Karl Mägdefrau (né le  à Ziegenhain et mort le  à Deisenhofen) est un botaniste et paléobotaniste allemand. Son abréviation officielle d'auteur botanique est « Mägd. ».

Biographie

Formation
Mägdefrau étudie la biologie, la géologie et la minéralogie à l'Université d'Iéna à partir de 1926 ; En 1928, il passe un semestre en tant qu'étudiant invité à l'Université Louis-et-Maximilien de Munich avec Karl Immanuel Eberhard Goebel. Il obtient son doctorat en 1930 à Iéna sous la direction d'Otto Renner avec une thèse sur le bilan hydrique des mousses. Après avoir obtenu son diplôme en 1930, il est assistant de recherche à l'université. Il travaille ensuite jusqu'en 1932 comme assistant de recherche à l'Université de Halle, à partir de 1932 comme assistant à l'Université d'Erlangen et après son habilitation là-bas de 1936 à 1942 comme maître de conférences privé. De 1942 à 1943, il travaille comme conservateur à l'Université de Strasbourg et est responsable du jardin botanique et des collections de l'institut sous .

National-socialisme et prisonnier de guerre
Karl Mägdefrau admet dans ses mémoires qu'il était électeur du NSDAP. Au début, il est libéré du service militaire en tant que membre de l'université, mais à partir de 1943, il est utilisé pour l'exploration géologique dans diverses zones de guerre. Après la fin de la guerre, il réussit à échapper à la captivité en Russie et à se soumettre à la captivité américaine.

Carrière scientifique
Après avoir été prisonnier de guerre, Mägdefrau devient conseiller du gouvernement à l'Institut botanique forestier de l'Institut de recherche forestière de Munich en 1948. À partir de 1951, il est d'abord professeur associé et à partir de 1956, professeur titulaire à l'Université de Munich. En 1960, il est nommé à l'Université de Tübingen, où il est professeur de botanique spécialisée et directeur du Jardin botanique jusqu'en 1972. En 1961, il est élu membre de la Léopoldine.

Les principaux domaines de recherche de Mägdefrau sont la paléobotanique et l'écologie des mousses. En paléobotanique, il reconstitue, entre autres, la socialisation des plantes aux temps préhistoriques. Ses recherches scientifiques sur les mousses concernent non seulement l'Europe centrale, mais aussi les régions tropicales, y compris l'Amérique du Sud. Il traite également de l'histoire de son domaine et dans son livre Geschichte der Botanik fournit une description de nombreuses personnalités de la recherche et de leurs réalisations.

Mägdefrau est également co-auteur de plusieurs éditions du  (abrégé : "Der Strasburger").

Il est membre honoraire de la Société botanique allemande, de la Société botanique bavaroise (1958), de la Société botanique de Ratisbonne (1978) et de l' (1991).

Travaux
 Geschichte der Botanik. Leben und Leistung großer Forscher. Gustav Fischer Verlag, Stuttgart 1973 .
 Paläobiologie der Pflanzen. G. Fischer, Stuttgart 1968.
 Alpenblumen. Schwarz, Bayreuth 1963.
 Die Gattungen Voltzia und Glyptolepis im Mittleren Keuper von Haßfurt (Main). In: Geol. Bl. NO-Bayern. Band 13, Erlangen 1963, S. 95–98.
 Vegetationsbilder der Vorzeit. G. Fischer, Jena 1959.
 Geologischer Führer durch die Trias um Jena. G. Fischer, Jena 1959.
 Zur Flora des Mittleren Keupers von Haßfurt (Main). In: Geol. Bl. NO-Bayern. Band 6, Erlangen 1956, S. 84–90.
 Neue Funde fossiler Coniferen im Mittleren Keuper von Haßfurt (Main). In: Geol. Bl. NO-Bayern. Band 3, Erlangen 1953, S. 49–58.

Bibliographie
 Jan-Peter Frahm, Jens Eggers: Lexikon Deutschsprachiger Bryologen. Books on Demand GmbH 2001 , S. 302–305. online

Liens externes

 Franz Oberwinkler: Professor Dr. Karl Mägdefrau †. (Memento vom 13. Februar 2010 im Internet Archive)
 Andreas Bresinsky: Prof. Dr. Karl Mägdefrau (!907-1999) und seine wissenschaftlichen Schriften. Hoppea 60, 1999.
 Andreas Bresinsky: Prof. Dr. Karl Mägdefrau, 8. Februar 1907 – 1. Februar 1999. Ber. Bayer. Bot. Ges. 69/70: 195-2001. 2000. online frei verfügbar

 Kurzbiografie K. Mägdefrau mit Bild auf S. 84 (PDF; 6,5 MB), auf palaeodiversity.org.

Références

Botaniste allemand du XXe siècle
Bryologiste
Paléobotaniste
Professeur à l'université Louis-et-Maximilien de Munich
Professeur à l'université de Tübingen
Personnalité du Parti national-socialiste des travailleurs allemands
Naissance en février 1907
Naissance à Iéna
Naissance dans le grand-duché de Saxe-Weimar-Eisenach
Décès en février 1999
Décès à Oberhaching
Décès à 91 ans

Karl Mägdefrau


Brasil
Igreja de São Francisco de Assis do Outeiro da Glória — ruínas perto de Porto Seguro
Paróquia São Francisco de Assis (Belém)
Igreja São Francisco de Assis (São Paulo)

Minas Gerais
Igreja de São Francisco de Assis (Belo Horizonte)
Igreja de São Francisco de Assis (Diamantina)
Igreja de São Francisco de Assis (Mariana)
Igreja de São Francisco de Assis (Ouro Preto)
Igreja de São Francisco de Assis (Sabará)
Igreja de São Francisco de Assis (São João del-Rei)

Itália
Basílica de São Francisco de Assis — em Assis
Basílica de São Francisco de Assis (Arezzo)
Igreja de São Francisco de Assis (Gubbio)

Outros países
Igreja de São Francisco de Assis (Hervartov) — na Eslováquia
Igreja de São Francisco de Assis (Valeta) — em Malta
Igreja de São Francisco de Assis (Cracóvia) — Polónia
Catedral de São Francisco de Assis (El Aiune) — no Saara Ocidental

Desambiguações de templos

Igreja de São Francisco de Assis


Open Court er en film instrueret af Frederik Hølge og Poul Madsen

.

Handling
Beskrivelse: Vi befinder os i Indiens vestligste delstat, Gujarat, hvor vi sidder som fluen på væggen i en åben veranda og overværer en retssag. Det er tydeligt, at der ikke er tale om en normal lukket retssal med ærværdige dommere. Hvad foregår der? Vi er vidne til en folkelig domstol, som arbejder ved siden af det etablerede system. Hvem og hvad er forklaringen på Open Court, den åbne ret?

Referencer

Eksterne henvisninger

Danske film fra 2005
Oplysningsfilm fra Danmark

Open Court


Hans Stephan ist der Name folgender Personen:

* Hans Stephan (Polizist) (1902–1953), deutscher Polizist
 Hans Stephan (Architekt) (1902–1973), deutscher Architekt
 Hans Stephan (Politiker) (1906–1991), deutscher Politiker (SPD) und Funktionär
 Hans Stephan (Fußballspieler) (* 1925), Torhüter beim Bremer SV
 Hans-Georg Stephan (* 1950), deutscher Archäologe
 Hans-Ulrich Stephan (1931–2009), deutscher evangelischer Theologe

Hans Stephan


Alfabetul de tranziție (denumit și alfabet civil, spre a-l deosebi de cel ecleziastic) face trecerea de la alfabetul chirilic român la alfabetul latin.

Spre deosebire de textele laice românești care după 1828, grație Gramaticii lui Ion Heliade-Rădulescu, au început să utilizeze alfabetul de tranziție, literatura religioasă a utilizat alfabetul chirilic până în 1881, când Sinodul Bisericii Ortodoxe Române a decis înlocuirea în cărțile bisericești a alfabetului chirilic cu cel latinesc

Alfabetul de tranziție a început să fie folosit în special după 1840 când au fost introduse litere latine între cele chirilice din texte, astfel încât oamenii să se obișnuiască cu ele.

Înlocuirea integrală a alfabetului chirilic cu cel latin în Principatele Unite ale Moldovei și Țării Românești a fost decretată în 1862 de domnitorul Alexandru Ioan Cuza.

În Transilvania, primul ziar românesc, Gazeta de Transilvania, și suplimentul lui literar, Foaie pentru minte, inimă și literatură, au fost tipărite în primii ani cu alfabet chirilic. Primul număr al ziarului, apărut la 12 martie 1838, era scris cu caractere chirilice. În numărul 1 din 2 ianuarie 1852 a apărut, pe prima pagină, primul articol scris cu caractere latine, intitulat "Monarhia austriacă". În același an s-a trecut la scrierea cu caractere latine a primei pagini, în întregimea sa. Începând cu numărul 1 din 7 ianuarie 1862, Gazeta de Transilvania a fost scrisă integral cu caractere latine.

În prezent, în bibliotecile din România și Republica Moldova există numeroase texte, unele digitizate, scrise în alfabet mixt dar inaccesibile publicului larg necunoscător al caracterelor chirilice. Prin urmare, în instituțiile de cercetare din țară există proiecte de transliterare a acestora în alfabetul latin modern.

Note

Limba română

Alfabetul de tranziție


DOS Protected Mode Services (abgekürzt DPMS) ist eine Gruppe von Diensten des DOS-Speichermanagers, über die geringfügig modifizierte DOS-Gerätetreiber, -TSR-Programme und -Anwendungen entweder wie gehabt im konventionellen Speicher ausgeführt werden können oder aber in den erweiterten Speicher verschoben und dort im 16-Bit- oder 32-Bit-Protected-Mode von x86-Prozessoren ausgeführt werden können. Zur Kommunikation mit der konventionellen DOS-Umgebung verbleibt ein kleiner Teil des Programmcodes im Real-Mode-Adressraum.

Geschichte und Verwendung
Ursprünglich von Novell für das von Digital Research erworbene DR DOS in Version 7 – "Novell DOS 7" – entwickelt, wird DPMS auch nach dem Verkauf an Caldera in allen späteren Versionen von DR-DOS und von Treibern und Diensten wie DELWATCH, NWCACHE, NWCDEX, dem PNW SERVER sowie manchen Ausgaben von DRFAT32, LONGNAME und DEBUG unterstützt.

Aber auch in IBM PC DOS ab Version 7.0 findet sich DPMS, sowie bei verschiedenen Programmen von Drittanbietern wie Stacs Stacker ab Version 4.0, einigen PCMCIA-Treiberstapeln und DIVA-CAPI-Treibern. Kompatibel mit DOS und DOS-basiertem Windows (bis Windows 3.x und Windows 9x) wird es z. B. auch von Helix CLOAKING und Logitech-Maustreibern unterstützt.

Siehe auch
 DOS Protected Mode Interface

Weblinks

Einzelnachweise

DOS-Betriebssystemkomponente

DOS Protected Mode Services


İskandinavya, Kuzey Avrupa'da, kendisini oluşturan halklar arasında güçlü tarihi, kültürel ve dilsel bağları olan bir alt bölgedir. İngilizce kullanımında, İskandinavya genellikle Danimarka, Norveç ve İsveç'i ifade eder. Bazen daha geniş anlamda Finlandiya, İzlanda ve Faroe Adaları'nı da kapsayacak şekilde ifade edilebilir. Bu ülkelerin dilleri Fince dışında birbirine benzemektedir. Bu dillere Kuzey Cermen dilleri veya İskandinav dilleri denir. Danimarka Danca, Norveç Norveççe, İsveç İsveççe, İzlanda İzlandaca dillerini kullanmaktadırlar.

Norveç, Avrupa'nın en zengin ülkelerinden biridir. Petrol ihracatçı ülkesi olması, balıkçılık faaliyetleri ve İngiltere ile ilgili tutumları yüzünden, Avrupa Birliği'ne katılmamıştır.

 İzlanda AB üyesi değildir.
 Danimarka 1973'te AB'ye girmiştir.
 Danimarka'ya bağlı Grönland adası 1979 yılında AB'den referandum ile ayrılmıştır.
 İsveç ve Finlandiya ancak 1995'te tarafsızlık politikasından vazgeçerek AB safına katılmışlardır.

Tarihsel gelişim

Orta Çağ'da bugün Norveç, İsveç, Danimarka, Rusya ve İzlanda olarak bilinen ülkeler benzer kültürel, dilsel (Eski Norsça) ve dinsel (Nors mitolojisi) ortamı paylaşmışlardır. 12. yüzyıldan itibaren bugün Finlandiya olarak bilinen ülke İsveç Krallığı'yla ortak bir gelişim sürecini yaşamış ve giderek onunla eklemlenmiştir. Ortak geçmişin önemli örneklerinden biri de bugün Norveç, İsveç ve Finlandiya olarak bilinen ülkelerin Sami (Lap) yaşam biçimini içselleştirmeleridir. Aslında, bütün Nordik ülkeleri azınlık gruplarını içlerinde barındırmaktadır ve bu gruplar diğer bir Nordik ülkenin nüfusu içinde yer almaktadır (Örneğin Sami (Lapp) Irkı).

Fince kökensel açıdan bir Ural dilidir. Dilsel açıdan Avrasya kökenli bu halk daha sonra Nordikleşmiştir. Fince, diğer Ural dilleriyle, özellikle de Baltık-Fin dilleri grubunda yer alan Estonca ve Karelce gibi diller ile yakından ilişkilidir.

