Fc-delen af et antistof dannes af?
Fragment crystallizable region
Den krystalliserbare fragmentregion (Fc-regionen) er haleområdet af et antistof, der interagerer med receptorer på celleoverfladen kaldet Fc-receptorer og nogle proteiner i komplementsystemet. Denne egenskab gør det muligt for antistoffer at aktivere immunsystemet. I IgG-, IgA- og IgD-antistofisotyperne består Fc-regionen af to identiske proteinfragmenter, der stammer fra det andet og tredje konstante domæne i antistoffets to tunge kæder; IgM- og IgE-Fc-regionerne indeholder tre konstante domæner i den tunge kæde (CH-domæner 2-4) i hver polypeptidkæde. IgG'ernes Fc-regioner har et meget konserveret N-glykosyleringssted. Glykosylering af Fc-fragmentet er afgørende for Fc-receptormedieret aktivitet. De N-glykaner, der er knyttet til dette sted, er overvejende kernefucosylerede diantennære strukturer af kompleks type. Desuden bærer små mængder af disse N-glykaner også todelte GlcNAc- og α-2,6-bundne sialinsyrerester.
Fragment crystallizable region
The fragment crystallizable region (Fc region) is the tail region of an antibody that interacts with cell surface receptors called Fc receptors and some proteins of the complement system. This property allows antibodies to activate the immune system. In IgG, IgA and IgD antibody isotypes, the Fc region is composed of two identical protein fragments, derived from the second and third constant domains of the antibody's two heavy chains; IgM and IgE Fc regions contain three heavy chain constant domains (CH domains 2–4) in each polypeptide chain. The Fc regions of IgGs bear a highly conserved N-glycosylation site. Glycosylation of the Fc fragment is essential for Fc receptor-mediated activity. The N-glycans attached to this site are predominantly core-fucosylated diantennary structures of the complex type. In addition, small amounts of these N-glycans also bear bisecting GlcNAc and α-2,6 linked sialic acid residues.
Fragment crystallizable region