Doença Celíaca: processos industriais podem alterar potencial alergênico das gliadinas - Nutritotal PRO
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Intensidade das reações alérgica, resposta imunoglobulínica e permeabilidade intestinal podem ser influenciada por processos industriais
As principais proteínas da farinha de trigo, as gliadinas, parecem ser alérgenos importantes e a forma de apresentação pode influenciar a ocorrência ou não desta resposta alérgica. Pensando nisso, Laure e colaboradores investigaram o desenvolvimento de alergia alimentar à gliadina em suas formas natural, desaminada e hidrolisada a fim de compreender se diferentes processos industriais alteram o desenvolvimento da resposta alérgica.
O estudo foi feito com cobaias e foi avaliada a resposta alérgica, fisiologia intestinal, a resposta imunoglobulínica e a infiltração celular. As cobaias foram sensibilizadas à gliadina nativa (GN) do trigo, à gliadina desaminada (GD) e à gliadina hidrolisada (GH). Foi avaliada a espessura da orelha do rato antes e após o teste, quantificadas as IgE, IgG1 e IgA específicas para gliadina e analisada a permeabilidade intestinal por análise histológica.
O grupo sensibilizado com teste oral com gliadina desaminada apresentou maior aumento da espessura da orelha, níveis mais altos de IgE específica, alterações intestinais mais intensas e maior aumento dos níveis de de IgE e IgG específicas, em comparação com grupo sensibilizado com gliadina nativa (p<0,05, p<0,001, p<0,01, p<0,001, p<0,001), demonstrando que a forma desaminada apresenta uma resposta alérgica mais forte. A nível tecidual, as cobaias sensibilizadas com gliadina nativa apresentaram maior inflamação tecidual do jejuno comparado a cobaias sensibilizadas com gliadina hidrolisada (p<0,0001). Após a segunda sensibilização, o grupo GN apresentou IgG e IgA aumentados em relação ao grupo GH e controle. Foi observada maior permeabilidade intestinal nas cobaias GD, bem como aumento da frequência de células dendríticas, da razão Th17/Treg, em comparação aos grupos GN e GH (p>0,05 e p<0,001). A razão Th2/Th1 e Th17/Treg também se mostrou maior no grupo GD em relação ao grupo controle.
Dessa forma, os autores demonstraram que processos industriais, como desaminação e hidrólise, podem alterar o potencial alergênico de gliadinas piorando ou reduzindo sua capacidade de sensibilização dependendo do processo.
Laure C, et al. Acid-hydrolyzed gliadins worsen food allergies through early sensitization. Molecular Nutrition & Food Research, 2018.