Yaklaşık 1000 yılında Hristiyanlığı benimsedikten sonra, yerel düzeydeki birleşme süreçleri Danimarka, Norveç ve İsveç'in ayrı krallıklar olarak kurulmasına yol açtı. 1200'lerin ortalarında Finlandiya İsveç'in bir parçası haline gelirken, İzlanda, Faroe Adaları, Shetland, Orkney, İskoçya ve İrlanda'nın büyük bir bölümü Norveç'in oldu (bu akınlar Avrupalı tarihçiler tarafından Kavimler Göçü sayılır). 16. yüzyıl boyunca bütün Nordik ülkeleri Protestan reformunu izledi. Finlandiya'da çok az da olsa Ortodoks cemaati bulunmaktaydı.

14. yüzyılda, Danimarka, Norveç ve İsveç (Finlandiya dahil) Kalmar Birliği altında birleşti. Danimarka hızla öncü ülke haline geldi. Fakat 16. yüzyılın başlarında İsveç kendi bağımsız krallığını yeniden kurdu. Danimarka'nın Norveç üzerindeki egemenliği 1814 yılına kadar sürdü. Bu tarihten sonra Danimarka kralı Norveç'i İsveç'e verdi. İzlanda, Grönland ve Faroe Adaları Danimarka'ya kaldı.

17. yüzyılda Avrupa'nın büyük güçlerinden biri haline gelen İsveç sömürgelerini bir bir kaybetti. Süreç 1809 yılında Finlandiya'nın Rusya'ya bağlanmasıyla daha da kötüleşti.

19. yüzyıl İsveç ile Norveç'in birleşmesine tanıklık etti. Ancak bu birleşme Norveç'in artan huzursuzluğundan dolayı 1905 yılında sona erdi. Aynı dönemde İsveç ve Danimarka arasında İskandinavyacılık doğmuştur. Bu hareket üç İskandinav ülkesini birleştirmeyi hedeflediyse de başarıya ulaşamadı.

Birinci Dünya Savaşı ve özellikle 1917'deki Rusya devriminin ortasında Finlandiya tarihte ilk defa bağımsız bir devlet olarak ortaya çıktı. İkinci Dünya Savaşı sırasında İzlanda Danimarka'dan bağımsızlığını kazandı. Böylece 1952 yılında kurulan Nordik konseyinin üye ülkeleri ortaya çıkmış oldu.

Nordik ülkeleri savaş sonrası dönemde, özellikle sosyal alanda ortak politikalar uyguladılar (Örneğin İskandinav sosyalizmi). Bütün Nordik ülkeleri yüksek vergilerle oluşturulan kamu sektörüne ve geniş sosyal güvenlik sistemine sahip refah devletlerine dönüştüler. Bu gelişmelerin kökeninde iki savaş arasındaki dönemde bütün Nordik ülkelerinde Sosyal Demokrat hükûmetlerin iktidara gelmesinin payı vardı.

Kaynakça

Dış bağlantılar

İskandinavya


Clorura de sulfuril este un compus anorganic cu formula chimică SO2Cl2. La temperatura camerei, este un lichid incolor, cu un miros înțepător. Clorura de sulfuril nu se găsește în natură, așa cum se poate deduce din hidroliza sa rapidă. Este obținută prin acțiunea clorului asupra gazului sulfuros sub influența razelor solare sau în prezența unui catalizator (camfor sau cărbune activ).

Clorura de sulfuril este deseori confundată cu clorura de tionil, SOCl2. Proprietățile acestor două oxicloruri de sulf sunt destul de diferite: clorura de sulfuril este o sursă de clor, în timp ce clorura de tionil este o sursă de ioni de clor. O denumire alternativă IUPAC este diclorură de sulfuril.

Referințe

Cloruri

Clorură de sulfuril


Zipčica je etno album hrvatske glazbenice Lidije Bajuk s obradama dvadeset i dva hrvatska narodna božićna i trikraljska napjeva iz svih dijelova Hrvatske i iseljeništva. Snimljen je u suradnji s pijanistom Matijom Dedićem, violončelistom Stanislavom Kovačićem, basistom Mladenom Barakovićem, tamburašem Antunom Božićem i udaraljkašem Brankom Trajkovom, na temelju njihove višegodišnje zajedničke suradnje.

Napjevi koji se baštine u liturgijskoj, koledarskoj i široj folklornoj tradiciji obuhvaćaju Gradišće, Pomurje, Međimurje, Podravinu, Slavoniju, Bilogoru, Hrvatsko zagorje, Prigorje, Turopolje, Pokuplje, Gorski kotar, Hrvatsko primorje, Istru, Dalmaciju i Bosnu.

Izvori
 Bajuk, Lidija. Kako je osmišljena "Zipčica", zanimljiv album s 22 blagdanske pjesme, dijaspora.hr, 2020.

Hrvatski božićni albumi
Albumi iz 2011.

Zipčica


Lost Horizon is a 1973 musical fantasy adventure film directed by Charles Jarrott and starring Peter Finch, Liv Ullmann, Sally Kellerman, George Kennedy, Michael York, Olivia Hussey, Bobby Van, James Shigeta, Charles Boyer and John Gielgud. It was also the final film produced by Ross Hunter. The film is a remake of Frank Capra's 1937 film of the same name, with a screenplay by Larry Kramer. Both stories were adapted from James Hilton's 1933 novel Lost Horizon.

Lost Horizon was lambasted by critics at the time of its 1973 release, and its reputation has not improved since. It was selected for inclusion in the book The Fifty Worst Films of All Time, co-written by critic Michael Medved, and is listed in Golden Raspberry Award founder John Wilson's book The Official Razzie Movie Guide as one of The 100 Most Enjoyably Bad Movies Ever Made. The film was also a box office bomb, losing an estimated $9 million.

Plot
This musical version is much closer to the 1937 film than to the original novel. It tells the story of a group of travelers whose DC3 is hijacked while fleeing a bloody revolution. The aeroplane crash lands in an unexplored area of the Himalayas, where the party is rescued and taken to the lamasery of Shangri-La. Miraculously, Shangri-La (based on some aspects of Bhutan's culture), sheltered by mountains on all sides, is a temperate paradise amid the land of snows. Perfect health is the norm, and inhabitants live to very old age while maintaining a youthful appearance.

The newcomers quickly adjust, especially group leader and United Nations Peace Negotiator, Richard Conway. He falls in love with Catherine, a schoolteacher whose parents perished while hiking with her in the mountains. Drug addict photographer Sally Hughes is initially suicidal, but begins counseling with lamas Chang and To Len, eventually finding inner peace. Industrialist Sam Cornelius discovers gold in the local river, but Sally convinces him to use his engineering skills to bring better irrigation to the farmers of Shangri-La instead of smuggling the gold. Harry Lovett is a third-rate comic and song and dance man who has a flair for working with the children of Shangri-La.

Everyone is content to stay except Conway's younger brother, George. Shangri-La, despite its utopian allure, has certain expectations of its citizens. Specifically following the mantra of moderation in all things, simplicity and communal existence, as explained by Chang. George has also fallen in love with Maria, a dancer, and wants to take her along when he leaves. Chang warns Richard that Maria came to Shangri-La over 80 years before, at the age of 20. If she were to leave the valley, she would revert to her actual age.

Richard is summoned to meet the High Lama, who informs him that the plane was hijacked on purpose and that he was brought there for a reason, to succeed him as the leader of the community. The High Lama has been following Richard's actions in the United Nations for years. However, on the night that the High Lama dies, George and Maria insist to Richard that everything the High Lama and Chang have said is a lie. They convince him to leave immediately.

Still in shock from the High Lama's death, Richard leaves without even saying goodbye to Catherine. Not long after their departure, the trio is struggling to keep up with the local guides. As a blizzard starts, an avalanche erupts and kills the party of guides and they are stranded in the storm. Maria suddenly ages and dies, and George, running wildly in grief over the death of his partner, falls to his death down an icy ravine. Richard struggles on alone, ending up in a hospital bed in the Himalayan foothills. The United Nations discovers he has survived and sends a party to take him back to the Western world. However, he runs away, back to the mountains, and finds the portal to Shangri-La once more.

Cast

Musical numbers
Unusually for a musical film, songs do not feature throughout. As generally released, the film runs for around two hours and fifteen minutes: the first song sung by a cast member, "Share the Joy", appears over 40 minutes in, and the final number, "I Come To You", ends with half an hour running time still left. This led to some critics, notably Judith Crist in Texas Monthly observing that the (largely non-musical) cast fared better when they were not involved in musical numbers.

Large parts of the score were deleted after the film's roadshow release. The dance sections of "Living Together, Growing Together" were cut, and "If I Could Go Back", "Where Knowledge Ends (Faith Begins)" and "I Come to You" were removed, but restored for the laserdisc release. All songs appear on the soundtrack LP and CD. According to the laserdisc notes, Kellerman and Kennedy had a reprise of "Living Together, Growing Together" that was also lost.

Hunter wanted to follow up with another musical, set in 1930s Hollywood, titled Hollywood Hollywood. It was never made.

Soundtrack
In his 2013 autobiography, Bacharach cites Lost Horizon as very nearly ending his musical career. He stated that the songs worked when taken in isolation, but not in the context of the film. The Bacharach-David partnership, which had been long and both critically and financially successful, was effectively terminated by their experiences working on the score. Bacharach felt that the producers were sanctioning weakened versions of his music, and he attempted to exert greater influence over what was being developed. However, this led to him being banned from the editing suite at Todd-AO. Bacharach felt that he had been left to defend his position alone, and that Hal David had been inadequately supportive. This led to an exchange of lawsuits, destroying their professional relationship. Bacharach's own versions of several of the songs appeared on his album Living Together (1974).

Of the lead actors, only Kellerman, Van and Shigeta perform their own singing. Kennedy was coached by Bacharach but was not used as a vocalist in the finished film. Hussey, Finch and Ullmann were dubbed by Andra Willis, Jerry Whitman and Diana Lee respectively. Some of the children who provided the singing voices of the Shangri-La children were Alison Freebairn-Smith, Pamelyn Ferdin (a popular child actress of the 1960s and 1970s, who was the original voice of Lucy Van Pelt in the Peanuts TV specials), Harry Blackstone III, David Joyce and Jennifer Hicklin.

The soundtrack was more successful than the film, peaking at No. 56 on the Billboard 200. Commercially successful singles were issued of both the title song, performed by Shawn Phillips, and "Living Together, Growing Together" by The 5th Dimension, the latter being the band's last top 40 hit on the Billboard pop charts. The song "Things I Will Not Miss" was covered by Diana Ross and Marvin Gaye during recording sessions for the 1973 album Diana and Marvin. Tony Bennett recorded "Living Together, Growing Together" and "If I Could Go Back" for MGM/Verve. Richard Harris sang "If I Could Go Back" to the original musical arrangement made for the movie in the 1973 TV special Burt Bacharach in Shangri-La. Herb Alpert recorded an instrumental cover of "I Might Frighten Her Away" on his album "You Smile The Song Begins".

Production

Background
Ross Hunter made his name producing remakes at Universal, including Magnificent Obsession and Imitation of Life. Lost Horizon had previously been adapted onstage as Shangri-La in 1956.

In April 1971, after 20 years of association, Hunter departed Universal and set up operations at Columbia where his first film was to be Lost Horizon. In 1971, Hunter said,

Development
Hunter called the film "a picture of hope, of faith with a spiritual quality. We all need that with the pressures of the world... Everyone's looking for a place that has peace and security." Hunter had a role written for Helen Hayes. Julie Andrews was considered for the role of Catherine.

In December 1971, Charles Jarrott signed to direct, with Peter Finch cast in February 1972. March 1972 saw the hiring of Hermes Pan as choreographer.

Cast and crew reactions
Finch later stated that he enjoyed his time on the film.

Scribe Larry Kramer publicly acknowledged that he is not particularly proud of his workmanlike job adapting the original film's script. However, the deal he engineered for his work on the film—hot on the heels of his Oscar nomination for the screenplay for Women in Love—combined with skilled investments, made it possible for him to live the rest of his creative life free of financial worries. In that sense, this film enabled Kramer to devote himself to the gay community activism and the writings (e.g., his AIDS play The Normal Heart) which came later.

Critical reception
Lost Horizon is considered one of the last of several box-office musical failures of the late 1960s and early 1970s as well as the last musical film to be given the roadshow release, which came in the wake of the success of The Sound of Music. Attempts to update the idea of Shangri-La with its racial inequalities intact, coupled with old-fashioned songs, effectively sealed its fate, according to The New Yorker film critic Pauline Kael. She noted that Shangri-La was depicted as:

a middle-class geriatric utopia [where]...you can live indefinitely, lounging and puttering about for hundreds of years...the Orientals are kept in their places, and no blacks...are among the residents. There's probably no way to rethink this material without throwing it all away.

Julian Fox of Films and Filming raved about the film. "I have to say it, this really is a marvelous film. It's entertaining, the sets really do evoke the spirit of a benevolent Buddha whereas the Capra film gave us an odd mixture of Mandarin and Frank Lloyd Wright...The Himalayan scenes are awe-inspiring-ant-like men plodding in single file across a breathtaking snowscape-the sheer excitement of the uprising in Baskul, the stunning aerial photography and incredible moment the passengers of the crashed aircraft are confronted by the escort party from Shangri-La, moving slowly towards them in the midst of the blizzard is a genuine cinematic feast."

Arthur Knight of Saturday Review acknowledge that "For a new generation, however, imbued with the ideals of peace and love, this LOST HORIZON may prove very satisfying.  Its main set, the lamasery, is a distinct improvement over the original, which looked like a Pasadena art museum.  Its cast attractive, if not always distinguished. The music is well crafted, if not memorable."

Alan R. Howard of The Hollywood Reporter also liked it. "What's most impressive about Hunter's movie is its technical discipline. Even though the movie is a gigantic production, it has a modest feeling and look.  Director Jarrott explores each scene carefully, there's certainly nothing lazy about his work....The Bacharach score is best in light breezy songs...Robert Surtee's photography is never soupy soft-focus. Instead, it is clean, sharp and efficient, free of the cliches of recent musicals".

