casein: identification, structure and molecular mechanism. Food Function, v. 10, p. 886-892, 2019.
MONTESANO, D. et al. Biopeptides from vegetable proteins: new scientific evidences. Current Opinion in Food Science, v. 31, p. 31-37, 2020.
SARMADI, B. H.; ISMAIL, A. Antioxidative peptides from food proteins: a review. Peptides, v. 31, n. 10, p. 1949-1956, 2010.
SHARMA, R; SHAH, N. Health Benefits of Whey Proteins. Nutra foods, v.9, n. 4, p. 39-45, 2010.
STÃNCIUC, N. RÂPEANU, G. An overview of bovine α-lactalbumin structure and functionality. Food Technology, v. 34, n. 2, 2010.
ULUG, S. K.; JAHANDIDEH, F.; WU, J. Novel technologies for the production of bioactive peptides. Trends in Food Science & Technology, 2020.
WU, Q. et al. Effect of ultrasonic pretreatment on whey protein hydrolysis by alcalase: Thermodynamic parameters, physicochemical properties and bioactivities. Process Biochemistry, v. 67, p. 46-54, 2018.
Un articulo muy interesante que sigue reconociendo los importantes beneficios de los componentes de la leche. Gracias por divulgarlos.