Com base nos resultados, observou-se que a 37 °C a atividade da lipase apresentou valor máximo (1,85 U.mL-1), correspondendo a uma atividade específica de 29,30 U.mg-1. A maior variação encontrada para os valores de atividade foi de 17% (entre 20 e 37 °C). Algumas enzimas podem perder sua atividade com pequenas variações na temperatura, pois a mudança em sua conformação faz com que seu sítio ativo perca a especificidade de reagir com o substrato. Pela variação dos resultados da atividade lipolítica é provável que a lipase produzida por Pseudomonas cepacia tenha um ou dois sítios ativos, pois, dependendo da mudança conformacional da molécula, a enzima não perde totalmente sua atividade. A temperatura ótima de reação da lipase de Pseudomonas cepacia encontrada neste trabalho foi a mesma encontrada por Pencreac'h e Barrati (1996). Valores semelhantes (40 °C) foram encontrados por Makhzoum, Apenten e Knapp (1996), para lipase de Pseudomonas fluorescens e Pastore, Costa e Koblitz (2003), utilizando lipases de Rhizopus sp.
As condições ótimas de atuação, bem como a estabilidade enzimática em bioprocessos, é um dos fatores de grande importância na escolha de enzimas. Em condições normais, a enzima apresenta uma estrutura nativa e ativa, mantida por um balanço de forças não covalentes (pontes de hidrogênio, forças iônicas, interações hidrofóbicas, forças de Van der Waals, etc.). Em elevadas temperaturas ou outras condições extremas, todas estas forças, com exceção das interações hidrofóbicas, diminuem e a enzima perde atividade por adquirir uma conformação mais desordenada. Na estrutura tridimensional nativa da enzima, o centro ativo consiste em diversos aminoácidos próximos entre si. Assim, o desdobramento da estrutura resulta na perda da atividade do sítio ativo da enzima (BORGSTRÖM; BROCKMAN, 1984).