Vad är funktionen av glykoproteinet i cellmembranet?
Glycoprotein
I proteiner som har segment som sträcker sig extracellulärt är de extracellulära segmenten också ofta glykosylerade. Glykoproteiner är också ofta viktiga integrala membranproteiner, där de spelar en roll i interaktionen mellan celler och celler. Det är viktigt[enligt vem?] att skilja endoplasmatiskt retikulumbaserad glykosylering i det sekretoriska systemet från reversibel cytosolisk-nukleär glykosylering. Glykoprotein i cytosol och kärna kan modifieras genom reversibelt tillägg av en enda GlcNAc-resurs som anses vara reciprok med fosforylering och deras funktioner är sannolikt ytterligare en regleringsmekanism som kontrollerar fosforyleringsbaserad signalering. Däremot kan klassisk sekretorisk glykosylering vara strukturellt nödvändig. Hämning av asparaginlänkad, dvs. N-länkad, glykosylering kan t.ex. förhindra glykoproteinveckning och fullständig hämning kan vara toxisk för en enskild cell. Däremot är störningar i den terminala bearbetningen, som sker i Golgi-apparaten, obehövliga för isolerade celler (vilket bevisas av överlevnad med glykosidinhibitorer), men kan leda till sjukdomar hos människor (medfödda störningar i glykosylering) och kan vara dödliga i djurmodeller. Det är därför troligt att den fina bearbetningen av glykaner är viktig för endogen funktionalitet, t.ex. celltrafiken, men att detta sannolikt har varit sekundärt i förhållande till dess roll i interaktionen mellan värd och patogen. Ett berömt exempel på denna senare effekt är ABO-blodsystemet.
In proteins that have segments extending extracellularly, the extracellular segments are also often glycosylated. Glycoproteins are also often important integral membrane proteins, where they play a role in cell–cell interactions. It is important[according to whom?] to distinguish endoplasmic reticulum-based glycosylation of the secretory system without reversible cytosolic-nuclear glycosylation. Glycoprotein of the cytosol and nucleus can be modified through the reversible addition of a single GlcNAc residue that is considered reciprocal to phosphorylation and the functions of these are likely to be additional regulatory mechanism that controls phosphorylation-based signalling. In contrast, classical secretory glycosylation can be structurally essential. For example, inhibition of asparagine-linked, i.e. N-linked, glycosylation can prevent glycoprotein folding and full inhibition can be toxic to an individual cell. In contrast, perturbation of terminal processing, which occurs in the Golgi apparatus, is dispensable for isolated cells (as evidence by survival with glycosides inhibitors) but can lead to human disease (congenital disorders of glycosylation) and can be lethal in animal models. It is therefore likely that the fine processing of glycans is important for endogeneous functionality, such as cell trafficking, but that this is likely to have been secondary to its role in host-pathogen interactions. A famous example of this latter effect is the ABO blood system.
Glycoprotein