As ligações peptídicas não são os únicos componentes das proteínas a interagir entre si: os grupos constituintes das cadeias laterais (R) também apresentam essa capacidade. A diferença é que as cadeias laterais, além das pontes de hidrogênio, também utilizam outros tipos de força intermolecular. Assim, temos:
Pontes de hidrogênio: ocorrem entre um átomo de H de um grupo hidroxila (-OH) proveniente de um aminoácido específico e o O doa carbonila (C = O) de outro aminoácido.
Ligações hidrofóbicas (ou forças de Van der Waals): ocorrem entre cadeias apolares de aminoácidos como Leu, Ile, Ala, Val e Fen. Imagine que uma proteína rica nesses aminoácidos de cadeia lateral apolar estivesse em meio aquoso. O que aconteceria? Nos pontos da cadeia onde ocorrem as interações hidrofóbicas a cadeia sofre uma "dobra para dentro", visando impedir o contato desse ponto com a água.
Pontes salinas ou interações iônicas: interação devida à atração entre porções carregadas* de sinais opostos presentes nos grupos laterais de dois aminoácidos. * De onde vem essas cargas? Se você der uma olhada na tabela de aminoácidos, verá que alguns apresentam características ácidas, o que quer dizer que, em água, o grupo -COOH perderá seu H, formando -COO-. Em contrapartida, o grupo -NH2 de aminoácidos de cadeia lateral básica têm tendência de receber um H, quando em água, e formar o íon - NH3+.
Pontes de enxofre ou ligações dissulfeto: o aminoácido cisteína possui grupamentos tiol (-SH) em sua cadeia lateral. Dois resíduos de cisteína podem, assim, interagir originando uma ligação -S-S-, característica da molécula de cistina (dipeptídeo da cisteína). As pontes dissulfeto são, aproximadamente, 10 vezes mais fortes que as citadas acima.
A figura a seguir ilustra uma cadeia polipeptídica na qual ocorrem os quatro tipos de interação acima descritos:
O aumento no número de possibilidades de interação faz com que a proteína "dobre-se" ainda mais. Essa nova estrutura, mais enovelada, é denominada estrutura terciária.
Uma mesma estrutura terciária pode apresentar mais de um tipo de estrutura secundária
A estrutura terciária pode ser formada por vários tipos de estrutura secundária. Veja o exemplo da lisozima, proteína presente nas lágrimas, que confere proteção ao ataque microbiano: as regiões em vermelho correspondem à estrutura em alfa-hélice, enquanto as regiões em azul são cadeias polipeptícas em conformação beta-pregueada.
Estrutura terciária da lisozima
Essa é a estrutura terciária da glicose-isomerase. Observe que ela também é formada a partir da associação de alfa-hélices e folhas beta-pregueadas.
Estrutura terciária da glicose-isomerase
A estrutura terciária refere-se à estrutura tridimensional total das proteínas e não é totalmente rígida.
Como podemos perceber, a diferença entre as estruturas secundária e terciária é muito clara. Enqüanto a secundária deve-se às pontes de hidrogênio estabelecidas entre aminoácidos relativamente próximos entre si, a terciária se deve às interações entre os grupos laterais, freqüentemente entre aminoácidos situados a uma certa distância na estrutura primária. E são justamente essas interações que fazem com que as gigantescas moléculas protéicas enrolem-se e permaneçam dessa forma, essencial para o bom desempenho de sua atividade biológica.
Você pode estar pensando que, diante de tantas mudanças conformacionais, a estrutura primária de uma proteína não é importante. MUITO PELO CONTRÁRIO!!! As propriedades características de uma proteína são decorrência da sua estrutura primária, uma vez que ela é que define as estruturas secundária e terciária.
Mas as possibilidades de conformação espacial das proteínas não param por aí...
Esquema de estrutura quaternária
Existem algumas proteínas que possuem mais de uma cadeia peptídica. Sendo que cada cadeia apresenta uma estrutura primária, secundária e terciária característica, dizemos que a proteína formada por mais de uma cadeia é formada por subunidades. Nesse contexto, denomina-se estrutura quaternária o arranjo espacial resultante da união de duas ou mais cadeias protéicas que formam uma proteína. As subunidades unem-se através das mesmas forças intermoleculares citadas anteriormente, com destaque especial para as interações hidrofóbicas e excetuando as ligações covalentes. A insulina, a quimiotripsina e a hemoglobina são exemplos de proteínas que apresentam estrutura quaternária. A figura ao lado representa, esquematicamente, uma estrutura quaternária. Observe que há dois tipos de cadeia polipeptídica, constituindo duas subunidades. Home