Em pessoas e animais saudáveis, a TTR (transtirretina) ajuda a transportar o hormônio da tireoide e o retinol, derivado da vitamina A, para onde esses compostos são necessários no corpo. Para este trabalho, a TTR forma um tetrâmero, uma forma semelhante a um trevo com quatro folhas idênticas.
No entanto, quando esses tetrâmeros se separam em moléculas menores, chamadas monômeros, essas peças individuais podem agir de forma parecida com as beta-amiloides, formando fibrilas pegajosas que se unem em aglomerados tóxicos no coração e nos nervos, causando uma doença rara chamada amiloidose. Nessa condição, a proteína amiloide se acumula nos órgãos e interfere com sua função normal.
Para testar se haveria uma conexão entre os papéis separados da TTR na prevenção e na causa de doenças relacionadas à amiloide, o professor Qin Cao e seus colegas da Universidade Sudoeste do Texas (EUA) desenvolveram nove variantes diferentes de TTR, com diferentes propensões a se separar em monômeros que se agregam, formando fibrilas pegajosas. Algumas fizeram isso rapidamente, ao longo de horas, outras demoraram bem mais, enquanto um terceiro grupo se mostrou extremamente estável, não se dissociando em monômeros.