Marilene Demasi - Biblioteca Virtual da FAPESP
Marilene Demasi
Farmacêutica pela Faculdade de Ciências Farmacêuticas da Universidade de São Paulo. Possui doutorado em Ciências Biológicas pelo Departamento de Bioquímica do Instituto de Química - USP (1995) e pós-doutoramento na University of Southern California -USA (1997-2000) em metabolismo de proteínas oxidadas. Atualmente é Pesquisador Científico nível VI do Instituto Butantan. Tem experiência na área de estresse oxidativo, com ênfase no metabolismo de proteínas oxidadas; modulação da atividade proteica por processo redox (glutatiolação); modulação redox da atividade catalítica do proteassomo e suas implicações na degradação de proteínas oxidadas e bioprospecção de moduladores catalíticos do proteassomo. 
Integra o INCT e CEPID de Processos Redox em Biomedicina (Redoxoma)
Bolsista de Produtividade em Pesquisa Nível 2.

Página na web: http://www.iq.usp.br/redoxoma/marilene

Google Scholar MyCitations:https://scholar.google.com/citations?hl=pt-BR&user=noXRPYsAAAAJ (Fonte: Currículo Lattes)
Científicos descubren un mecanismo de respuesta celular al estrés oxidativo
New mechanism of cellular response to oxidative stress discovered
Pesquisa mostra como célula elimina proteínas oxidadas
O proteassomo é um complexo multicatalítico e multimérico que faz parte do sistema ubiquitina-proteassomo (UPS). O proteassomo é constituído de uma unidade catalítica denominada 20S (20SPT), associada ou não a unidades regulatórias sendo a 19S a mais abundante. Quando associado à unidade 19S forma o complexo denominado de 26S (26SPT). Este complexo é o responsável pela degradação de pr...
Caracterização das diferenças estruturais e funcionais do proteassomo 20s da levedura Saccharomyces cerevisiae após mutações sítio-específicas de seus resíduos de Cys modificados por S-glutatiolação, AP.R
O proteassomo é um complexo protéico responsável pela degradação de proteínas modificadas por cadeias de poli-ubiquitina. Ele consiste de uma unidade catalítica central denominada de proteassomo 20S (20S PT) e por unidades regulatórias (19S ou 11S). A unidade catalítica 20S também é capaz de degradar proteínas independentemente de poli-ubiquitinação, como no caso de proteínas oxidadas....
A unidade catalítica do proteassomo e a degradação de proteínas oxidadas, AP.R
Free radicals and antioxidants in Chile 2009 - VI meeting of SFRBM - South American group, AR.EXT
A presente proposta está inserida dentro da linha de pesquisa desenvolvida pelo nosso grupo, referente ao papel da modulação redox do proteassomo no metabolismo proteico e, por conseguinte, na homeostase celular. O proteassomo é um complexo proteico responsável pela degradação principalmente de proteínas reguladas pelo processo de poliubiquitinação envolvidas na regulação e sinalização...
Avaliação da cascata de sinalização TORC1 em células mutantes da levedura Saccharomyces cerevisiae: implicações no tempo de vida cronológico e ativação do proteassomo, BP.IC
O proteassomo é um grande complexo protéico responsável pela degradação de proteínas intracelulares, protegendo a célula contra acúmulo indesejado de proteínas oxidadas, mal conformadas ou mutantes. A porção central deste complexo é denominada 20S, onde se localizam os sítios que possuem atividade catalítica. A atividade do proteassomo pode ser regulada pelo processo de glutatiolação p...
Caracterização do processo de desglutatiolação do complexo 20s do proteassomo de Saccharomyces cerevisiae pelas oxidoredutases Glutarredoxina1 e glutarredoxina 2, BP.IC
O processo de S-glutatiolação protéica é uma modificação química pós-traducional que implica na formação de um dissulfeto misto entre proteína e o redutor intracelular glutationa. Esta modificação protéica é dependente do estado redox intracelular sendo que nosso grupo trabalha com a perspectiva de que a S-glutatiolação proteica teria uma função moduladora da atividade de algumas prote...
Regulação da atividade proteica pelo processo de S-glutatiolação: implicações no metabolismo redox intracelular, BP.TT
Células procanióticas e eucarióticas tem a habilidade de desenvolver resposta adaptativa após exposição de pequena intensidade a agentes estressantes: alquilantes, radiação, oxidantes, etc. Esta resposta implica na indução de uma série de genes que capacitam a célula a responder, posteriormente, a doses tóxicas desses agentes. Neste projeto será avaliada alteração da expressão gênica e...
