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Lei de Biossegurança (nº 8
PublicouDébora Dias Alterado mais de 4 anos atrás
Apresentação em tema: "Lei de Biossegurança (nº 8"— Transcrição da apresentação:
1 Lei de Biossegurança (nº 8
Lei de Biossegurança (nº / 1995), regulamentada pelo Decreto nº 1.752: estabelece e impõe condições de segurança para as pesquisas nessa área e regulamenta as atividades de biotecnologia.
2 AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
3 Algumas funções das proteínas
ATP Luciferina luciferil adenilato + PPi Luciferase luciferil adenilato + O2 ----> oxiluciferina + AMP + luz Hemoglobina (eritrócitos) Queratina (cabelo, chifres, lãs e penas)
4 Funções das proteínas - Estrutural - Transporte de gases
- Defesa ou imunológica - Enzimática - Hormonal …. Energética Enzimas: aumentam a velocidades de reações químicas; Anticorpos: substâncias fundamentais nos mecanismos de defesa; Hormônios: como insulina e glucagon, que atuam no metabolismo dos açúcares.
5 Estrutura e Função Macromoléculas formadas essencialmente por carbono (C), oxigênio (O), nitrogênio (N) e hidrogênio (H), podendo apresentar enxofre também (S); Em menor proporção podem ainda apresentar cobre, ferro, zinco e fósforo; Apresentam, principalmente, função plástica, embora também possam ter função energética; São diversas as funções que podem desempenhar, estando as mesmas relacionadas com sua estrutura química e física.
6 Estrutura e Função Macromoléculas formadas essencialmente por carbono (C), oxigênio (O), nitrogênio (N) e hidrogênio (H), podendo apresentar enxofre também (S); Em menor proporção podem ainda apresentar cobre, ferro, zinco e fósforo; Apresentam, principalmente, função plástica, embora também possam ter função energética; São diversas as funções que podem desempenhar, estando as mesmas relacionadas com sua estrutura química e física.
7 Digestão das proteínas
8 Aminoácidos (monopeptídeos)
Unidade estrutural das proteínas; Proteína: conjunto de α aa arranjados em várias sequências específicas; Número enorme de proteínas, embora existam apenas 20 aminoácidos na natureza: 3  aa diferentes: A, B e C 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA - 3! = 3 x 2 x 1 = 6 4  aa diferentes: A, B, C e D 24 tetrapeptídeos - 4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24 10  aa diferentes conduzem a mais de três milhões ( ) de decapeptídeos
9 Estrutura geral de um aminoácido
Exceção: Prolina (aminoácido cíclico) R= estrutura; tamanho e carga elétrica Identificação dos carbonos de um aminoácido: 2 convenções C  (quiral)
10 Estereoisomerismo nos alfa-aminoácidos
11 Comparação dos estereoisômeros da alanina com a configuração absoluta L e D- Gliceraldeído.
13 Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R
14 Aminoácidos incomuns derivados.
colágeno miosina A) 4 resíduos de lisina protombina elastina B) Intermediários da biossíntese da arginina - ciclo da uréia
15 Formas Não iônicas e Zwiterionicas de aminoácidos
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases (anfólitos) Doador de H+ Receptor de H+
16 Aminoácido (alanina): diprótico quando completamente protonado
17 Curva de titulação de um aminoácido (Glicina)
18 Efeito do ambiente químico sobre o pKa
19 Curva de titulação dos aminoácidos: Predição da carga elétrica
Curvas de titulação características Pka de cada grupo ionizante Várias regiões tamponantes Ponto isoelétrico – pI: - pI = ½ (pK1 + pK2) - Ionização completa sem carga - pH > pI carga – ( anodo +) AA com Grupos R ñ-ionizáveis titulam = Glicina Grupos R ionizáveis influenciam titulação
20 Titulação de aminoácidos com um grupo R ionizável: 3 valores de pKa
21 Peptídeos e proteínas Ligações peptídicas (desidratação)
Oligopeptídeos Polipeptídeos (MW > 10,000) Extremidades amino (N-) e carboxil (C-) terminal pI e curva de titulação Vários tamanhos e atividades Hormônios, Adoçante Hormonios: oxitocina (9aa) contrações do útero bradicinina (9aa) inibidor da inflamação Insulina (30 e 21aa) Glucagon (29aa) Multisubunidades  mono ou oligoméricas Proteínas conjugadas com outras macromoléculas grupos prostéticos
22 Peptídeo serilgliciltirosilalanilleucina (ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
23 Comportamento ácido-base de um peptídeo:
- grupos amino e carboxila terminais; - natureza e o número de grupos R ionizáveis. Em vermelho: grupos ionizáveis a pH 7,0
24 Polipeptídeos Dados moleculares de algumas proteínas
25 Polipeptídeos tem composição de aminoácidos característicos
26 Proteínas conjugadas
27 Estruturas protéicas As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e seqüência dos aminoácidos em suas estruturas. O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra: • Insulina bovina: 51 aminoácidos • Hemoglobina humana: 574 aminoácidos • Desidrogenase glutâmica: aminoácidos
28 Formação da ligação peptídica (condensação)
29 Estrutura protéica 1. Pontes de hidrogênio: O hidrogênio liga-se a um átomo pequeno e muito eletronegativo: F, O, N
30 Forças de Van der Waals Moléculas se atraem umas às outras: o lado positivo do dipolo de uma molécula atrai o lado negativo do dipolo da outra molécula.
31 Ponte dissulfeto Formação reversível pela oxidação de duas moléculas de cisteína
32 Os 4 níveis da estrutura protéica
33 Estruturas protéicas Estrutura primária
Seqüência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas
34 Estruturas protéicas Estrutura secundária
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada. É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio.
35 Estruturas protéicas Estrutura terciária
Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração espacial tridimensional.Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou globular, como nas enzimas.
36 Estruturas protéicas Estrutura quaternária
Associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos).
37 Estrutura X Função Há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina (substituição de um ácido glutâmico por uma valina).
38 Desnaturação das Proteínas
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a uréia, alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida. Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é irreversível. A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.