O que é cinética enzimática ? - 270179
O que é cinética enzimática ?
i são as constantes de dissociação para se unir à enzima e ao complexo enzima-substrato, respectivamente. Na presença de um inibidor reversível, os valores aparentes de Km e Vmax passam a ser (α/α')Km e (1/α')Vmax, respectivamente, como se pode ler na tabela abaixo para os casos mais comuns.
apenas Ki ( ) competitiva
apenas Ki' ( ) acompetitiva
Ki = Ki' ( ) não competitiva
Ki ≠ Ki' ( ) mista
Os ajustes por regressão não linear dos dados de cinética enzimática 33 podem proporcionar estimativas muito precisas das constantes de disociação Ki e Ki'.
Mecanismos de catális
O modelo de ajuste induzido é o mais utilizado em estudos de interacção enzima-substrato.34 Este modelo propõe que as interacções iniciais entre a enzima e o substrato são relativamente débeis, embora suficientes para produzir certas mudanças estruturais na enzima, que estabilizam e incrementam a força da interacção. Estas mudanças de forma implicam uma série de aminoácidos catalíticos do centro activo, nos quais se produzem as ligações químicas correspondentes entre a enzima e o substrato. Depois da união, um ou mais mecanismos de catálise diminuem a energia do estado de transição da reacção, por meio de uma via alternativa à reacção. Os mecanismos de catálise classificam-se com base em diferentes critérios: catálise covalente, catálise por proximidade e alinhamento de orbitais, catálise ácido-base geral, catálise por iões metálicos e catálise electrostática.
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