Resposta adaptativa ao estresse oxidativo em cultura de células neuronais senescentes avaliada pela expressão de mRNA por indução diferencial, BE.PQ
Angelino Lima Felício
Gilberto Moreira Piassa Filho
Francisco Humberto Dal Vechio Filho
Beatriz Durazzo Ruiz
Patrícia Gabriela Moraes
Beatriz Marin Seixas de Carvalho
Agregação celular Antineoplásicos Apoptose Biologia Molecular Bioprospecção Bioquímica de Microorganismos Bioquímica orgânica Bioquímica Células dendríticas Ciências Biológicas Complexo de endopeptidases do proteassoma Complexo endopeptidase proteassoma Degeneração neural Estresse oxidativo Farmacologia Bioquímica e Molecular Farmacologia molecular Farmacologia Glutarredoxinas Glutatiolação proteica Glutationa Imunomodulação Leveduras Metabolismo e Bioenergética Mutação Oligopeptídeos Oxirredutases Produtos naturais Proteínas Proteólise Proteômica Química de Macromoléculas Radicais livres Saccharomyces cerevisiae Ubiquitinação
Citações 80
Cit./Artigo 16,0
DEMASI, MARILENE; SIMOES, VANESSA; BONATTO, DIEGO. Cross-talk between redox regulation and the ubiquitin-proteasome system in mammalian cell differentiation. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS, v. 1850, n. 8, SI, p. 1594-1606, AUG 2015. Citações Web of Science: 7. (11/23268-3, 09/54764-6)
DEMASI, MARILENE; PIASSA FILHO, GILBERTO M.; CASTRO, LEANDRO M.; FERREIRA, JULIANA C.; RIOLI, VANESSA; FERRO, EMER S.. Oligomerization of the cysteinyl-rich oligopeptidase EP24.15 is triggered by S-glutathionylation. Free Radical Biology and Medicine, v. 44, n. 6, p. 1180-1190, Mar. 2008. (04/04933-2, 06/06969-0)
MALVEZZI, ALBERTO; HIGA, PATRICIA M.; AMARAL, ANTONIA T. -DO; SILVA, GUSTAVO M.; GOZZO, FABIO C.; FERRO, EMER S.; CASTRO, LEANDRO M.; DE REZENDE, LEANDRO; MONTEIRO, GISELE; DEMASI, MARILENE. The Cysteine-Rich Protein Thimet Oligopeptidase as a Model of the Structural Requirements for S-glutathiolation and Oxidative Oligomerization. PLoS One, v. 7, n. 6, JUN 25 2012. Citações Web of Science: 8. (08/06731-9, 07/58147-6)
DAL VECHIO, FRANCISCO H.; CERQUEIRA, FERNANDA; AUGUSTO, OHARA; LOPES, ROBSON; DEMASI, MARILENE. Peptides that activate the 20S proteasome by gate opening increased oxidized protein removal and reduced protein aggregation. Free Radical Biology and Medicine, v. 67, p. 304-313, FEB 2014. Citações Web of Science: 17. (06/06969-0)
SILVA, GUSTAVO M.; NETTO, LUIS E. S.; SIMOES, VANESSA; SANTOS, LUIZ F. A.; GOZZO, FABIO C.; DEMASI, MARCOS A. A.; OLIVEIRA, CRISTIANO L. P.; BICEV, RENATA N.; KLITZKE, CLECIO F.; SOGAYAR, MARI C.; et al. Redox Control of 20S Proteasome Gating. Antioxidants & Redox Signaling, v. 16, n. 11, p. 1183-1194, JUN 2012. Citações Web of Science: 47. (08/06731-9, 07/58147-6)
LEME, JANAINA M. M.; OHARA, ERINA; SANTIAGO, VERONICA F.; BARROS, MARIO H.; NETTO, LUIS E. S.; PIMENTA, DANIEL C.; MARIANO, DOUGLAS O. C.; OLIVEIRA, CRISTIANO L. P.; BICEV, RENATA N.; BARRETO-CHAVES, MARIA L. M.; et al. Mutations of Cys and Ser residues in the alpha 5-subunit of the 20S proteasome from Saccharomyces cerevisiae affects gating and chronological lifespan. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 666, p. 63-72, MAY 15 2019. Citações Web of Science: 1. (14/21058-0)
SILVA, Gustavo Monteiro. Estudo e caracterização do processo de glutatiolação e desglutatiolação da unidade 20S do proteassomo da levedura Saccharomyces cerevisiae: Implicações na regulação do metabolismo redox intracelular e na geração de peptídeos. Tese (Doutorado) - Instituto de Biociências. Universidade de São Paulo (USP). São Paulo. (05/50079-6)