Boxoffice Magazine reviewed "Lost Horizon" in its issue of March 19, stating in part: "...As G-rated entertainment with a screenful of stars, lavish sets and song and dance numbers galore, the new film should please a large portion of the population. Critics are apt to turn a scornful eye at the Larry Kramer screenplay, as directed by Charles Jarrott, but this is an audience film in the purest sense. No time is wasted in getting the story under way, producer Hunter having assumed that everyone is familiar with the plot. Peter Finch is an excellent choice for the part of Conway and there are some gems in the casting, most especially Sally Kellerman singing and dancing as the neurotic ex-idealist who finds salvation in Shangri-La and Charles Boyer as the High Lama."

Roger Ebert of the Chicago Sun-Times gave the film one star out of four and wrote that "it sinks altogether during a series of the most incompetent and clumsy dance numbers I've ever seen." Gene Siskel of the Chicago Tribune awarded one star out of four and wrote that "Nothing works. Not the lyrics, not the sets, not the dancing, not the script, and—with all that going against them—not the actors." Vincent Canby of The New York Times called the film "a big, stale marshamallow" that was "surprisingly tacky in appearance" despite its large budget. Charles Champlin of the Los Angeles Times wrote that the film looked "tacky and uncomfortable" and described the songs as "mechanical and uninteresting." Gary Arnold of The Washington Post wrote that the score "leaves almost no impression and certainly nothing resembling a joyful impression", adding "Even if the songs did make you dance with joy, you'd be dancing alone. With the exception of Bobby Van, a kind of poor man's Donald O'Connor, the cast has no aptitude for singing and dancing."

After derided preview screenings Columbia Pictures attempted to re-cut, but to no avail. Critic John Simon remarked that it "must have arrived in garbage rather than in film cans." Lost Horizon was such a box-office failure that the film gained the nickname "Lost Investment". Bette Midler alluded to it as "Lost Her-Reason" and famously quipped "I never miss a Liv Ullmann musical". Woody Allen quipped "If I could live my life over again I wouldn't change a thing...except for seeing the musical version of Lost Horizon".

The film was selected for inclusion in the book The Fifty Worst Films of All Time, co-written by critic Michael Medved. The film is listed in Golden Raspberry Award founder John Wilson's book The Official Razzie Movie Guide as one of The 100 Most Enjoyably Bad Movies Ever Made.

Box Office
The film was one of the most popular movies at the British box office in 1973.

Home media
On October 11, 2011, Columbia Classics, the manufacturing-on-demand unit of Sony Pictures Home Entertainment, released a fully restored DVD, which reinstated all of the elements cut after the roadshow release. The DVD also contains supplemental features, including promos featuring producer Hunter as well as the original song demos played and sung by composer Bacharach. Some of these demos contain different lyrics from those in the final versions utilized in the film.

On December 11, 2012, Screen Archives Entertainment (Twilight Time) issued an exclusive Blu-ray, with a 5.1 lossless soundtrack and an isolated film score.

See also

 1973 in film
 List of American films of 1973

References

External links

  Film Threat -Truth In Entertainment Modern critical commentary on the film.
 [http://fireandwaterpodcast.com/podcast/film-water-108-lost-horizon-1973/ Lost Horizon 1973 Review of the film at the Film and Water podcast.

1973 films
Columbia Pictures films
Remakes of American films
Films based on British novels
Films shot in Oregon
British adventure films
British musical fantasy films
American musical fantasy films
American adventure films
1970s English-language films
Films set in Asia
Films with screenplays by Larry Kramer
Films directed by Charles Jarrott
Films produced by Ross Hunter
Films scored by Burt Bacharach
1970s musical fantasy films
Lost world films
Films based on adaptations
Musical film remakes
1970s American films
1970s British films

Lost Horizon (1973 film)


Austroriella, monotipski rod jetrenjarnica iz porodice Riellaceae, dio je reda Sphaerocarpales. Jedina vrsta je A. salta, australski endem iz Zapadne Australije, opisan 2013. godine.

Izvori

Sphaerocarpales

Austroriella


Katrin Holtwick (Bocholt, 10 de abril de 1984) é ex-voleibolista indoor e jogadora de vôlei de praia alemã, que no vôlei de praia, foi medalhista de bronze no Campeonato Mundial Sub-19 na Grécia em 2002,alcançou as medalhas de prata e de bronze no Campeonato Europeu Sub-20 nos anos 2002 e 2003, Suíça e Áustria, respectivamente, medalhista de prata no Mundial Sub-21 nos anos de 2003 e 2005, na França e no Brasil, respectivamente, medalhista de prata também no Campeonato Europeu Sub-23 de 2006 na Áustria e também no Campeonato Europeu de 2010 na Alemanha.

Carreira

Os primeiros passos na prática desportiva deu-se no vôlei de indoor (quadra)  e a partir de 1998 migra para vôlei de praia, seu primeiro torneio nacional foi ao lado de Friederike Romberg, venceu seu primeiro torneio com  Maria Kleefisch  na etapa de Mannheim ,
com Judith Geukes conquistou o quarto lugar no Campeonato Europeu Sub-20 de 2000 em Nürnberg, depois com Maria Kleefisch foi vice-campeã no Campeonato Europeu Sub-20 na Basiléiae medalhistas de prata no Campeonato Mundial Sub-21 de 2003 em Saint-Quay-Portrieux,sendo medalhistas de bronze no Campeonato Europeu de Sub-20 de 2003 em Salzburgo.

Com Maria Kleefisch estrearam no circuito mundial de 2004 e terminaram em nono lugar no Campeonato Europeu de Timmendorfer Strand, mesma posição obtida no Mundial Sub-21 de 2004 em Porto Santo e o sétimo posto no no Campeonato Europeu Sub-23 de Brno.Em 2005 esteve ao lado de Niedrig no Aberto de Xangai e no Grand Slam de Paris, e no circuito europeu em Alanya quando ficaram na sétima posição.

Nas competições do ano de 2006 passou a formar dupla com  Ilka Semmler e estrearam no circuito mundial no Aberto de Marselha, conquistaram o título da etapa Satélite de Vaduz, e  tornou-se vice-campeã no Campeonato Europeu Sub-23 em Sankt Pölten, no circuito alemão (Smart Beach Tour) venceram o torneio em Leipzig, e terminaram em terceiro em Binz e em segundo em Fehmarn, finalizando na quarta posição no campeonato alemão.

Na edição do Campeonato Alemão de 2007, juntas venceram o evento em Erfurt e terminaram em segundo lugar em Essen e Munique , então, ela perdeu a fase final do campeonato em Timmendorfer Strand devido a uma lesão no pé e no Circuito Mundial de 2007, tiveram o décimo terceiro lugar em Xangai ,  disputaram dois torneios Challenger, terminando em quinto em Eboli e vencendo em Chipre.Também venceram no Circuito Europeu nos torneios de Moscou e Lucerna, e terminou em terceiro lugar em Hamburgo . No Campeonato Europeu de 2007 em Valência terminaram em sétimo lugar.

Ao lado de Ilka Semmler, foram convidadas para um ensaio fotográfico sensual aliado a modalidade para a revista de fitness  'Fit For Fun" e foram fotografadas pelo conceituado fotógrafo de nudez do mundo, austríaco Andreas Bitesnich, após repercussão foram convidadas para a TV total.

No circuito nacional de 2008,  esteve com Ilka Semmler,  venceram a Supercopa em Sankt Peter-Ording e terminou em segundo lugar nas etapas de Essen e Bonn, finalizando na quinta posição geral no  campeonato alemão, em 2008,  estiveram nos eventos do circuito mundial e obtiveram uma medalha de bronze no Grand Slam de Klagenfurt e uma medalha de prata no Aberto de Mysłowice, ainda tiveram nono no Aberto de Xangai e no Grand Slam de Moscou com outros melhores resultados da temporada no referido circuito. No Campeonato Europeu de 2008 em Hamburgo terminaram na décima terceira posição.

No Circuito Mundial de 2009  jogou novamente com Ilka Semmler e ficaram em sétimo no Aberto de  Xangai , já no circuito europeu conquistaram o título do Masters em Gran Canaria e foram vice-campeões em Baden e Berlim , neste mesmo ano, terminaram em décimo sétimo no Campeonato Mundial em Stavanger e finalizaram em quarto no Grand Slam de Moscou, ainda terminaram em quinta posição no Campeonato Europeu de 2009 em Sochi ; e no início desta temporada conquistaram as vitórias no circuito alemão nos torneios de  Norderney e Essen, e pela primeira vez sagraram-se campeãs do campeonato alemão em Timmendorfer Strand.

No Circuito Mundial de 2010,  ratificou a parceria com Ilka Semmler e terminaram nas quintas colocações no Grand Slams de  Roma e Gstaad e as nonas posições nos Grand Slams de Moscou e Stavanger,  foram estes os melhores êxitos nos circuito mundial; no Campeonato Europeu de Berlim de 2010 foram vice-campeãs, no âmbito nacional venceram os torneios da Supercopa em Frankfurt am Main e Hamburgo, e no campeonato alemão, terminaram em terceiro lugar. Iniciaram no circuito mundial de 2011 e foram vice-campeãs no  Grand Slam em Pequim , terminaram em nono lugar no Campeonato Mundial de Roma, mesma posição obtida nos eventos do circuito mundial, nos Grand Slams de Stavanger e Gstaad e  no Grand Slam de Stare Jabłonki terminou em quinto. No Campeonato da Europa de 2011 em Kristiansand finalizaram na nona posição.

No Circuito Mundial de 2012, esteve com Ilka Semmler e conquistaram juntas os nonos lugares nos Grand Slams de Moscou, Roma e Gstaad, obtiveram  os quartos lugares em Pequim e Berlim, além do bronze Grand Slam de Stare Jabłonki,  obtiveram o vice-campeonato no Grand Slam de Berlim, e conquistaram a primeira medalha de ouro no circuito mundial no Aberto de Aland. Juntas disputaram o Campeonato Europeu de Scheveningen no ano de 2012 e  finalizaram em nono; após alcançar  a segunda posição entre as duplas alemãs na corrida pelo ranking olímpico, qualificaram-se para a Olimpíada de Londres 2012, finalizaram na nona posição. Na final do campeonato alemão conquistaram o bicampeonato.

Com Ilka Semmler disputou o Circuito Mundial de 2013,  terminando em quarto no Grand Slam de Xiamen,  conquistou o terceiro lugar na etapa de Zurique do circuito alemão, também  terminou em terceiro no Aberto de Fuzhou e em nono no Grand Slam de Xangai, ainda em quinto em  nos Grand Slams Corrientes e Gstaad, ainda conquistaram o bronze nos Grand Slams de Long Beach e Haia, mesma posição obtida na Continental Cup de 2013  realizada em Campinas  e na edição do Campeonato Mundial em Stare Jabłonki terminaram na décima sétima posição. também competiram no Campeonato Europeu de 2013 em Klagenfurt e alcançaram a quarta posição.

Em mais uma jornada juntas, estiveram no Circuito Alemão de 2014 e conquistaram o título da etapa de Kühlungsborn,  foram vice-campeãs na segunda etapa de Kühlungsborn  e em Hamburgo,  foi semifinalista na fase final e terminaram no terceiro lugar em Timmendorfer Strand  e conquistaram o vice-campeonato alemão em Timmendorfer Strand; já no circuito mundial,  foram vice-campeãs no Aberto de Praga , conquistaram o título na Grand Slam de Gstaad e bronze no Grand Slam de Stare Jabłonki.No Campeonato Europeu de 2014 em Cagliari terminaram na nona posição.

Na temporada de 2015, ao lado de Ilka Semmler venceu a Supercopa de Münster e foram quartas colocadas no Campeonato Mundial na Holanda e ficaram no terceiro lugar no campeonato alemão em Timmendorfer Strand.Terminaram em nono no Campeonato Europeu em Klagenfurt no mesmo ano; no circuito mundial finalizaram na quarta colocação no Aberto de Xiamen.

Na jornada de 2016 esteve com Ilka Semmler e terminaram na quinta posição no Campeonato Europeu em Bienna, no circuito mundial conquistaram o bronze nos Abertos de Vitória, Sochi e Antália, além do quarto lugar no Grand Slam de Long Beach.Ao final da temporada se aposentaram.

Títulos e resultados

 Grand Slam de Gstaad do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2014
 Aberto de Aland do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2012
 Grand Slam de Haia do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2014
 Aberto de Praga do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2014
 Grand Slam de Berlim do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2013
 Grand Slam de Pequim do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2011
 Aberto de Mysłowice do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2008
 Aberto de Antália do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2015
 Aberto de Sochi do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2015
 Aberto de Vitória do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2015
 Grand Slam de  Stare Jabłonki do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2014
 Grans Slam de Long Beach do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2013
 Aberto de Fuzhou do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2013
 Grans Slam de Haia do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2013
 Grand Slam de  Stare Jabłonki do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2012
 Grand Slam de Klagenfurt do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2008
  Grand Slam de Long Beach do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2016
 Aberto de Xiamen do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2015
 Grand Slam de Xiamen do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2013
 Grand Slam de Berlim do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2012
 Grand Slam de Pequim do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2012
 Grand Slam de Moscou do Circuito Mundial de Vôlei de Praia de 2009
 Campeonato Mundial de Vôlei de 2015
 Continental Cup:2013
 Campeonato Europeu:2013
 Campeonato Europeu Sub-20:2000

Ligações externas

Jogadores de voleibol de praia da Alemanha
Voleibolistas da Alemanha
Voleibolistas de praia nos Jogos Olímpicos de Verão de 2012

Katrin Holtwick


A imitanciometria, exame auditivo também conhecido como medida de imitância acústica, é um teste que avalia a mobilidade do sistema tímpano-ossicular e a via auditiva do reflexo acústico. Além disso, fornece dados essenciais sobre a integridade da orelha média, sendo um procedimento fundamental no diagnóstico diferencial de diversas condições auditivas.

