estudo foi elaborado com o intuito de verificar a influncia da prtica regular de atividades fsicas nos nveis
diz respeito a estrutura e ao seu respectivo funcionamento Pode-se observar tambm que o fato de j ter
A Importância Do Treinamento Intervalado Em Programas de Redução de Peso e Melhoria Da Composição Corporal

1. Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1FAMENENETTO, Arlindo Ugulino.BIOQUÍMICA DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS E O CICLO DA URÉIA (Profª. Maria Auxiliadora) No organismo, os aminoácidos sãoutilizados para síntese de proteínas, sínteses deoutros compostos nitrogenados e de estruturascelulares. Devido a esta vasta necessidade, seuexcesso não é armazenado, mas sim, degradado,sofrendo transaminação com o α-cetoglutarato,formando o glutamato. Este, no fígado, édesaminado oxidativamente, liberando NH3 (ofígado sintetiza uréia a partir dessa amônia e aexcreta por meio do ciclo da uréia). A degradação de proteínas leva aosubproduto que são os próprios aminoácidos, bemcomo a síntese protéica depende de aminoácidospara formar o produto final. As proteínas podemser sintetizadas tanto a partir de proteínasingeridas na dieta como por meio da biossíntese. Aproximadamente 75% dos aminoácidos oriundos da quebra de proteínas ingeridas na dieta são utilizados nasíntese de novas proteínas. O restante é degradado (25%). Quantidades exageradas de proteínas na dieta acarretamem um excesso de aminoácidos que não são armazenados, mas sim degradados. Como já vimos, os aminoácidos são compostos por um grupo amino e um carboxílico, além de uma cadeiacarbônica. Quando eles são degradados, as proteínas liebram o seu grupo amino, que formará amônia, substânciatóxica ao organismo. A sua cadeia carbonada vai ser utilizada por várias rotas metabólicas (gliconeogênese, formação de CO2,formação de acetil CoA, corpos cetônicos). No ciclo da uréia, a amônia vai ser convertida em uréia, nas mitocôndrias dos hepatócitos, que consiste emuma substância não-tóxica e excretável (solúvel na água e eliminada pelos rins). Este ciclo foi descoberto em 1932, porHans Krebs. A produção de uréia é o destino de grande parte da amônia que enviada ao fígado e ocorre quase semprenele.CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS Os aminoácidos formados a partir da degradação das proteínas ou provenientes da dieta podem ser utilizadospara a biossíntese de novas proteínas. Durante o jejum prolongado as proteínas são degradadas em seus aminoácidosconstituintes para a formação da glicose através da gliconeogênese. A primeira etapa é geralmente a remoção do grupoα-amino. Quando esses amino grupos não são reutilizados para a síntese de novos aminoácidos ou proteínas eles são +convertidos em amônia (NH4 ).EQUILÍBRIO NITROGENADO O equilíbrio nitrogenado garante que, no adulto normal, a ingestão de grupos amino (na forma de proteínas) éigual à quantidade que é excretada. Portanto, temos: • Balanço de nitrogênio: quando a quantidade diária de nitrogênio ingerido é balanceada pela excretada • Balanço positivo de nitrogênio: a incorporação do nitrogênio é maior que a excreta. Ex:crianças na fase de crescimento, na gravidez. Os valores da concentração de Uremia é baixo. • Balanço negativo de nitrogênio: A degradação protéica é mais intensa do que a incorporação. A excreção de nitrogênio é maior do que a ingestão. Ex: jejum, na velhice (diminuição da massa muscular, da estatura), certas doenças. Os valores mais elevados de uremia, porém dentro da normalidade.OBS1: O tecido muscular possui a maior massa protéica do corpo (massa magra) e, consequentemente, é o local ondeocorre maior degradação de proteínas.OBS²: Uremia significa concentração de uréia no sangue.OBS³: Patologias que provocariam um balanço nitrogenado negativo são: doenças crônicas, miodegenerativas, pós-operatório e queimaduras intensas.OBS4: A hipertrofia muscular, como no caso de quem pratica exercícios musculares, promove na fase adulta, umbalanço nitrogenado positivo. A síntese de proteínas musculares é induzida por uma dieta hiperprotéica adicionada de 1
2. Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1exercícios estimulantes. O trabalho de hipertrofia leve ou moderada é extremamente benéfico na prevenção do balançonitrogenado negativo na velhice. 5OBS : A doença de Kwashiorkor corresponde a uma desnutrição protéica intensaconhecida como doença do desmame. É uma condição protéica comum na África, em que asmães têm muitos filhos em um curto espaço de tempo, desmamando-as muito cedo. Essascrianças passam a se alimentar, principalmente, de mingau (à base de água e aveia),constituindo uma dieta rica em carboidratos e pobre nos demais nutrientes. Essa desnutriçãoprotéica intensa leva a um balanço nitrogenado negativo (o normal para a criança é umbalanço protéico positivo). Esse balanço negativo causa uma carência de proteínasfundamentais ao corpo como a albumina (lavando a uma hipoalbuminemia, o que gera umapressão coloidosmótica diminuída com formação de edema, extravasamento de líquidointracelular para o líquido extra celular), retardo mental, hepatomegalia (acúmulo deTriglicerídeos), fígado gorduroso.OBS6: O marasmo é desenvolvido por uma falta de alimentação. Podem desenvolver retardo mental irreversível. Têmbalanço nitrogenado negativo pela ausência de proteínas no período de extrema importância para o seudesenvolvimento adequado.REAÇÕES DO METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOSTRANSAMINAÇÃO (TRANSAMINASE) A transaminação é uma reação caracterizada pela transferência de um grupo amina de um aminoácido para umácido α-cetônico, para formar um novo aminoácido e um novo ácido α-cetônico, efetuado pelas transaminases.OBS7: Atividade da AST e da ALT é muito intensa no fígado e são utilizadas para avaliar a função hepática (marcadoreshepáticos). Qualquer dano hepático causa uma alteração das taxas dessas enzimas no sangue. A avaliação dastransaminases requer a abstinência de álcool de 3 – 4 dias, por este ser hepatotóxico. Medicamentos hepatotóxicoselevam a concentração das transaminases. Ex: Paracetamol.OBS8: Os AA, quando em excesso no organismo, reagem com o α-cetoglutarato formando glutamato. Este étransportado pela corrente sanguínea até o fígado, onde sofre desaminação oxidativa, gerando amônia, que étransformado em uréia (forma de excreção da amônia).DESAMINAÇÃO OXIDATIVA (GLUTAMATO DESIDROGENASE) É uma reação catalisada por uma enzima mitocondrial e hepática, a glutamato desidrogenase.FORMAÇÃO DA GLUTAMINA (GLUTAMINA SINTETASE) A amônia é constantemente produzida nos tecidos e rapidamente removida da circulação pelo fígado, sendoconvertida a glutamato, passando a glutamina e, finalmente, a uréia. A enzima responsável por esta reação é aglutamina sintetase, enzima particularmente ativa no cérebro e no sistema porta (recebe elevada quantidade de amôniaresultante da putrefação intestinal).GLUTAMINASE Essa enzima é ativa no sistema porta e nos túbulos distais do néfron. Dessa forma, além da excreção denitrogênio na forma de uréia, este é também excretado na forma de amônia pela urina. 2