Hvad er funktionen af glykoprotein i cellemembranen?
Glycoprotein
I proteiner med ekstracellulære segmenter er de ekstracellulære segmenter ofte også glykosylerede. Glykoproteiner er også ofte vigtige integrale membranproteiner, hvor de spiller en rolle i interaktioner mellem celler og celler. Det er vigtigt [ifølge hvem?] at skelne mellem endoplasmatisk retikulum-baseret glykosylering i sekretoriske systemer og reversibel cytosolisk-kerne-glykosylering. Glykoprotein i cytosol og kerne kan modificeres ved reversibel tilføjelse af en enkelt GlcNAc-rest, som anses for at være reversibel i forhold til fosforylering, og deres funktioner er sandsynligvis en yderligere reguleringsmekanisme, der styrer fosforyleringsbaseret signalering. I modsætning hertil kan klassisk sekretorisk glykosylering være strukturelt essentiel. F.eks. kan hæmning af asparaginbundet, dvs. N-bunden glykosylering, forhindre glykoproteinfoldning, og fuldstændig hæmning kan være giftig for den enkelte celle. I modsætning hertil er forstyrrelser af den terminale behandling, som finder sted i Golgi-apparatet, unødvendige for isolerede celler (hvilket overlevelse med glykosidinhibitorer viser), men kan føre til sygdomme hos mennesker (medfødte glykosyleringsforstyrrelser) og kan være dødelige i dyremodeller. Det er derfor sandsynligt, at den fine bearbejdning af glykaner er vigtig for endogene funktioner som f.eks. celletrafik, men at dette sandsynligvis har været sekundært i forhold til dens rolle i interaktioner mellem vært og patogen. Et berømt eksempel på sidstnævnte effekt er ABO-blodsystemet.
In proteins that have segments extending extracellularly, the extracellular segments are also often glycosylated. Glycoproteins are also often important integral membrane proteins, where they play a role in cell–cell interactions. It is important[according to whom?] to distinguish endoplasmic reticulum-based glycosylation of the secretory system without reversible cytosolic-nuclear glycosylation. Glycoprotein of the cytosol and nucleus can be modified through the reversible addition of a single GlcNAc residue that is considered reciprocal to phosphorylation and the functions of these are likely to be additional regulatory mechanism that controls phosphorylation-based signalling. In contrast, classical secretory glycosylation can be structurally essential. For example, inhibition of asparagine-linked, i.e. N-linked, glycosylation can prevent glycoprotein folding and full inhibition can be toxic to an individual cell. In contrast, perturbation of terminal processing, which occurs in the Golgi apparatus, is dispensable for isolated cells (as evidence by survival with glycosides inhibitors) but can lead to human disease (congenital disorders of glycosylation) and can be lethal in animal models. It is therefore likely that the fine processing of glycans is important for endogeneous functionality, such as cell trafficking, but that this is likely to have been secondary to its role in host-pathogen interactions. A famous example of this latter effect is the ABO blood system.
Glycoprotein