A imitanciometria é capaz de detectar alterações na orelha média, pois o exame envolve a aplicação de uma pressão controlada no conduto auditivo por meio de uma sonda. Durante o procedimento, é aplicado uma pressão extrema no conduto auditivo externo por meio de uma sonda, enquanto o conduto é ocluído por uma oliva para evitar a escape de pressão. Isso aumenta a rigidez da orelha média e, consequentemente, sua impedância à passagem do som. A medida da pressão e do volume da orelha média durante o procedimento permite a obtenção de uma curva timpanométrica, que varia de acordo com as características da orelha média.

Sistema tímpano-ossicular
O sistema tímpano-ossicular é crucial para a audição, transmitindo eficientemente o som do ambiente para o ouvido interno. É composto pelos ossículos martelo, bigorna e estribo, localizados na orelha média, formando uma cadeia de transmissão da membrana timpânica à janela oval do ouvido interno.

Esses ossículos amplificam as vibrações sonoras e as transmitem para o líquido coclear no ouvido interno. A mobilidade adequada do sistema tímpano-ossicular é essencial para a condução do som. Alterações ou disfunções nesse sistema podem afetar a audição, como otite média, otosclerose e perfuração da membrana timpânica.

A imitanciometria é um exame que avalia a mobilidade do sistema tímpano-ossicular. Ele fornece informações sobre a complacência da membrana timpânica e a resposta dos ossículos a estímulos sonoros. Com base nos resultados desse exame, é possível identificar alterações na orelha média e auxiliar no diagnóstico e tratamento adequados.

Princípios fundamentais da imitanciometria
A imitanciometria é um exame que se baseia em princípios físicos fundamentais relacionados à reflexão da energia sonora, à medida da complacência do sistema auditivo e à relação entre impedância acústica e o funcionamento do ouvido médio.

Quando uma onda sonora atinge a membrana timpânica, parte dela é transmitida para o ouvido interno, enquanto outra parte é refletida de volta para o ambiente externo. Essa reflexão ocorre devido às diferenças de impedância acústica entre o ar e os tecidos do ouvido médio.

A complacência do sistema auditivo refere-se à sua capacidade de responder a mudanças de pressão sonora. Durante o exame de imitanciometria, uma sonda é inserida no conduto auditivo externo para aplicar uma pressão controlada. A resposta do sistema auditivo a essa pressão é medida e registrada em forma de curva timpanométrica, que representa as variações na complacência do sistema em diferentes pressões.

A impedância acústica é a medida da resistência oferecida por um sistema à passagem da energia sonora. No caso do ouvido médio, a impedância é influenciada pela mobilidade da membrana timpânica e dos ossículos, bem como pela presença de líquido ou obstruções na orelha média. Durante a imitanciometria, a impedância acústica é avaliada através da medida da admitância acústica, que é a recíproca da impedância. A admitância é representada na forma de uma curva timpanométrica, que mostra as variações na mobilidade da membrana timpânica em diferentes pressões.

Parâmetros avaliados
O exame avalia a complacência (flacidez ou rigidez) da membrana timpânica e analisa os reflexos do tímpano e dos ossículos da orelha média. O exame é dividido em três etapas principais: timpanometria, complacência e pesquisa do reflexo estapédico.

 Timpanometria: Nesta etapa, a pressão no conduto auditivo é variada, gerando uma curva que representa a complacência da membrana timpânica. A curva pode ser classificada em tipos, como tipo A (normal), tipo B (apresentando rigidez excessiva), tipo C (indicativo de disfunção tubária) e tipo Ad (curva assimétrica).
 Complacência: Esta etapa avalia a mobilidade da membrana timpânica em resposta a variações de pressão. A medida da complacência permite determinar se a membrana timpânica está hipercomplacente (flácida) ou hipocomplacente (rígida), fornecendo informações importantes sobre a função da orelha média.
 Pesquisa do reflexo estapédico: Essa etapa verifica a presença ou ausência do reflexo estapédico, um reflexo involuntário dos músculos do estribo em resposta a estímulos sonoros intensos. A pesquisa do reflexo estapédico ajuda a avaliar a integridade do arco reflexo auditivo e a identificar possíveis disfunções neurossensoriais.

Interpretação da curva timpanométrica e complacência
Os resultados da timpanometria fornecem informações específicas sobre o volume e a pressão das curvas obtidas.

 Tipo A: Essa curva indica uma mobilidade normal do sistema tímpano-ossicular. A presença do pico de máxima admitância dentro dos limites de pressão normal sugere uma função adequada da orelha média.
 Tipo As/Ar: Nesse tipo de curva, a amplitude está reduzida, o que indica uma baixa mobilidade do sistema tímpano-ossicular. Essa curva pode ser encontrada em condições em que há um aumento na rigidez do sistema, como no caso da otosclerose, uma condição em que há um crescimento anormal do tecido ósseo no ouvido médio.
 Tipo Ad: Essa curva apresenta uma amplitude aumentada, o que indica uma hipermobilidade do sistema tímpano-ossicular. Segundo alguns autores, essa curva é compatível com a disjunção da cadeia ossicular, uma condição em que há uma separação ou desarticulação dos ossículos da orelha média.
 Tipo C: Caracterizada por um pico de máxima admitância deslocado para pressão negativa, essa curva é compatível com a disfunção tubária. A disfunção tubária refere-se a problemas na equalização da pressão do ouvido médio com o ambiente, comumente associada a condições como infecções respiratórias, alergias ou obstruções nas tubas auditivas.
 Tipo B: Essa curva é plana, indicando a ausência de um pico de máxima admitância. Isso sugere uma falta de mobilidade do sistema tímpano-ossicular. O tipo B é frequentemente observado em casos de presença de líquido no espaço da orelha média, como otites médias agudas ou crônicas, ou em casos de perfurações na membrana timpânica.
 Tipo D: Essa curva exibe dois picos de máxima admitância. A presença desse padrão pode indicar a presença de múltiplos pontos de ressonância na orelha média ou anormalidades na função da trompa de Eustáquio.

Pesquisa de reflexo estapédico
Os reflexos estapedianos são respostas reflexas involuntárias do músculo estapédio, localizado no ouvido médio, em resposta a estímulos sonoros intensos, e são divididos em duas categorias: contralateral e ipsilateral.

O reflexo estapediano contralateral ocorre quando um som é apresentado no ouvido contralateral (não afetado) do paciente, enquanto a atividade do músculo estapédio é monitorada no ouvido ipsilateral (afetado). Se o reflexo estapediano contralateral estiver presente, significa que o músculo estapédio contralateral contraiu em resposta ao som apresentado. Essa contração muscular é um mecanismo de proteção que ajuda a reduzir a intensidade dos sons transmitidos ao ouvido interno, especialmente em ambientes ruidosos.

Por outro lado, o reflexo estapediano ipsilateral refere-se à avaliação da contração do músculo estapédio no mesmo ouvido em que o estímulo sonoro é apresentado. Nesse caso, o som é emitido no ouvido ipsilateral, e a resposta do músculo estapédio é monitorada no mesmo ouvido. A presença ou ausência desse reflexo ipsilateral fornece informações sobre a integridade do arco reflexo estapediano ipsilateral e a função do músculo estapédio nesse ouvido específico.

Relação entre os resultados da curva timpanométrica e dos reflexos acusticos

 Tipo A: Nesse tipo de curva, que indica uma mobilidade normal do sistema tímpano-ossicular, espera-se que os reflexos estapedianos estejam presentes e com respostas adequadas.
 Tipo As/Ar: Essa curva é caracterizada por uma amplitude reduzida, indicando baixa mobilidade do sistema tímpano-ossicular. Os reflexos estapedianos podem estar presentes, mas com respostas diminuídas em amplitude ou ausentes. Isso pode ser observado em condições como otosclerose, em que a rigidez aumentada do sistema pode afetar a função dos reflexos.
 Tipo Ad: Nessa curva, a amplitude está aumentada, indicando hipermobilidade do sistema tímpano-ossicular. Geralmente, os reflexos estapedianos estão ausentes ou com respostas diminuídas. O tipo Ad pode ser compatível com a disjunção da cadeia ossicular, em que há uma separação ou desarticulação dos ossículos da orelha média.
 Tipo C: Essa curva é caracterizada por um pico de máxima admitância deslocado para pressão negativa e é indicativa de disfunção tubária. Em relação aos reflexos estapedianos, eles podem estar ausentes ou com respostas diminuídas, sugerindo um comprometimento da função dos reflexos devido à disfunção tubária.
 Tipo B: Essa curva é plana e indica ausência de mobilidade do sistema tímpano-ossicular. Os reflexos estapedianos estão geralmente ausentes nesse tipo de curva. O tipo B pode ser observado em casos de presença de líquido no espaço da orelha média, como otites médias agudas ou crônicas, ou em casos de perfurações na membrana timpânica.

É importante ressaltar que a presença ou ausência dos reflexos estapedianos em cada tipo de curva é apenas um aspecto a ser considerado na interpretação dos resultados da timpanometria. Outros fatores, como a pressão de pico, volume da orelha média e contexto clínico, também devem ser levados em conta para um diagnóstico adequado.

Instrumentação
O principal instrumento utilizado é o imitanciômetro, que combina diferentes componentes essenciais para o exame.

O imitanciômetro é composto por um gerador de tom puro, uma sonda de inserção e um sistema de medição. O gerador de tom puro é responsável por gerar um sinal acústico de frequência específica, geralmente entre 226 Hz e 1000 Hz. Esse tom puro é usado para estimular o sistema auditivo durante o exame.

A sonda de inserção é uma pequena ponta acoplada ao imitanciômetro que é inserida no conduto auditivo externo do paciente. Ela contém um microfone para captar o som refletido e uma sonda de pressão para aplicar a pressão controlada durante o exame.

O sistema de medição registra as respostas do sistema auditivo à estimulação sonora e às mudanças de pressão. Ele registra e exibe os resultados em forma de gráficos e curvas, como a curva timpanométrica, permitindo a interpretação dos dados pelo profissional de saúde.

Procedimento
Envolve uma sequência de etapas que são realizadas para obter as medidas de impedância acústica e avaliar a função do sistema auditivo.

 Preparação do paciente: Antes de iniciar o exame, o fonoaudiólogo explica ao paciente o procedimento e esclarece quaisquer dúvidas. É importante garantir que o paciente esteja confortável e relaxado durante o exame.
 Posicionamento da sonda de inserção: O profissional posiciona a sonda de inserção no conduto auditivo externo do paciente. A sonda é inserida com cuidado, garantindo que esteja devidamente posicionada para captar as respostas acústicas e aplicar a pressão controlada.
 Aplicação do tom puro: O gerador de tom puro do imitanciômetro emite um sinal acústico de frequência específica, que é transmitido pela sonda de inserção. Esse tom puro estimula o sistema auditivo e permite a avaliação da sua resposta.
 Medição da impedância acústica: Durante a emissão do tom puro, a sonda de inserção registra as respostas acústicas do sistema auditivo. Isso inclui a medição da pressão no canal auditivo e a captura das respostas do sistema tímpano-ossicular e dos reflexos estapedianos.
 Interpretação dos resultados: Com base nas informações registradas pelo sistema de medição, o profissional analisa e interpreta os resultados. Isso envolve a avaliação das curvas timpanométricas, das medidas de impedância acústica e das respostas dos reflexos estapedianos. Essa interpretação é fundamental para realizar um diagnóstico diferencial e determinar o tratamento adequado.

É importante ressaltar que o procedimento é seguro, não invasivo e geralmente indolor.

Profissional fonoaudiólogo
O profissional responsável pela realização do exame de imitanciometria é o fonoaudiólogo especializado em audiologia. Esse profissional possui conhecimentos específicos na área da audição e está capacitado para conduzir e interpretar os resultados desse importante exame.

A imitanciometria é um procedimento audiológico que requer habilidades técnicas e conhecimento aprofundado sobre a anatomia e fisiologia do sistema auditivo. O fonoaudiólogo é treinado para realizar o exame de forma precisa, seguindo os protocolos estabelecidos e utilizando os equipamentos adequados.

A importância do fonoaudiólogo na realização da imitanciometria está relacionada a diversos aspectos:

 Competência técnica: O fonoaudiólogo possui conhecimento sobre as características acústicas do sistema tímpano-ossicular, assim como as condições normais e patológicas que podem afetar sua função. Isso permite uma avaliação precisa da mobilidade do sistema e a identificação de possíveis alterações.
 Interpretação dos resultados: Além de realizar o exame, o fonoaudiólogo é responsável por interpretar os resultados obtidos. Essa interpretação requer o conhecimento das curvas timpanométricas, dos reflexos estapedianos e de outras informações fornecidas pelo exame. Com base nessa análise, o profissional pode fazer um diagnóstico diferencial e encaminhar o paciente para o tratamento adequado.
 Aconselhamento e orientação: O fonoaudiólogo desempenha um papel fundamental ao fornecer informações ao paciente sobre os resultados do exame e suas possíveis implicações. Ele pode esclarecer dúvidas, oferecer suporte emocional e fornecer orientações sobre cuidados auditivos e tratamentos disponíveis.
 Integração com outros profissionais de saúde: O fonoaudiólogo que realiza a imitanciometria trabalha em colaboração com outros profissionais de saúde, como o otorrinolaringologista. A interpretação dos resultados e a troca de informações com esses profissionais são essenciais para um diagnóstico completo e um plano de tratamento eficaz.

É importante ressaltar que a imitanciometria é apenas uma das ferramentas disponíveis na avaliação audiológica. O fonoaudiólogo é responsável por uma abordagem abrangente, utilizando outros testes e avaliações para obter uma compreensão completa da função auditiva do paciente.

