Riferirsi al passaggio seguente e rispondere alla domanda successiva nella stessa lingua del passaggio:  Passaggio: Alcuni enzimi non hanno bisogno di componenti aggiuntivi per mostrare piena attività. Altri richiedono molecole non proteiche chiamate cofattori per essere legate all'attività. I cofattori possono essere inorganici (ad esempio, ioni metallici e gruppi ferro-zolfo) o composti organici (ad esempio, flavina ed eme). Questi cofattori servono a molti scopi; ad esempio, gli ioni metallici possono aiutare a stabilizzare le specie nucleofili all'interno del sito attivo. I cofattori organici possono essere coenzimi, che vengono rilasciati dal sito attivo dell'enzima durante la reazione, o gruppi protesici, che sono strettamente legati a un enzima. I gruppi protesici organici possono essere covalentemente legati (ad esempio, la biotina in enzimi come la piruvato carbossilasi). Un esempio di enzima che contiene un cofattore è l'anidrase carbonica, che è mostrata nel diagramma a nastro sopra con un cofattore di zinco legato come parte del suo sito attivo. Questi ioni o molecole strettamente legati si trovano solitamente nel sito attivo e sono coinvolti nella catalisi. Ad esempio, i cofattori flavin e heme sono spesso coinvolti nelle reazioni redox. Gli enzimi che richiedono un cofattore ma non ne hanno un legato sono chiamati apoenzimi o apoproteine. Un enzima insieme al cofattore necessario per l'attività è chiamato holoenzima (o haloenzima). Il termine oloenzima può anche essere applicato agli enzimi che contengono più sottounità proteiche, come le polimerasi del DNA; qui l'oloenzima è il complesso completo contenente tutte le sottounità necessarie per l'attività.  Domanda: Come si possono classificare la flavina e l'eme?
composti organici