Fc-delen av en antikropp bildas av?
Fragment crystallizable region
Den kristalliserbara fragmentregionen (Fc-regionen) är svansregionen i en antikropp som interagerar med receptorer på cellytan som kallas Fc-receptorer och vissa proteiner i komplementsystemet. Denna egenskap gör att antikroppar kan aktivera immunsystemet. I IgG-, IgA- och IgD-antikroppsisotyperna består Fc-regionen av två identiska proteinfragment som härrör från den andra och tredje konstanta domänen i antikroppens två tunga kedjor. IgM- och IgE-Fc-regionerna innehåller tre konstanta domäner i den tunga kedjan (CH-domäner 2-4) i varje polypeptidkedja. IgG:s Fc-regioner har en mycket konserverad N-glykosyleringsplats. Glykosylering av Fc-fragmentet är nödvändig för Fc-receptormedierad aktivitet. De N-glykaner som är knutna till denna plats är huvudsakligen kärnfucosylerade diantennära strukturer av komplex typ. Dessutom bär små mängder av dessa N-glykaner också bisekterande GlcNAc- och α-2,6-länkade sialinsyrarester.
Fragment crystallizable region
The fragment crystallizable region (Fc region) is the tail region of an antibody that interacts with cell surface receptors called Fc receptors and some proteins of the complement system. This property allows antibodies to activate the immune system. In IgG, IgA and IgD antibody isotypes, the Fc region is composed of two identical protein fragments, derived from the second and third constant domains of the antibody's two heavy chains; IgM and IgE Fc regions contain three heavy chain constant domains (CH domains 2–4) in each polypeptide chain. The Fc regions of IgGs bear a highly conserved N-glycosylation site. Glycosylation of the Fc fragment is essential for Fc receptor-mediated activity. The N-glycans attached to this site are predominantly core-fucosylated diantennary structures of the complex type. In addition, small amounts of these N-glycans also bear bisecting GlcNAc and α-2,6 linked sialic acid residues.
Fragment crystallizable region