Audiologia

Imitanciometria


Enzimler, kataliz yapan (yani kimyasal tepkimelerin hızını artıran) biyomoleküllerdir. Neredeyse tüm enzimler protein yapılıdır. Enzim tepkimelerinde, bu sürece giren moleküllere substrat denir ve enzim bunları farklı moleküllere, ürünlere dönüştürür. Bir canlı hücredeki tepkimelerin neredeyse  tamamı yeterince hızlı olabilmek için enzimlere gerek duyar. Enzimler substratları için son derece seçici oldukları için, ve pek çok olası tepkimeden sadece birkaçını hızlandırdıklarından dolayı, bir hücredeki enzimlerin kümesi o hücrede hangi metabolik yolakların bulunduğunu belirler.

Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin aktivasyon enerjisini (Ea veya ΔG‡) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez, ve bu tepkimelerin dengesini değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000'den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.

Enzimlerin büyük çoğunluğu protein olmakla beraber, ribozim adlı bazı RNA molekülleri de tepkimeleri katalizler, bunun en iyi bilinen örneği ribozomu oluşturan bazı RNA'lardır.

Enzimlerin etkinliği başka moleküller tarafından etkilenebilir. İnhibitörler enzim aktivitesini azaltan moleküllerdir, aktivatörler ise enzim aktivitesi artıran moleküllerdir.  Etkinlik ayrıca sıcaklık, kimyasal ortam (örneğin pH) ve substrat konsantrasyonu tarafından etkilenir. Bazı enzimler endüstriyel amaçla kullanılırlar, örneğin antibiyotik sentezinde. Ayrıca bazı ev ürünlerinde biyokimyasal tepkimeleri hızlandırmak için enzim kullanılır (örneğin, çamaşır tozunda bulunan enzimler lekelerdeki protein ve yağları parçalar).

Etimoloji ve tarih

1700'lerin sonlarında mide salgıları tarafından etin sindirildiği, tükürük ve bazı bitki özütlerinin nişastayı şekerlere dönüştürdüğü biliniyordu.  Ancak, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu.

19. yüzyılda, Louis Pasteur, maya tarafından şekerin alkole dönüşmesini (fermantasyonu) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir canlı güç tarafından meydana geldiği sonucuna vardı. "Ferment" diye adlandırdığı bu etmenler sadece canlılarda işlev gördüğü düşünülüyordu.  Pasteur, "alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değil" diye yazmıştır.
1878'de Alman fizyolog Wilhelm Kühne (1837-1900) ilk defa :wikt:enzim terimini kullandı; sözcük Yunanca ἔνζυμονden ("maya içinde") türetilmişti, söz konusu süreci betimlemek için.  Daha sonraları enzim sözcüğü canlı olmayan bileşikler (örneğin pepsin) için kullanılmış, canlılar tarafından üretilen kimyasal aktiviteler için de "ferment" sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır.

1897'de Eduard Buchner içinde canlı hücre bulunmayan maya özütünün (ekstresinin) şekeri fermante etme yeteneği olduğunu gösterdi. Sükroz şekerinin fermantasyonuna yol açan enzime "zimnaz" adını verdi. 1907'de "biyokimya araştırmaları ve hücresiz fermantasyonu keşfi için" Nobel Kimya Ödülünü kazandı.  Buchner'in örneği izlenerek enzim adları katalizledikleri tepkimelere göre adlandırılır.  Tipik olarak substratın veya reaksiyon tipinin adının sonuna -az eklenir.  Örneğin, laktaz, laktozu parçalayan enzimdir, DNA polimeraz, DNA polimerleri oluşturan enzimdir.

Enzimlerin hücre dışında çalıştığının gösterilmesinin ardından gelen aşama, bunların biyokimyasal niteliğinin anlaşılmasıydı. İlk araştırmacılar çoğu enzim etkinliğinin proteinlerle ilişkili olduğunu kaydetmiş, ama bazı bilimciler (örneğin Nobel ödüllü Richard Willstätter) proteinlerin sadece gerçek enzimlerin birer taşıyıcısı olduğunu ve proteinlerin kendi başlarına kataliz yapmaktan aciz olduklarını iddia etmiştir.  Ancak, 1926'da James B. Sumner, üreaz enziminin saf bir protein olduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937'de Sumner aynı işi katalaz enzimi için yaptı.  Saf proteinlerin enzim oldukları kesin olarak Northrop ve Stanley tarafından, bunların sindirim enzimleri tripsin ve kimotripsin üzerinde yaptıkları çalışma sonucunda gösterildi. Bu üç bilimci 1946 Nobel Kimya Ödülünü kazandılar.

Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını X ışını kristalografisi ile çözülmesini mümkün kıldı. Bu ilk defa David Chilton Phillips önderliğinde bir grup tarafından lizozim için başarıldı ve 1965'te yayımlandı (lizozim göz yaşında, tükürükte ve yumurta beyazında bulunan ve bakterilerin hücre duvarını sindiren bir enzimdir). Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalışıtığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur.

 Adlandırma ve terminoloji
Bir enzimin adı çoklukla substratı veya katalizlediği reaksiyonun adından türetilir, sözcüğün sonuna -az eki getirilerek. Bunun örnekleri laktaz, alkol dehidrojenaz ve DNA polimerazdır. Bu adlandırma yöntemi ile, aynı tepkimeyi katalizleyen farklı enzimler aynı temel ada sahip olabilir, bunlara izoenzim denir.  İzoenzimlerin amino asit dizileri birbirinden farklı olur, ve optimal pH'leri, kinetik özellikleri ve immünolojik özellikleri ile ayırt edilebilirler. Ayrıca, yapay şartlar altında bir enzimin katalizlediği tepkime, fizyolojik şartlarda katalizlediğiyle aynı olmayabilir.  Bu yüzden bazen aynı enzimin iki farklı adla tanımlandığı olur. Örneğin, endüstride glukozu fruktoz tatlandırıcısına dönüştürmek için kullanılan glukoz izomeraz, hücre ortamında (in vivo) ksiloz izomeraz olarak adlandırılır.

Uluslararası Biyokimya ve Moleküler Biyoloji Birliği, EC numaraları denen, enzimler için bir adlandırma sistemi geliştirmiştir; her enzim başında da "EC" olan ve dört sayıdan oluşan bir dizi ile betimlenir. İlk sayı enzimleri mekanizmalarına göre genel olarak sınıflandırır.

Üst düzey sınıflandırma şöyledir:
 EC 1 Oksidoredüktazlar: yükseltgenme/indirgenme (redoks) tepkimelerini katalizler
 EC 2 Transferazlar: Fonksiyonel grupların (örn. bir metil veya fosfat grubunun) transferini katalizler
 EC 3 Hidrolazlar: çeşitli bağların hidrolizini katalizler
 EC 4 Liyazlar: Hidroliz ve yükseltgenme harici yollar ile çeşitli bağları keser
 EC 5 İzomerazlar: Tekil bir molekülde izomerizasyon değişikliklerini katalizler
 EC 6 Ligazlar: İki molekülü kovalent bağlarla birleştirir.

 Yapılar ve mekanizmalar

Enzimler genelde küresel proteinlerdir, büyüklük olarak 62 amino asitten (4-oksalokrotonat totomeraz'ın monomeri) 2500 amino asitten fazlasına (hayvan yağ asit sentaz) kadar uzanırlar. Az sayıda RNA-temelli biyolojik katalizörler de mevcuttur, bunların en yaygın olanı ribozomdur, bunlara RNA-enzim ya da ribozim denir. Enzimlerin etkinliği onların üç boyutlu yapısı tarafından belirlenir. Çoğu enzim etki ettikleri substratlardan çok daha büyüktür ve enzimin sadece ufak bir bölümü (3-4 amino asit kalıntısı) doğrudan kataliz ile doğrudan ilişkilidir. Bu katalitik amino asit kalıntıların bulunduğu, substrata bağlanan ve tepkimeyi yürüten bölge aktif merkez (veya aktif bölge) olarak adlandırılır. Enzimlerde ayrıca kataliz için gerekli olan kofaktörlerin bağlandığı konumlar da mevcuttur.  Bazı enzimlerde ayrıca katalizlenen tepkimenin endirekt substrat veya ürünleri olan küçük moleküllerin bağlandığı başka yerler vardır. Bu bağlanma enzimin aktivitesini artırabilir veya azaltabilir, bu da geri beslemeli bir düzenleme yoludur.

Çoğu protein gibi enzimler de uzun amino asit zincirlerinden oluşur, bunlar katlanır ve üç boyutlu bir yapı oluşturur. Her amino asit dizisi, kendine has özellikleri olan özgül bir yapı oluşturur. Tek başına protein zincirleri bazen gruplanarak protein kompleksleri oluşturabilir. Çoğu enzim ısı veya bazı kimyasal etmenlerle denatüre olur, yani proteinin üç boyutlu yapısının bozulması sonucu katlanmış hali açılır ve inaktive olur. Enzime bağlı olarak denatürasyon tersinir olabilir veya olmayabilir.

 Özgüllük
Enzimler genelde hangi tepkimeleri katalizledikleri ve bu tepkimelerdeki substratlar konusunda çok özgüldürler. Enzim ve substratlarının birbirini tamamlayıcı şekil, yük ve hidrofilik/hidrofobik özellikleri bu özgüllüğü meydana getirir. Enzimler ayrıca steroizomerik, yönsel ve kimyasal özgüllük de gösterebilirler.

En yüksek seviyede özgüllük ve doğruluk gösteren enzimler genomun kopyalanması ve ifadesi ile ilişkilidir.  Bu enzimlerin "prova okuma" mekanizmaları vardır.  DNA polimeraz gibi bir enzim, ilk aşamada bir reaksiyonu katalizler, ikinci aşamada da ürünün doğruluğunu kontrol eder. Bu iki adımlı süreç sayesinde yüksek sadakatli polimerazlarda ortalama hata oranı 100 milyon reaksiyonda 1'den az olur. Benzer prova-okuma mekanizmaları RNA polimeraz, aminoasil tRNA sentetaz ve ribozomlarda da vardır.

İkincil metabolit üreten bazı enzimler ayrım gözetmediği söylenir, çünkü göreceli olarak geniş bir substrat grubuna etki edebilirler.  Substrat özgüllüğündeki bu genişlik sayesinde yeni metabolik yolların  evrimleşebildiği öne sürülmüştür.

 "Anahtar kilit" modeli
Enzimler hangi tepkimeyi katalizledikleri ve bu tepkimeye hangi substratın girdiğine çok büyük bir özgüllük gösterirler. 1894'te Emil Fischer bunun nedeninin, enzim ve substratının birbirine tam uyan tamamlayıcı geometrik şekilleri olmasından dolayı olduğunu öne sürmüştür. Bu fikre sıkça "anahtar kilit" modeli olarak değinilir. Bu model enzim özgüllüğünü açıklasa da geçiş halinin enzim tarafından stabilizasyonunu açıklamaz.  "Anahtar ve kilit" modeli artık yetersiz sayılmaktadır, "indüklenmiş uyum" (İng. induced fit) modeli hâlen en yaygın kabul gören enzim-substrat-koenzim şeklidir.

 İndüklenmiş uyum modeli

1958'de Daniel Koshland anahtar ve kilit modelinin bir modifikasyonunu öne sürdü: enzimler göreli olarak esnek yapılar olduklarına göre, substrat enzimle etkileşirken aktif merkezin şekli sürekli olarak substrat tarafından değiştirilmektedir. Bunun sonucu olarak, substrat sadece hareketsiz bir aktif merkeze bağlanmaz, aktif merkezi oluşturan amino asit yan zincirleri biçim alarak enzimin katalitik işlevini yerine getirmesini sağlarlar. Bazı durumlarda, örneğin glikozidazlarda, substrat molekül de aktif merkeze girerken şeklini biraz değiştirir. Substrat tamamen bağlanana kadar aktif merkez şeklini değişitirir, o noktada en son şekil ve yükü belirlenmiş olur.

 Mekanizmalar
Enzimler birkaç farklı yolla çalışırlar, bunların hepsi aktivasyon enerjisini (ΔG‡) azaltır:
 Geçiş durumunu stabilize olduğu bir ortam yaratarak (örneğin, substratın şeklini zorlayarak - substrat/ürün molekülünün geçiş hâl biçimine bağlanarak enzim bağlı substrat(ları) çarpıtır ve geçişin tamamlanması için gerekli enerji miktarını azaltır)
 Geçiş hâlinin enerjisini azaltarak, örneğin geçiş hâlindekinin tersi bir yük dağılımına sahip bir ortam yaratarak.
 Alternatif bir yol sağlayarak. Örneğin, substratla geçici olarak tepkiyerek bir ES kompleksi oluşturarak.
 Substratları tepkimeleri için onları doğru yönde bir araya getirerek tepkime entropi değişikliğini azaltarak. ΔH‡ değerine tek başına bakmak bu etkiyi göz ardı eder.

İlginç bir şekilde, bu entropik etki, temel halin destabilizasyonu ile ilişkilidir, ve katalize olan katkısı göreli olarak düşüktür.

 Geçiş hali stabilizasyonu
Aktivasyon enerjisi azalmasını anlamak için onun geçiş halinin katalizlenmemiş tepkimenin geçiş haline kıyasla enzim tarafından nasıl stabilize edildiğinin bilmek gerekir. Büyük bir stabilizasyon elde etmenin en etkili yolu elektrostatik etkiler kullanmaktır, özellikle geçiş halinin yük dağılımına doğru yönlenmiş, nispeten sabit polar bir ortam oluşturarak. Suda cereyan eden katalizlenmeyen tepkimede böylesi bir ortam yoktur.

