Genetik Haberleri
3 Boyutlu Hücre İçi Transfer
Ludwig Maximilian Üniversitesi araştırmacıları protein sentezi ile transport ve modifikasyon arasındaki karmaşık etkileşimi görsel hale getirdiler.
OST’nin üç boyutlu yapısı- ribozom-translokon kompleksi içerir. İki OST alt birimi (sarı ve mor) kırmızı katalitik alt birimini protein ileten mavi renkli kanala ve gri ribozoma bağlarlar. ‘K. Braunger, LMU’
Daha fazla organizmalı hücreler, endoplazmik retikulum (ER) olarak bilinen tübüler şekilli bir ağ tarafından yoğun olarak doldurulur. ER-yerleşik kompleksler, protein sentezinden sorumlu hücresel mekanizmalar olan ribozomlar için bağlanma platformu görevi görür. ER-bağlı ribozomlar hücre içinde ve hücre dışında belirlenmiş çeşitli bölgeler için protein sentezi yaparlar. Başarıyı garantilemek için, bu proteinlerin çoğu endoplazmik retikulum (ER) membranından geçerken bir adres etiketi üzerindeki moleküler eşdeğeri ile kimyasal olarak modifiye edilir. LMU araştırmacıları, Profesör Roland Beckmann'ın Gen Merkezi'ndeki önderliğinde, Max Planck Biyokimya Enstitüsü'nden kendi meslektaşlarıyla işbirliği içinde bir çalışma yaptılar. Bu araştırma çalışmasında, etiketleme aşamasını endoplasmik retikulum (ER) membranında ribozomal protein sentezi ve protein transferine bağlayan makro moleküler kompleksin üç boyutlu yapısını belirlediler. Bu çalışmaları, yaşamsal hücresel işleyişin detaylı bir şekilde anlaşılması için bir temel oluşturdu ve Science dergisinde yayınlandı.
Bütün biyolojik membranlar fosfolipid bilayerlardan oluşur. Ancak, belirli özel proteinler lipid bilayerlar vasıtasıyla diğer proteinlerin geçişi için kanal görevi görebilir. Endoplasmik retikulum (ER) membranında böyle bir 'translokon', ER-bağlı ribozomlar tarafından sentezlenen proteinlerin ER'nin iç kısmına girmesine veya ER membranına entegre edilmesine imkan sağlar.
Membrandan geçerken, artan protein, ‘glikosilasyon’ olarak bilinen bir işlemde 14 şeker molekülünden oluşan ‘oligosakkarit’ zincirine tutunması ile özel bölgelerde modifiye edilir. Bu kimyasal etiket proteinin daha sonradan doğru hedefe ulaşmasını garanti eder. Bir de bu etiket, oluşmaya başlayan proteinin, biyolojik fonksiyonu için gerekli uygun formda katlanmasında hayati bir rolü var.
Beckmann'ın ekibinin bir üyesi ve yeni çalışmanın ilk yaratıcısı Katharina Braunger bu konuda şöyle söyledi: " Glikosilasyon aşamasındaki hatalar, yanlış katlanmış proteinlerin birikmesine sebep olur ve bu da hücresel stres etkisini aktive eder– bunlar genellikle hücre için ölümcül sonuçlar."
Daha ileri organizmalarda OST (oligosakkariltransferaz) komleksi iki farklı kompozisyonda bulunur. Kriyo-elektron mikroskobu ve –tomografi yöntemlerini bir arada kullanarak, Beckmann ve meslektaşları bu iki kompozisyonun fonksiyonlarında da farklılık gösterdiğine dair yapısal kanıtlar bulmuşlar. A-formu OST, sağlam bir kompleks oluşturmak için hem aktif ribozom hem de protein geçiren kanal ile karşılıklı etkileşir ve üretim sırasında artan proteini modifiye eder. Tersine, diğer varyant translokona bağlanamaz. "B varyantı, A değişkenine erişilemeyen alanların modifikasyonu ile birlikte düzeltilmesinden sorumludur" dedi, Beckmann.
Yeni veriler araştırmacıların ribozom-bağlı OST komplekslerindeki alt birimlerin üç boyutlu oluşumu tanımlamasına ve onların işlevleri için bir moleküler model geliştirmelerine imkan sağladı. Model sayesinde, iki varyant arasındaki farklılıklar için temel önermeler oluşturuldu, protein transferinin ve glikosilasyonun nasıl gerçekleştiği açıklandı.
Ayrıntılı bilgi için:
1. https://phys.org/news/2018-03-intracellular-d.html
3.Katharina Braunger et al. Structural basis for coupling protein transport and N-glycosylation at the mammalian endoplasmic reticulum, Science (2018). DOI: 10.1126/science.aar7899
Referans Dergi: Science
Çeviren ve Derleyen : Rukiye Varol Canoğlu
İlginizi Çekebilecek Diğer Konular
En çok okunanlar
Sosyal Medyada Biyologlar
|25249||12587||5800||12467|
DUYURU
Arkadaşlar sayfamız için bilimsel haberleri İngilizce den Türkçe ye çevirecek gönüllü köşe yazarları arıyoruz. İletişim için firstname.lastname@example.org veya email@example.com adresine mail göndermeniz yeterli. Gönüllü takım arkadaşlarımızı bizimle yol almaya bekliyoruz.
Bize ulaşan bir çok e-maile cevap verdiğimiz halde bazı arkadaşlardan geri dönüş sağlanamamıştır. E.mailinizin Gereksiz e.postalar bölümünü mutlaka kontrol edin...