Aminoácidos - Os aminoácidos formam as proteínas a partir de ligações peptídicas.
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jocelene Gonçalves de almeida | comentários
Arquivado no curso de Educação Física na CESMAC
São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS.
São ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre e fósforo que aparecem, portanto na composição das proteínas.
São moléculas pequenas com PM de aproximadamente 130.
Estrutura Básica de um Aminoácido
Aminoácidos mais importantes são os α.
Apresentam carbono assimétrico
Apresentam :
Um grupo amina: -NH2
Um grupo carboxila: –COOH
Um hidrogênio –H
Uma cadeia lateral –R (identidade de um AA)
Formam dois esterioisômeros: L e D
L  Levorrotatório (esquerda)
D  Destrorrotatório (direita)
Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereisômeros
Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos de parede celular bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica.
Estrutura da célula.
Receptores de proteínas e hormônios.
Transporte de metabólitos e ions.
Gliconeogênese no jejum e diabetes.
QUANTO À NATUREZA DO GRUPO R
Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano;
Básicos: lisina, histidina;
Ácidos: Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico,..
Ramificados: isoleucina, leucina, valina;
Sulfurados: metionina, cisteína, cistina;
Outros : treonina.
QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL
Glucogênicos: (Podem ser transformados em glicose).
Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina.
Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos). fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina
Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos). Leucina
Baseada na polaridade dos radicais R:
Aminoácidos com Radical "R" Apolar ou HIDROFÓBICO. Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila. São em número de 8: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina.
Aminoácidos nos quais R é POLAR ou HIDROFÍLICO. Possuem radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São em número de 7: Glicina, Aspargina, Cistina, Glutamina, Serina, Tirosina e Treonina;
Aminoácidos carregados positivamente ( C/ R POSITIVO). São diamino e monocarboxílicos : Aspargina, Histidina e Lisina.
Aminoácidos carregados negativamente (c/R NEGATIVO). São monoamino e dicarboxílicos: Ácido Aspártico, Ácido glutâmico, Hidroxilisina, Hidroxiprolina e Beta alanina.
São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;
A maioria apresentam sabor adocicado;
Alguns insípidos;
E outros amargos;
Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam solubilidade variável;
Insolúveis em solventes orgânicos;
Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
Característica ácida (presença do grupo carboxila);
Característica básica (presença do grupo amino);
Interação intramolecular, originando um "sal interno":
Solúveis em água;
Insolúveis em solventes orgânicos
PF e PE altos (características dos sais)
Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais :
De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água.
Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .
É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual no de cargas positivas e negativas
Encontra-se eletricamente neutro
íon dipolar ou zwitterion
O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.