 Dinamik ve işlevler
Yakın zamanlarda yapılan araştırmalar sonucunda enzimlerin iç dinamikleri ile kataliz mekanizması arasındaki ilişki daha iyi anlaşılmaya başlamıştır.Agarwal PK. Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes. J Am Chem Soc. 2005 November 2;127(43):15248-56. PMID 16248667
Bir enzimin iç dinamikleri onun iç kısımlarının (örneğin bir grup amino asit, bir ilmik bölgesi, bir alfa sarmal, komşu beta yapraklar ve hatta bütün bir bölge) hareketleridir. Bu hareketler femtosaniyelerden saniyelere kadar uzanan zaman ölçeklerinde cereyena edebilir. Bir enzimin yapısının içinde yer alan protein kalıntılarının oluşturduğu ağlar, hareketleri ile katalize katkıda bulunabilirler. Protein hareketleri pek çok enzim için çok önemlidir, ama küçük ve hızlı titreşimlerin mi, büyük ve yavaş hareketlerin mi daha önemli olduğu tepkimenin tipine bağlıdır. Ancak, bu hareketler substrat ve ürülerin bağlanma ve salınmaları için önemli olsalar da, protein hareketlerinin enzimatik tepkimelerdeki kimyasal adımları hızlandırdığı belli değildir. Bu bulgular alosterik etkilerin anlaşılmasında ve yeni ilaçların keşfinde önemli uzantıları vardır.

 Alosterik modülasyon
Alosterik enzimler, effektörlerine bağlanmaya cevaben yapılarını değiştirirler. Eğer effektör molekül doğrudan enzimdeki bağlanma yerlerinden birine bağlanırak katalitik aktiviteye etki ederse modülasyon doğrudan olur, allosterik enzimle etkileşen başka protein veya protein alt birimlerine bağlanıyorsa modülasyon dolaylı olur.

 Kofaktörler ve koenzimler

 Kofaktörler
Bazı enzimler etkinliklerini göstermek için ek bir bileşiğe gerek duymazlar bunlara basit enzim denir. Ancak bileşik enzim denen bazıları aktiviteleri için, kofaktör denen, protein olmayan moleküllere gerek duyarlar. Kofaktörler inorganik (örneğin metal iyonları ve demir-kükürt kümeleri veya Organik bileşikler (örneğin, flavin ve hem). Organik kofaktörler ya prostetik gruptur, bunlar enzime sıkıca bağlıdır ya da koenzimdir, bunlar tepkime sırasında enzimin aktif merkezinden salınırlar.  Koenzimler arasında NADH, NADPH, ve ATP sayılabilir.  Bu moleküller enzimler arasında kimyasal gruplar taşımaya yararlar.

Kofaktör içeren bir enzimlere bir örnek karbonik anhidrazdır, yukarıdaki şeritli şekilde aktif merkezinin parçası olan çinko kofaktörle birlikte gösterilmiştir. Bu sıkıca bağlı moleküller genelde aktif merkezde bulunur ve katalizle ilişkilidir. Örneğin flavin ve hem kofaktörleri çoğunlukla redoks tepkimelerinde yer alırlar.

Kofaktör gerektiren ama bunlara bağlı olmayan enzimlere apoenzim veya apoprotein denir.  Kofaktörüyle beraber olan apoenzime holoenzim denir, bu o enzimin aktif hâlidir. Çoğu kofaktör bir enzime kovalent bağlı değildir ama ona sıkıca bağlıdır. Buna karşın, organik prostetik gruplar kovalent bağlı olabilirler (örneğin pirüvat dehidrojenaz enzimindeki tiamin pirofosfat). Holoenzim terimi birden çok protein altbirimden oluşmuş enzimler için de kullanılabilir; örneğin DNA polimeraz'larda holoenzim, aktivite için gerekli olan tüm altbirimleri içeren kompleksin tamamıdır.

 Koenzimler

Koenzimler kimyasal grupları bir enzimden öbürüne taşıyan küçük organik moleküllerdir. Bu bileşiklerden bazıları vitamindir; riboflavin, tiamin, ve folik asit gibi. Vitaminler vücut tarafından üretilemezler ve besin yoluyla elde edilmelidirler. Taşınan kimyasal gruplara örnek olarak NAD tarafından taşınan hidrit iyonu (H-), koenzim A tarafından taşınan asetil grubu, folik asit tarafından taşınan formil, metenil veya metil grupları ve S-adenozilmetiyonin tarafından taşınan metil grubu gösterilebilir.

Koenzimler enzim etkisiyle kimyasal olarak değiştikleri için, koenzimlerin farklı enzimlere ortak özel bir substrat sınıfı, veya ikinci bir substrat olarak değerlendirilmesi yararlıdır. Örneğin NADH koenzimini kullanan yaklaşık 700 enzim bilinmektedir.

Koenzimler genelde kullanıldıktan sonra yenilenirler ve hücredeki konsantrasyonları sabit kalır: örneğin NADPH pentoz fosfat yolu ile yeniden oluşturulur, S-adenozilmetyonin de metiyonin adenoziltransferaz kullanılır.

 Termodinamik

Bütün katalizörler gibi enzimler de tepkimenin kimyasal dengesini değiştirmezler. Genelde, bir enzimin mecudiyeti durumunda tepkimenin yönü, enzimin yokluğundaki yönün aynıdır, ama tepkime daha hızlı gider.  Ancak, enzimin yokluğunda, başka olası katalizlenmeyen, "spontan" tepkimeler farklı ürünler meydane getirebilir, çünkü o şartlar altında diğer ürünler daha hızlı oluşabilir.

Buna ilaveten, enzimler iki veya daha fazla tepkimeyi birleştirebilir, öyle ki termodinamik açıdan olumlu bir tepkime, olumsuz bir tepkimeyi "götürebilir". Örneğin, ATP'nin hidrolizi sıkça başka kimyasal tepkimeleri yürütmeye yarar.

Enzimler ileri ve geri tepkimeyi eşit derecede katalizler.  Dengeyi değil, ona ulaşma hızını değiştirirler.  Örneğin, karbonik anhidraz, substratların konsantrasyonuna bağlı olarak tepkimesini her iki yönde de katalizleyebilir.

  (dokularda; yüksek CO2 konsantrasyonu)
  (akciğerlerde; düşük CO2 konsantrasyonu)

Buna rağmen, eğer denge taraflardan birine çok yakınsa, yani tepkime eksergonik ise, tepkime pratik anlamda tersinmezdir. Bu durumlarda enzim tepkimeyi sadece termodinamik olarak izin verilen yönde katalizler.

 Kinetik

Enzim kinetiği, enzimlerin substratlarına bağlanmasını ve onları ürüne dönüştürmesini araştıran bilim dalıdır. Kinetik analizlerde kullanılan hız verileri enzim ölçümlerinden elde edilir.

1902'de Victor Henri enzim kinetiğine dair nitel bir teori önerdi ama hidrojen iyonu konsantrasyonunu önemi daha bilinmediğinden deneysel verileri yararlı değildi. 1909'da Peter Lauritz Sørensen logaritmik pH ölçeğini tanımlayıp tamponlama kavramını keşfedince alman kimyacı Leonor Michaelis ve onun kanadalı postdoku Maud Leonora Menten Henri'nin deneylerini tekrarladılar ve onun denklemlerini teyid ettiler.  Henri-Michaelis-Menten kinetiği olarak değinilen bu denklemler Michaelis-Menten kinetiği olarak da bilinir. Bu çalışma G. E. Briggs ve J. B. S. Haldane tarafından daha da geliştirilmiş, bunların geliştirdiği kinetik denklemler günümüzde hâlâ yaygın olarak kullanılmaktadır.

Henri'nin ana katkısı enzim tepkimelerini iki aşamalı olarak düşünmek olmuştur.  Birinci aşamada substrat enzimi tersinir olarak bağlanıp enzim-substrat kompleksini oluşturur.  Bu bazen Michaelis kompleksi olarak adlandırılır. Enzim sonra tepkimenin kimyasal adımını katalizler ve ürünü salar.

Enzimlerin saniyede katalizlediği tepkime sayısı birkaç milyonu bulabilir. Örneğin, orotidin 5'-fosfat dekarbosilaz tarafından katalizlenen tepkime, enzim olmadığında substratının yarısını 78 milyon yılda tüketir.  Ama dekarboksilaz eklendiğinde aynı süreç 25 milisaniye tutar. Enzim hızları solüsyon şartlarına ve substrat konsantrasyonuna bağlıdır. Proteini denatüre eden şartlar, yüksek sıcaklık, aşırı pH veya tuz konsantrasyonu gibi, enzim aktivitesini ortadan kaldırır, substrat konsantrasyonunu artırmak ise aktiviteyi artırır.  Bir enzimatik tepkimenin en yüksek hızını bulmak için, substrat konsantrasyonu artırılır, sabit bir ürün oluşum hızına varılana kadar. Bu, sağdaki doyma eğrisinde görülebilir. Doyma olmasının nedeni, substrat konsantrasyonu arttıkça, gittikçe artan sayıda enzim molekülünün substrata bağlı ES biçimine dönüşmesidir. Enzimin maksimum hızında (Vmax), tüm enzim aktif merkezleri substrat tarafından bağlı durumdadır ve ES kompleksinin miktarı toplam enzim miktarına eşittir. Ancak, Vmax enzimlerin kinetik sabitlerinden sadece biridir. Belli bir tepkime hızı için gereken substrat miktarı da önemlidir. Enzimin maksimum hızının yarısına ulaşması için gereken substrat konsantrasyonudur, Michaelis-Menten sabiti (Km) olarak tanımlanır.  Her enzimin belli bir substrat için karakteristik bir Km değeri vardır, bu değer substratın enzime ne derece sıkıca bağlandığını gösterir. Bir diğer yararlı sabit sayı kcat'dır, bu bir saniyede aktif merkezde kaç substrat molekülünün değişime uğradığının sayısıdır.

Bir enzimin verimliliği kcat/Km olarak ifade edilebilir. Bu aynı zamanda özgüllük sabiti olarak adlandırılır ve tepkimenin tüm adımlarının hız sabitlerini içerir. Özgüllük sabiti hem affinite (bağlanma eğilimi), hem de katalitik yeteneği içerdiği için farklı enzimleri birbiriyle kıyaslamakta, veya aynı enzimi farklı substratlar için kıyaslamakta yararlıdır.  Özgüllük sabitinin teorik maksimumu difuzyon sınırıdır ve yaklaşık 108 ila 109 (M−1 s−1) arasındadır.  Bu noktada enzimle substratın her çarpışması katalizle sonuçlanır ve ürün oluşumunun hızı artık tepkime hızıyla değil, moleküllerin difüzyon hızıyla sınırlanır. Bu özelliğe sahip enzimler "katalitik olarak mükemmel" veya "kinetik olarak mükemmel" olarak tanımlanırlar. Bu enzimlere örnek olarak trioz-fosfat izomeraz, karbonik anhidraz, asetilkolinesteraz, katalaz, fumaraz, β-laktamaz, and superoksit dismutaz gösterilebilir.

Michaelis-Menten kinetiği "kütle etkisi kanunu"na dayanır, bu serbest difüzyon ve rassal çarpışmalardan kaynaklanır. Ancak çoğu biyokimyasal ve hücresel süreç bu şartlara uymaz, çünkü ya makromoleküler kalabalık vardır, ya enzim/substrat/ürünün faz-ayrışması vardır ya da moleküllerin hareketi bir veya iki boyuta sınırlanmıştır. Bu durumlarda, Michelis-Menten kinetiğinin fraktal boyutlu olarak uygulnaması gerekebilir.

Bazı enzimler difüzyon hızından çok daha yüksek hızlarda çalışırlar. Bu olguyu açıklamak için birkaç mekanizma öne sürülmüştür. Bazı proteinler katalizi hızlandırmak için dipol elektrik alanlar kullanır, bu sayede substratlarını çeker ve onların doğru yönlenmesini sağlarlar. Başka modeller kuantum-mekanik tünelleme açıklamaları getirirler, bu modellere göre, bir proton veya elektron, tünelleme yoluyla aktivasyon bariyerinin içinden geçer. Triptamin oksidasyonunda protonlar için kuantum tünellemesi gözlemlenmiştir. Proton tünellemesinin katalize ne kadar katkıda bulunduğu tartışmalıdır. Tünelleme modeline göre enzim katalizinde aktivasyon enerji bariyerini aşmak için onun "üstünden" geçmek şart değildir, "içinden" de geçilebilir.

 İnhibisyon

Enzim tepkime hızları çeşitli enzim inhibitör tipleri tarafından azaltılabilir. Bu etkiye inhibisyon (veya engelleme) denir.

Yarışmalı inhibisyon

Yarışmalı inhibisyon, veya yarışmalı engellemede (İng. competitive competition), inhibitör ve substrat enzim için yarısışırlar (yani, aynı anda ikisi birden bağlanamaz).  Yarışmalı inhibitörler genelde enzimin asıl substratına benzer. Örneğin, metotraksat, dihidrofolat redüktaz enziminin bir yarışmalı inhibitörüdür (bu enzim dihidrofolat'ın tetrahidrofolat'a indirgenmesini katalizler). Aşağıda sağdaki şekilde bu inhibitör ve folik asitin yapılarındaki benzerlik görülebilir. İnhibitörün bağlandığı yerin substrat bağlanma yeri olması (bazı metinlerde öyle belirtilmesine rağmen) şart değildir, eğer inhibitörün bağlanması enzimin biçimini değiştirip substratın bağlanmasına engel olursa, ve kezâ tersi de olabiliyorsa, bu inhibisyon da yarışmalıdır. Yarışmalı inhibisyonda maksimal tepkime hızı değişmez, ama belli bir hıza ulaşabilmek için daha yüksek substrat konsantrasyonu gerekir, dolayısıyla görünür Km artar.

