Bolsa 12/23726-4 - Cromatografia, Purificação de proteínas - BV FAPESP
Obtenção da enzima hexoquinase por processo fermentativo utilizando Saccharomyces ...
Processo: 12/23726-4
Assunto(s): Cromatografia Purificação de proteínas Leveduras Peptídeo hidrolases Sistema de duas fases aquosas
Proteases representam um dos três maiores grupos de enzimas industriais e são responsáveis por cerca de 60% das vendas mundiais de enzimas. Apesar das enzimas proteolíticas podem ser obtidas a partir de animais e plantas, os micro-organismos são a fonte preferida para aplicações industriais em vista das vantagens econômicas e científicas. Entre os vários grupos de micróbios, psicrófilos são candidatos ideais para a produção de enzimas tendo em mente que as enzimas são ativas a uma temperatura baixa e estáveis sob condições alcalinas, na presença de oxidantes e detergentes, as quais têm grande demanda como aditivo de detergentes, e também são úteis na biorremediação ambiental, biologia molecular e engenheira dos alimentos. Por outro lado, o isolamento de produtos biológicos em grande escala necessita de técnicas eficientes que possam preservar as propriedades dos bioprodutos, a um custo relativamente baixo. O sistema de duas fases aquosas (SDFA) superou essas demandas e emergiu como um método poderoso para o processo de purificação de bio-produtos. Para os produtos que requerem um elevado grau de pureza, a extração em SDFA não é suficiente e, nestes casos, será seguido por um ou mais passos de cromatografia. Este projeto visa a purificação da protease secretada pela levedura psicrótrofa Rhodoturola mucilagionosa por sistemas de duas fases aquosas PEG/NaPA e processos cromatográficos, para obter proteases mais robustas de importância industrial e biotecnológica. (AU)
VICENTE, FILIPA A.; LARIO, LUCIANA D.; PESSOA, JR., ADALBERTO; VENTURA, SONIA P. M. Recovery of bromelain from pineapple stem residues using aqueous micellar two-phase systems with ionic liquids as co-surfactants. Process Biochemistry, v. 51, n. 4, p. 528-534, APR 2016. Citações Web of Science: 11.