Riferirsi al passaggio seguente e rispondere alla domanda successiva nella stessa lingua del passaggio:  Passaggio: La cinetica degli enzimi è l'indagine su come gli enzimi legano i substrati e li trasformano in prodotti. I dati di frequenza utilizzati nelle analisi cinetiche sono comunemente ottenuti da analisi enzimatiche. Nel 1913 Leonor Michaelis e Maud Leonora Menten proposero una teoria quantitativa della cinetica degli enzimi, che viene chiamata cinetica Michaelis-Menten. Il principale contributo di Michaelis e Menten fu quello di pensare alle reazioni enzimatiche in due fasi. Nel primo, il substrato si lega in modo reversibile all' enzima, formando il complesso enzima-substrato. Questo è talvolta chiamato il complesso Michaelis-Menten in loro onore. L'enzima poi catalizza la fase chimica della reazione e rilascia il prodotto. Questo lavoro è stato ulteriormente sviluppato da G. E. Briggs e J. B. S. Haldane, che hanno derivato equazioni cinetiche che sono ancora ampiamente utilizzate oggi. Le velocità degli enzimi dipendono dalle condizioni della soluzione e dalla concentrazione del substrato. Per determinare la velocità massima di una reazione enzimatica, la concentrazione di substrato viene aumentata fino a raggiungere un tasso costante di formazione del prodotto. Questo è mostrato nella curva di saturazione a destra. La saturazione avviene perché, con l'aumentare della concentrazione del substrato, sempre più dell'enzima libero viene convertito nel complesso ES legato al substrato. Alla velocità massima di reazione (Vmax) dell'enzima, tutti i siti attivi dell'enzima sono legati al substrato e la quantità di complesso ES è la stessa della quantità totale di enzima. Vmax è solo uno dei numerosi parametri cinetici importanti. Anche la quantità di substrato necessaria per ottenere un dato tasso di reazione è importante. Questa è data dalla costante di Michaelis-Menten (Km), che è la concentrazione di substrato necessaria affinché un enzima raggiunga la metà della sua velocità di reazione massima; generalmente, ogni enzima ha una KM caratteristica per un determinato substrato. Un'altra costante utile è kcat, chiamato anche numero di rotazione, che è il numero di molecole di substrato manipolate da un sito attivo al secondo. L'efficienza di un enzima può essere espressa in termini di kcat/Km. Questa si chiama anche costante di specificità e...  Domanda: Che tipo di materiale biologico è cataticamente e cineticamente perfetto?
Enzimi