Sınırlı yarışmalı inhibisyon

Sınırlı yarışmalı inhibisyon, veya yarı-yarışmalı inhibisyonda (İng. noncompetitive competition), inhibitör serbest enzime değil, ancak ES-kompleksine bağlanabilir. Oluşan EIS-kompleksi enzimatik bakımdan inaktiftir. Bu tür inhibisyona ender rastlanır ama çokbirimli (multimerik) enzimlerde olabilir.

Yarışmasız inhbisyon
Yarışmasız inhbisyon, veya yarışma dışı engellemede (İng. uncompetitive competition), inhibitör enzim ve substratla aynı zamanda bağlanabilirler, yani bu tanım icabı, aktif merkeze hiçbir zaman bağlanmazlar. Hem EI hem de EIS kompleksleri enzimatik bakımdan inaktiftir. Yarışmalı inhibisyondakinden farklı olarak, substrat konsantrasyonu artırılarak inhibitörün enzime bağlanmasını azaltmak mümkün değildir, bu yüzden görünür Vmax değişir. Ama substrat enzime hâlâ bağlanabildiği için Km aynı kalır.

Karışık inhibisyon

Bu tür inhibisyon sınırlı yarışmalı olana benzer, ama EIS-kompleksinde kısmî enzim aktivitesi vardır.

Çoğu canlıda inhibitörler geri besleme mekanizmasının parçası olarak etkirler.  Eğer bir enzim bir bileşikten çok fazla miktarda üretirse bu bileşik, kendizini üreten metabolik yolun başında yer alan diğer bir enzime inhibitör olarak etki edebilir.  Böylece, miktarı yeterli seviyede olunca bu bileşik oluşumu için gerekli olan substratın üretimini azaltır veya durdurur.  Bu bir negatif geri besleme şeklidir. Bu tür düzenlemeye tâbi olan enzimler genelde multimerikdir (çok altbirimlidir) ve düzenleyici bileşikler için allosterik bağlanma konumlarına sahiptirler.  Substrat/hız eğrileri hiperbolik değil sigmoidaldır (S-şekillidir).Tersinmez İnhibisyon Bu tür inhibisyon da enzimle inhibitör tepkimeye uğrar ve protein ile kovalent bir bağ meydana getirir.  Meydana gelen inaktivasyon tersinmez.  Bu tür bileşiklerden olan eflornitin, parazitik hastalık olan uyku hastalığının tedavisinde kullanılır. Penisilin ve aspirin de benzer şekilde etkirler. Bu ilaçlar aktif merkeze bağlanınca enzim bunları etkinleşmiş bir şekle dönüştürür, bu da enzimin bir veya birkaç amino asit kalıntısı ile tersinmez olarak tepkir.

 Etkisizleştiricilerin kullanımı
İnhibitörler sıkça ilaç olarak kullanılırlar ama zehir olarak da etki edebilirler. Paracelsus'un dediği gibi, "Her şeyde bir zehir vardır, zehirsiz bir şey yoktur," bir ilaç ile zehir arasındaki fark çoğu zaman miktara bağlıdır, çünkü çoğu ilaç belli bir seviyenin üzerinde zehirlidir. Antibiyotik ve diğer anti-enfeksiyon ilaçları aslında sadece bir batojeni öldürüp onun konağına zarar vermeyen seçici zehirlerdir.

Bir etksizleştiricinin (inaktivatörün) ilaç olarak kullanılmasına örnek COX-1 ve COX-2 enzimlerini inhibe eden aspirindir. Bu enzimler enflamasyon mesajcısı prostaglandin üreterek ağrı ve enflamasyonu bastırır. Siyanür zehiri, sitokrom C oksidaz enziminin aktif merkezinde bulunan demir ve bakır ile birleşerek etkiyen, tersinmez bir enzim inhibitörüdür,  hücresel solunumu durdurur.

 Biyolojik işlev
Enzimler canlıların içinde çok çeşitli işlevlere sahiptir. Hücredeki diğer işlevlerin düzenlenmesi ve sinyal iletimi başlıca kinaz ve fosforilazlar aracılığıyla gerçekleşir.  Hareket sağlamak da enzimler sayesinde olur, miyozin tarafından ATP hidrolizi sonucunda kas kasılır, hücre iskeleti tarafından da hücre içinde yük taşınır. Hücre zarında yer alan başka ATPazlar arasında aktif taşıma yapan iyon pompaları sayılabilir. Ateş böceklerinde lüsiferaz tarafından ışık üretimi gibi daha egzotik işlevler de enzimler tarafından yürütülür. Virüsler hücreleri enfekte etmek için (AIDS virüsündeki HIV entegraz ve ters transkriptaz gibi) veya influenza virüsü'ündeki nöraminidaz gibi hücreden virüslerin salınması için kendi enzimlerini kullanırlar.

Enzimlerin önemli bir işlevi hayvanların sindirim sistemindedir. Amilaz ve proteaz tipi enzimler, nişasta ve protein gibi büyük molekülleri parçalayarak bunların bağırsak tarafından emilimini sağlar.  Nişasta molekülleri, örneğin, ince bağırsak tarafından emilemeyecek kadar büyüktür ama enzimler nişasta zincirini hidrolizleyerek maltoz gibi daha küçük şekerlere ve en sonunda glukoza parçalar, bunlar da emilebilir. Farklı enzimler farklı gıda maddelerini sindirirler. Otobur olan geviş getiren hayvanların bağırsaklarında bulunan mikroorganizmalar bitki liflerindeki selülozlu hücre duvarlarını sindirmek için selüloz enzimini üretirler.

Metabolizma

Birkaç enzim beraberce, belli bir sıra içinde çalışarak metabolik yolaklar meydana getirir.  Metabolik bir yolakta, bir enzimin ürünü, bir diğeri tarafından substrat olarak kullanılır. Bazen birden çok enzim türü aynı tepkimeyi paralel olarak yürütebilir, böylece daha karmaşık düzenleme mümkün olur: bir enzim düşük seviyeli ve sabit bir etkinlik sağlarken, diğeri ise tetiklenebilen (indüklenebilen) yüksek seviyeli bir etkinlik sağlar.

Bu metabolik yollardaki aşamalar enzimler tarafından belirlenir. Enzimler olmasa metabolizma ne bu aşamalardan geçebilir, ne de hücrenin gereksinimlerini sağlayacak kadar hızlı olur. Glikoliz gibi bir metabolik yol enzimler olmadan gerçekleşemez. Örneğin, glukoz ATP ile tepkiyerek bir veya daha çok karbon otumundan fosforlanabilir. Enzimler olmayınca bu tepkime anlamsız denecek derecede yavaş meydana gelir. Heksokinaz olunca bu yavaş tepkimeler gene devam eder ama karbon 6'daki fosforlanma o kadar hızlı gerçekleşir ki, kısa bir süre sonra karışım incelendiğinde glukoz-6-fosfat'ın anlamlı miktarda bulunan tek ürün olduğu görülür. Dolayısıyla, hücre içindeki metabolik yolların oluşturduğu ağ, mevcut olan enzimlerin kümesine bağlıdır.

 Etkinlik kontrolü
Hücrede enzim aktivitesinin kontrolünün 5 ana yolu vardır.

 Enzim üretimi (Enzim genlerinin yazılımı ve çevirimi) hücredeki ortamdaki değişikliklere bağlı olarak hızlandırılabilir veya yavaşlatılabilir.  Gen düzenlenmesinin bu şekline enzim indüksiyonu ve inhbisyonu denir.  Örneğin, bakteriler penisilin gibi antibiyotiklere karşı direnç geliştirebilir, çünkü penisilin molekülü için çok önemli olan beta-laktam halkasını hidrolzleyen beta laktamaz adlı enzimler indüklenir. Bir diğer örnek, ilaç metabolizmasında önemli yer tutan Sitokrom P450 oksidaz adlı karaciğer enzimleridir. Bu enzimlerin induksiyonu veya inhibisyonu, ilaç etkileşimlerine yol açabilir.
 Enzimler bölümlendirilebilir (compartmentalization), böylece farklı metabolik yollara farklı hücresel bölmelerde cereyan eder. Örneğin, yağ asitleri, sitozol, endoplazmik retikulum ve Golgi aygıtında bir grup enzim tarafından sentezlenir, sonra, mitokondride, enerji kaynağı olarak başka bir grup enzim tarafından kullanılır (β-oksidasyon yoluyla).
 Enzimler, enzim inhibitörleri ve aktivatörleri tarafından düzenlenirler. Örneğin, bir metabolik yolun son ürünü sıkça bu yolun ilk enziminin (genelde ilk tersinmez ya da kesinleşmiş adımının-İng, committed step) inhibitörüdür, böylece yolun son ürününün miktarı düzenlenir. Bu bir negatif geri besleme mekanizmasıdır, çünk son ürünün miktarı kendi konsantrasyonu tarafından düzenlenir. Negatif geri besleme mekanizmaları ara metabolitlerin sentezlenme hızını hücrenin gereksinimine göre etkili bir şekilde ayarlarlar. Bu sayede malzeme ve enerji verimli bir çekilde kullanılır ve son ürünlerin aşırı miktarda üretilmemesi sağlanır. Diğer homeostatik mekanizmalar gibi, enzim etkinliğinin kontrolü organizmanın içinde kararlı bir ortam sağlar.

 Enzimler çevrim sonrası değişim (İng. post-translational modification) aracılığıyla düzenlenir. Bu tür değişimler arasında fosforilasyon, miristoillenme, ve glikozilasyon sayılabilir. Örneğin, vücuttaki insülin tepkisinde, glikojen sentaz gibi çeşitli enzimlerin fosforilasyonu, glikojenin sentez veya yıkımını kontrole yarar, böylece hücrelerin kan şekerine uygun cevap vermesini sağlar. Cevirim sonrası değişime bir diğer örnek, polipeptit zincirin kesilmesidir. Bir sindirim proteazı olan kimotripsin, önce kimotripsinojen olarak inaktif bir sekilde pankreas tarafından üretilir, bu haliyle mideye taşindıktan sonra orada kesilerek etkinleştirilir. Böylece, sindirim yoluna girmeden enzimin pankreas ve diğer dokulara zarar vermesi engellenir. Bir enzimin bu tip inaktif öncül (prekürsör) haline zimojen denir.
 Bazı enzimler farklı bir ortamda yer alınca etkinleşirler''' (örneğin sitoplazmanın indirgeyici ortamından periplazmadaki yükseltgen ortamına, veya yüksek pH'den düşük pH'ye). İnfluenza virüsündeki hemaglutinin, asitli ortamda meydana gelen biçimsel bir değişiklik ile etkinleşir, bu değişiklik hücre içine alındığı lizozomlara girdiğinde meydana gelir.
Suyun etkisi:Enzimler ortamdaki su oranı  yüzde 15 'in altına düştüğünde çalışmazlar.Ortamın su oranı yüzde 15 ve üzerine çıktığında tekrar etkinlik gösterir. Kuru yiyeceklerin bozulmadan kalması bu besinlerde üreyebilen mikrorganizmaların enzim etkinliğinin durmasından kaynaklanmaktadır.

 Hastalıklarda yeri

Enzim etkinliğinin kontrolü homeostaz için zorunlu olduğu için, kritik bir enzimdeki herhangi bir bozukluk (mutasyon, aşırı üretim, az üretim veya yokluk) genetik hastalığa yol açabilir. Vücudumuzdaki binlerce enzimden bir tanesinin bozuk çalışmasının ölümcül bir hastalığa yol açabilmesi enzimlerin ne derece önemli olduklarını gösterir.

Bunun bir örneği, fenilketonuria hastalığının en yaygın olan tipidir.  Fenilalanin yıkımının ilk adımını katalizleyen  Fenilalanin hidroksilaz enziminin bir amino asidindeki mutasyon, fenilanin ve ilişkili ürünlerin vücutta birikimine yol açar.  Hastalık tedavi edilmezse bu zekâ geriliğine yol açar.

Bir diğer örnek, DNA tamir enzimlerinin genlerinde germ hücresi mutasyonları olunca, kseroderma pigmentosum gibi kalıtsal kanser sendromlarına neden olmasıdır. Bu enzimlerdeki kusurlar kansere yol açar, çünkü vücut genomdaki mutasyonları daha zor tamir edebilir. Bu yüzden mutasyonlar yavaş yavaş birikir ve bu, hastada çok çeşitli kanser tiplerinin gelişmesiyle sonuçlanır.

 Endüstriyel uygulamalar
Enzimler, spesifik katalizörlere gerek duyulan kimya endüstrisinde ve diğer endüstriyel uygulamalarda kullanılır. Ancak, enzimler genelde katalizleyebildikleri tepkime sayısı, organik çözücü ve yüksek sıcaklıklarda stabiliteleri açısından sınırlıdırlar. Bu yüzden protein mühendisliği aktif bir araştırma sahası olmuştur, konusu yeni özelliklere sahip enzimlerin tasarımıdır.  Bunun için ya rasyonel tasarım ya da laboratuvar ortamında (in vitro'') evrim yöntemleri kullanılır.

Ayrıca bakınız
 Enzim ölçümü
 Enzim katalizi

Notlar

Dış bağlantılar

 Enzyme spotlight  Avrupa biyoenformatik enstitüsünün her ay seçilmiş bir enzim hakkındaki yazısı.
 BRENDA veritabanı, tüm bilinen enzimler hakkındaki bilgi ve literatür referanslarının derlemesi; ticari kullanıcıların ücret ödemesi gerekiyor.
 Enzim yapı veritabanı  Protein Data Bank'da 3-boyutlu yapısı bilinen enzimlere bağlantılar.
 ExPASy enzim veritabanı, Swiss-Prot dizi verileri, diğer veri tabanları ve ilgili literatür aramalarına bağlantılar.
 KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes  Biyokimyasal yol ve enzimler hakkında grafik ve hipermetin tabanlı bilgi.
 MACiE Enzim reaksiyon mekanizmaları veritabanı.
 MetaCyc enzim ve metabolik yollar veritabanı
 Sigma Aldrich Enzyme Ölçüm kitleri listesi, enzim ismine göre sıralanmış - Yüzlerce ölçüm yöntemi, enzim adına göre sıralanmış.

Biyomoleküller
Kataliz
Metabolizma

Enzim


Svetište Majke Božje Kloštarske pripada Župi Sv. Ivana Krstitelja u Slavonskom Kobašu, a udaljeno je tri kilometra od samoga mjesta na putu prema Lužanima. Nalazi se na samoj obali rijeke Orljave koja se kilometar niže ulijeva u Savu. To je i lokacija mjesnog groblja na kojem se nalazi gotička crkva koja je barokizirana. Sam Kloštar ima prekrasnu vizuru jer se nalazi na blagom povišenju iza kojeg se nalaze šumovite obale rijeka Orljave i Save te obronci bosanske planine Motajice. U predvečerje 14. kolovoza (uoči Velike Gospe) okuplja se vjernički puk na ispovijed i molitvu te pripravu za sv. misu. Na Veliku Gospu okuplja se veliki broj vjernika osobito iz novogradiške posavine te zapadnog brodskog Posavlja, ali i iz cijele Slavonije. Prvi pisani izvori o Kloštru datiraju još iz 14. stoljeća.
Samo ime Kloštar potječe od lat.claustrum-manastir.

Povijest
Na prostoru današnjeg Kloštra i okolice pronađeni su rimski nalazi koji datiraju čak iz prapovijesti. Mjesto je bilo privlačno zbog blizine rijeke Save. Posjed Kloštra se spominje kao posjed na Savi koji pripada plemićima Giletićima 1291., a prvi puta je zaista spomenut 1335. godine od strane svećenika Petra in Foro Geletia (u trgovištu Giletića). Svetište je izniklo na mjestu drevne templarske crkvice i samostana u koje su kult štovanja Gospe donijeli još cisterciti u 13. stoljeću iz Kutjeva izgradivši crkvu upravo u Kloštru. U gotičkom stilu crkvu i samostan ubrzo podižu i franjevci, a o dugoj povijesnoj baštini toga duhovnog prostora svjedoči potpuno očuvano autentično poligonalno svetište iz toga doba. Luka Ilić Oriovčanin kasnije, proučavajući crkvu, uočava dvije godine naznačene na tornju: 1020. i 1053. Nakon protjerivanja Osmanlija počinje snažno čašćenje Gospe Kloštarske, a uz blagdan Velike Gospe, 14. i 15. kolovoza to svetište pohodi više od deset tisuća ljudi.

Arhitektura
Crkva je u svojim početcima bila najvjerojatnije utvrda (vidi crkva utvrda) o čemu svjedoči dobro utvrđen toranj s dvije puškarnice. Na njemu su vidljivi ostatci neke druge građevine, koja je bila nadovezana na njega. Samostan koji je izgrađen također nadovezan na crkvu je nastao u gotici. Vidljivi gotički elementi su dobro očuvane sedilia i kustodija u zidu, trijumfalni luk čiji se ostatci naziru na zapadnom zidu te dobro očuvani potporni stupovi.  Kasnije je crkva barokizirana te je nadograđeno predvorje.

Vanjske poveznice
 Svetište Gospe Kloštarske, Požeška biskupija
 Svetište Majke Božje u Kloštru, Požeška biskupija

Katoličke crkve u Hrvatskoj
Gotičke crkve u Hrvatskoj
Barokne crkve u Hrvatskoj
Katolički samostani u Hrvatskoj
Utvrde u Hrvatskoj

Katolička svetišta

Crkva Majke Božje Kloštarske u Slavonskom Kobašu


Als Kolonialspur wurden mehrere Spurweiten bei Eisenbahnen bezeichnet:
 Indische Breitspur
 Kapspur (als britische Kolonialspur)
 Meterspur (als französische Kolonialspur)
 950-mm-Spur (als italienische Kolonialspur)

Siehe auch:
 Liste der Spurweiten

Kolonialspur


Prinz Eugen, Kriegsmarine'ye ait ağır kruvazör.

Rheinübung Harekâtı

18 Mayıs 1941'de Koramiral Günther Lütjens'in komutası altında Atlas Okyanusu'nda ticari gemilere baskın yapmak üzere Bismarck ile birlikte Gotenhafen (bugünkü Polonya'nın Gdynia kenti)'den sefere çıkmıştır.

Skagerrak Boğazı'ndan Kuzey Denizi'ne çıkmış ve 24 Mayıs'ta Danimarka Boğazı (İzlanda - Grönland arası)'nda Kraliyet Donanması'na bağlı  ve  ile çatışmaya girmiştir. Aynı gün Bismarck ile ayrılarak 1 Haziran 1941'de Fransa'nın Brest limanı'na ulaşmıştır. 2 Temmuz'da Kraliyet Hava Kuvvetleri (RAF)'nin hava bombardımanının sonucu hasar görmüştür.

Cerberus Harekâtı (Channel Dash)

ABD'nin savaşa katılmasından sonra suüstü gemilerinin Atlas Okyanusu'nda ticaret akıncılık harekâtıları imkânsız hale gelince Hitler bu gemileri Norveç'e transfer ettirmeye karar vermiştir.

Fransa'nın Brest'te bulunan Scharnhorst, Gneisenau ve Prinz Eugen Koramiral Otto Ciliax komutası altında 11 Şubat geceyarısı Brest limanından hareket etmişlerdir. İngilizlerin saldırılarına rağmen Manş Denizini katederek 13 Şubat'ta Almanya'nın Brunsbüttel limanına ulaşmıştır.

Prinz Eugen, Müttefik tüccar gemilerine baskın yapmak için operasyon sırasında Bismarck'tan ayrılmıştı, ancak motor sorunları nedeniyle bu kısa kesildi. İşgal altındaki Fransa'ya girdikten ve onarımdan geçtikten sonra gemi, İngiliz Kanalı'ndan Almanya'ya geri dönerek Cerberus Operasyonuna katıldı. Şubat 1942'de Prinz Eugen, Norveç sularına geldikten günler sonra İngiliz denizaltısı Trident tarafından torpillenmesine rağmen, Norveç'te konuşlandırıldı. Torpido geminin kıç tarafına ciddi şekilde hasar vermişti ve bu da Almanya'da onarımları gerektirdi.

Sonrasında

Aktif hizmete döndükten sonra gemi, Doğu Cephesinde geri çekilen Alman Ordusu için topçu desteği olarak hizmet etmeden önce Baltık'ta subay öğrencileri eğitmek için birkaç ay bu amaçla kullanıldı. Mayıs 1945'teki Alman çöküşünden sonra, ABD Donanması'na savaş ödülü olarak transfer edilmeden önce İngiliz Kraliyet Donanması'na teslim edildi. 1946 Aralık ayı sonlarında gemi çok kötü durumdaydı. Birleşik Devletler'deki gemiyi inceledikten sonra, ABD Donanması, kruvazörü Bikini Atölü'ndeki Crossroads Harekâtı kapsamında nükleer testlerine atadı. Atom patlamalarından kurtulan Prinz Eugen, Kwajalein Atolü'ne çekildi. Kwajalein'e zamanında bir kurtarma ekibi getirilemedi, bu nedenle ABD Donanması gemiyi batmasını önlemek için karaya oturtmaya çalıştı, ancak burada Aralık 1946'da alabora oldu ve battı. Ana batarya tabancası taretleri, gemi ters döndüğünde baretlerinden düştü. Pervane tertibatları da dahil olmak üzere geminin kıç tarafı su yüzeyinin üzerinde görünür durumda kaldı. ABD hükûmeti, kirlenmiş çeliğin piyasaya girmesini istemediği gerekçesiyle kurtarma haklarını reddetti. Ağustos 1979'da geminin pervanelerinden biri kurtarıldı ve Almanya'daki Laboe Deniz Anıtı'na sergileniyor. Geminin zili şu anda Birleşik Devletler Donanması Ulusal Müzesi'nde, Tegetthoff'un zili ise Avusturya'nın Graz kentinde tutulmaktadır.

Prinz Eugen'in enkazı, Enubuj'un kenarında, Bucholz Ordu Hava Sahası'nın yaklaşık iki mil kuzeybatısındaki suyun üzerinde kısmen görünmeye devam ediyor.

1974'ten itibaren ABD hükûmeti, geminin dolu yakıt depolarından petrol sızıntısı tehlikesi konusunda uyarıda bulunmaya başladı. Hükûmet, şiddetli bir tayfunun enkaza zarar verme ve sızıntıya neden olma riskinden endişe duyuyordu. Şubat 2018'den itibaren, Donanmanın Mobil Dalış ve Kurtarma Birimi, ABD Ordusu ve Mikronezya Federal Devletleri de dahil olmak üzere ABD Donanması, geminin yakıt tanklarında delikler açan USNS Salvor kurtarma gemisi ile ortak bir petrol çıkarma çalışması yürüttü. Enkazdaki petrolü doğrudan petrol tankeri Humber'e pompaladı.

ABD Donanması, çalışmaların 15 Ekim 2018 tarihine kadar tamamlandığını duyurdu; proje, enkazda kalan yakıtın yüzde 97'sine tekabül eden yaklaşık 250.000 ABD galonu (950.000 l; 210.000 imp gal) akaryakıt çıkardı. Kurtarma operasyonundan sorumlu Teğmen Tim Emge, "Artık aktif sızıntı yok ... kalan petrol sızıntı olmaksızın birkaç iç tankta ve katmanlı koruma ile kapatılmıştır" dedi.

Galeri

Kaynakça

Amiral Hipper sınıfı kruvazör
Kriegsmarine kruvazörleri
Rheinübung Harekâtı
Kiel'de inşa edilen gemiler

DKM Prinz Eugen


La Tropicale Amissa Bongo 2019 var den 14. udgave af det gabonske landevejscykelløb. Løbet foregik i perioden 21. januar til 27. januar 2019. Løbet var en del af UCI Africa Tour 2019 og var i kategorien 2.1. Den samlede vinder af løbet blev italienske Niccolò Bonifazio fra .

Hold og ryttere

Etaperne

1. etape

2. etape

3. etape

4. etape

5. etape

6. etape

7. etape

Resultater

Samlede stilling

Pointkonkurrencen

Bjergkonkurrencen

Ungdomskonkurrencen

Holdkonkurrencen

Startliste

Referencer

Eksterne henvisninger

2019
Cykelløb i 2019

La Tropicale Amissa Bongo 2019


Sumbiarsteinur, også kendt som Munkurin (Munken), er en 11 meter høj klippe, der er Færøernes sydligste punkt. Den ligger på 61°21′,6 N omkring 5 km syd for øen Suðuroy og er en del af en gruppe skær, der kaldes Flesjarnar. Sundet mellem Flesjarnar og Suðuroy er berygtet for sin stærke strøm.
Sumbiarsteinur er den sidste rest af klippen Munkurin (dansk: Munken), som fra 1884 til 1885 blev ødelagt af store bølger. Klippen Munken var inden den styrtede ned ca. 18 meter høj.

Fem kilometer mod nord begynder med Akraberg det egentlige færøske hovedland. Fra Sumbiarsteinur til Færøernes nordligste punkt Kap Ennniberg er der i luftlinje 118 kilometer.

Historiske beretninger
På et kort tegnet af  Olaus Magnus fra 1539 er klippen tydeligt markeret og bærer den latinske indskrift "MONACHVS" (= munk). Mere end 100 år senere, i 1673, udkom den første bog om Færøerne, Færoæ et Færoa Reserata af Lucas Debes. I bogen er munken nævnt flere gange på grund af en farlig  havstrøm. Han beskriver også et stærkt magnetfelt, der gør alle kompasser kompas "helt ubrugeligt". Han lader den erfarne lokale Johannes Joensön komme til orde:

"Først og fremmest er denne strøm i sig selv meget skræmmende og farlig, især når den stormer. Den trækker alt, som kun er tæt på holmen, til sig, så et skib, når det nærmer sig det, ikke kan redde sig selv eller "undslippe". – Lucas Debes : Færoæ & Færoa Reserata, 1757, s. 47

Í 1800 skriver Pastor Jørgen Landt at oprindelsen til navnet "Munken" kommer af at fra land så den høje klippe ud som en munk med en rød hals og mørkegrøn krop og hoved; og de fra havet sá han ud som et skib med sejl. Han nævner at Munken da var 21 meter høj.

Litteratur
 Lucas Debes: Færoæ & Færoa Reserata  København 1673
 Jørgen Landt: Forsøg til en Beskrivelse over Færøerne. København 1800.

Eksterne henvisninger
 www.youtube

Holme og skær på Færøerne
Suðuroy

Sumbiarsteinur


Atabey, Isparta iline bağlı bir ilçedir.

Türkiye'nin güneyinde Akdeniz kıyıları boyunca uzanan batı ve orta Torosları içerisine alan Akdeniz bölgesinin batı yarısını kaplayan Antalya bölümünün iç kesimi olan göller yöresinin iki büyük yerleşme merkezinden biri olan Isparta ilinin ilçe merkezlerinden birisidir.

İl merkezine 23 km uzaklıkta bulunan Atabey'in kuzeyinde Senirkent, doğusunda Eğirdir, batısında Gönen, ilçeleri ile güneyinde Isparta merkez ilçeye bağlı olan İslamköy, Kuleönü ve Büyükgökçeli kasabaları ile çevrilmiştir. Atabey 202 km² yüzölçümüne sahiptir.

TRT 1'de yayımlanmış olan Sakarya Fırat dizisi bu ilçede çekilmiştir. 9. Cumhurbaşkanı Süleyman Demirel'in memleketidir.

Nüfus
İlçe 5 köyden oluşmaktadır.

Kaynakça

Dış bağlantılar
 Atabey Kaymakamlığı resmî sitesi

Atabey, Isparta